БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ. Доклад-сообщение содержит 34 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Слайд 2

Описание слайда:

Мышечная ткань –поперечно-полосатая (скелетная и сердечная) и гладкая. Обладает возбудимостью и сократимостью. Поперечно-полосатая состоит из огромных клеток, слившихся в симпласт (многоядерных, с миофибриллами толстыми и тонкими) и миосателлитов (одноядерных клеток-спутниц). Миозиновые филламенты постоянно полимеризованы, образуют с актином стабильные комплексы. Низкодифференцированные миосателлиты являются постнатальными стволовыми клетками, начинают делится и обеспечивать рост симпласта в случае повреждения мышцы или усиленной нагрузки.

Слайд 3

Описание слайда:

Сердечная мышца – содержит 3 типа клеток: 1.типичные (рабочие) миокардиоциты (одноядерные, с миофибриллами, как в скелетных симпластах 2. атипичные (пейсмейкеры, образующие проводящую систему) 3. секреторные (выделяют натрийуретический фактор). Механизм сокращения сходен со скелетными мышцами, но регуляция работы – другая. Стволовых клеток в миокарде нет, погибающие клетки замещаются соединительнотканными элементами.

Слайд 4

Описание слайда:

Слайд 5

Описание слайда:

Гладкая мышечная ткань – образована одноядерными клетками (много митохондрий, ЭПС развит слабо), миозиновые филламенты вне сокращения деполимеризованы, актиновые нити образуют сеть. Ионы Ca2+освобождаются из пузырьков плазмалеммы, запускают полимеризацию филламентов и сокращение мышцы. Стволовые клетки-предшественники уже детерминированы и мигрируют к местам закладки соответствующих органов. Миоциты растут, увеличивают количество филламентов (возможна как рабочая гипертрофия, так и пролиферация клеток)

Слайд 6

Описание слайда:

Саркомер – регулярно повторяющаяся структура (1,8 мкм), до 1000-1200 по длине миофибриллы. Состоит из упорядоченно расположенных миозиновых и актиновых нитей. Укорочение длины саркомера происходит по модели скользящих нитей (Хаксли, Нидергерк, Хэнсон, 1950). Рентгеноструктурный анализ.

Слайд 7

Описание слайда:

Мышечные белки Миофибриллярные (миозин, актин, тропомиозин, тропонин). Растворяются в растворах с высокой ионной силой. Больше всего в симпластах скелетных мышц, менее всего – в гладких миоцитах. Саркоплазматические (миоглобин,ферменты, кальсеквестрин). Осаждаются в растворах с низкой ионной силой. Белки стромы (коллаген, эластин). Больше всего в гладких мышцах и миокарде. Другие белки саркомеров(a-актинин, тайтин). Формируют правильную сборку саркомеров. Гистидинсодержащие дипептиды (карнозин и ансерин) –увеличивают АТФ-азную активность миозина, важны для поддержания буферной емкости в миоцитах.

Слайд 8

Описание слайда:

Фибриллярные белки: Миозин образует темные диски (А) саркомеров, М.м 470 000 Да. 2 полипептидные (тяжелые) цепи по 2000 аминокислот и «головки» по 150-200 аминокислот, ассоциированные с «легкими» цепями. Головки обладают АТФ-азной активностью (Энгельгардт, Любимова). Актин образует светлые диски (I) саркомеров, М.м 42000 Да, глобулярный белок(G) п присутствии АТФ и Mg2+ образует полимер(F) из двух нитей. Тропомиозин – 2 цепи по 284 аминокислоты. Располагается в бороздке полимеризованного актина, стабилизируя тонкие нити саркомера. Тропонин –комплекс из 3 субъединиц: 2 глобулярные I и C и 1 фибриллярная субъединица Т. Тропонин Т связывает комплекс с актином (на каждой 7 глобуле), тропонин I ингибирует реакцию между актином и миозином, тропонин С – связывает Са2+ (4 катиона), ингибируя действие тропонина I.

Слайд 9

Описание слайда:

Слайд 10

Описание слайда:

Слайд 11

Описание слайда:

Слайд 12

Описание слайда:

Слайд 13

Описание слайда:

Этапы мышечного сокращения и расслабления 1.Гидролиз АТФ миозиновой головкой 2. Связывание комплекса миозин+АДФ+Ф с актином 3. Высвобождение АДФ и Ф из актомиозинового комплекса 4. Связывание комплекса миозин – актин с новой молекулой АТФ 5. Расслабление – отделение миозин+АТФ от актина

Слайд 14

Описание слайда:

Особенности сокращения сердечной мышцы Источником Ca2+является внеклеточная жидкость. Поэтому, при снижении концентрации кальция во внеклеточной жидкости сердечная деятельность прекращается. Скелетная мышца в этих условиях может сокращаться часами.

Слайд 15

Описание слайда:

Особенность сокращения гладкой мышцы Двигательный импульс изменяет проницаемость мембраны не для Na+, а для Са2+,который поступает в клетку через наружную мембрану (Т- системы канальцев нет). Далее, Са2+ связывается не с тропонином С, а с кальмодулином и активирует киназу миозина. Фосфорилированный миозин взаимодействует с актином.

Слайд 16

Описание слайда:

Роль Са2+в метаболизме мышечной ткани. Связывание Са2+с тропонином С изменяет конформацию тропонин-тропомиозинового комплекса, тем самым освобождает активный центр актина. Взаимодействие Са2+ в головкой миозина нейтрализует его отрицательный заряд и сближает АТФ с активным центром АТФ-азы миозина. Са2+ увеличивает активность креатинфосфокиназы (т.е. увеличивает образование АТФ в первые секунды сокращения) Са2+активирует киназу фосфорилазы (т.е. увеличивает распад гликогена и концентрацию глюкозы.

Слайд 17

Описание слайда:

АТФ – зависимые процессы при мышечном сокращении 1. Работа Na +- насоса клеточной мембраны по перемещению ионов калия и натрия против градиента и обеспечение потенциала +50 мВ. Еще более существенные затраты АТФ – на возвращение ионных градиентов к исходному уровню. 2. Са2+- насос саркоплазматического ретикулума 3. Превращение химической энергии гидролиза АТФ в механическую энергию сокращения.

Слайд 18

Описание слайда:

Метаболические процессы, поддерживающие необходимую концентрацию АТФ при мышечной работе Креатинфосфокиназная реакция Гликогенолиз, гликолиз Аэробное окисление глюкозы, жирных кислот, кетоновых тел Аденилаткиназная реакция Природа метаболического топлива различна: в скелетной мышце –окисление жирных кислот в покое и при неинтенсивных сокращениях, анаэробный гликолиз – при экстремальных сокращениях, в сердечной –в большей степени окисление кетоновых тел.

Слайд 19

Описание слайда:

Слайд 20

Описание слайда:

При интенсивной мышечной работе запас АТФ истощается за 1 секунду! 1.Еще несколько секунд запас АТФ поддерживает КРЕАТИНФОСФАТ(запас его в покое в 5 раз больше, чем АТФ). 2. Образующийся АДФ вступает в аденилаткиназную реакцию. Кроме дополнительного источника АТФ, эти низкоэргические фосфаты (АДФ, АМФ) мощно стимулируют активность ферментов гликогенолиза, гликолиза и окисления жирных кислот, ЦТК и окислительное фосфорилирование.

Слайд 21

Описание слайда:

В мышцах функционируют разные моторные единицы в составе которых разные мышечные волокна, отличающиеся формами миозина, АТФ-азной активностью и т.д. SLOW-ME - медленные, красные волокна. Много миоглобина, волокон,митохондрий. FAST- ME- быстрые, белые. Больше гликогена, мало миоглобина: FR – быстро сокращаются , устойчивы к утомлению, много митохондрий. FF – быстоутомляемые, митохондрий меньше, активен гликолиз (анаэробный метаболизм).

Слайд 22

Описание слайда:

Слайд 23

Описание слайда:

Слайд 24

Описание слайда:

Слайд 25

Описание слайда:

Особенности углеводного обмена Поступление глюкозы усиливается при мышечной работе или под влиянием инсулина. В покое – биосинтез гликогена, при работе – гликолиз или тканевое дыхание и образование АТФ. Миоциты (особенно медленносокращающиеся –гладкие, сердечная) ,поглощают глюкозу незначительно. При голодании мышцы прекращают использовать глюкозу. Км гексокиназы на 3 порядка ниже, чем в печени. Фосфорилирование глюкозы необратимо. (гл-6-фосфатазы нет).

Слайд 26

Описание слайда:

Углеводный обмен Активность ключевых ферментов гликолиза в 20 раз выше, чем в печени. Гликолиз практически необратим, ферментов глюконеогенеза нет. Пентозофосфатный путь также практически не функционирует (НАДФН в мышцах почти не требуется). В скелетных мышцах: глю  ПВК лактат (ЛДГ5 ) кровь. В печени –глюконеогенез (цикл Кори, снижение лактатацидоза!), в других органах – окисление и образование АТФ. В сердечной – глю-->ПВК ацетилКоА; Лактат (из крови)ПВК (ЛДГ1 ) ацетил КоА.

Слайд 27

Описание слайда:

Углеводный обмен После приема углеводной пищи, в покое создается запас гликогена (1-2% от массы ткани). 15 мин бега – распадается 100 г гликогена. Ключевой фермент гликогенолиза –гликогенфосфорилаза активируется фосфорилированием киназой фосфорилазы. В покое (низкая концентрация Са2+.адреналина и цАМФ) – гликогенфосфорилаза аллостерически активируется АМФ и Фн. Умеренные нагрузки: раздражение нерва--->повышение конц. Са2+->аллост. активация киназы .фосфорилазы. Экстрим. сокращение: адреналин->цАМФ->ФПК->фосфорилирование киназы фосфорилазы – активация гликогенфосфорилазы. Разная степень активации гликогенолиза в соответствием с потребностями в энергии!!!

Слайд 28

Описание слайда:

Липидный обмен Преобладают реакции катаболизма. Жировые депо могут формироваться в прилежащих к мышцах тканях. В миоцитах биосинтеза жирных кислот и ТАГ не происходит. В покое и при длительной аэробной работе – окисление жирных кислот. Гладкие мышцы и сердечная и в покое предпочитают глюкозе жирные кислоты и кетоновые тела. Адреналин в начале работы стимулирует не только гликолиз в мышцах, но и липолиз в жировых депо. В печени – неполное окисление жирных кислот->кетогенез. Более всего кетоновые тела окисляются сердечной мышцей.

Слайд 29

Описание слайда:

L-КАРНИТИН(N-гуанидин-N-метилглицин) Содержание карнитина в мышцах много >>, чем в печени или др. органах. Синтезируется в печени и почках из лиз и мет при участии витаминов С, В3, В6, В9, В12, Fe. Потребность для взрослых до 300 мг/сут, увеличивается в 5-10 раз при серьезных! физических нагрузках. Содержится в белковых продуктах (мясных. молочных).

Слайд 30

Описание слайда:

Аминокислотный и белковый обмен Тестостерон активирует синтез белков, кортизол – подавляет. При голодании организм использует мышечные белки как резерв аминокислот (для глюконеогенеза в печени или как источник энергии). Мерой деградации мышечных белков может служить выделение с мочой метилгистидина (минорная аминокислота, характерная для мышц)

Слайд 31

Описание слайда:

аминокислоты Скелетные мышцы – основной компартмент деградации аминокислот, особенно с разветвленной цепью. В кровь активно поступают глутамин (глутаминсинтазная реакция) и аланин (переаминирование с ПВК), унося азот аммиака в печень и почки. Удаление ПВК (в виде аланина), как и лактата – предотвращает закисление среды в мышцах и метаболический ацидоз в крови.

Слайд 32

Описание слайда:

Гормонально-метаболическая ситуация в организме при физической нагрузке Скелетные мышцы, имея большую массу (до 50% веса тела) играют огромную роль в обмене веществ всего организма. Физическая нагрузка приводит к изменению концентрации электролитов (Na+, K+, Ca2+), глюкозы, кислотно-щелочного баланса. Адреналин способствует перераспределению кровотока и соответственно снабжению О2 работающих мышц. Инсулин усиливает поступление в миоциты аминокислот, глюкозы, жирных кислот. В крови увеличивается концентрация аминокислот, органоспецифичных ферментов мышц, лактата. Ацетилхолина, Са2+.

Слайд 33

Описание слайда:

Литература: Трудные вопросы биохимии. Избранные лекции: учебное пособие/ под редакцией Т.С.Федоровой, В.Ю.Сереброва. – Томск: СибГМУ, 2006.-318с. (Статья Тимина О.Е.) Биохимия. Версия 1.0 /Электрон. ресурс/: Электронное учебное пособие/ Т.Н. Замай, Н.М. Титова и др. –Красноярск: ИПК СФУ, 2008.- Чиркин А.А., Данченко Е.О. Биохимия

Слайд 34

Описание слайда:

Вопросы для семинара: 1.Биохимические механизмы мышечного утомления. 2. Биохимические основы тренировки (скоростной и силовой). 3. Обмен нуклеиновых кислот и белков. Гипертрофия и гиперплазия мышечных волокон. 4. Спортивное питание.