Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21) - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №1

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №2

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №3

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №4

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №5

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №6

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №7

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №8

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №9

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №10

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №11

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №12

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №13

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №14

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №15

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №16

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №17

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №18

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №19

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №20

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №21

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №22

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №23

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №24

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №25

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №26

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №27

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №28

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №29

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №30

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №31

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №32

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №33

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №34

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №35

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №36

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №37

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №38

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №39

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №40

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №41

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №42

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №43

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №44

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №45

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №46

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №47

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №48

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №49

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №50

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №51

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №52

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №53

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №54

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №55

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №56

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №57

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №58

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №59

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №60

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №61

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №62

Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21), слайд №63

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Биохимия мышечной ткани. (Лекция 21). Доклад-сообщение содержит 63 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

ЛЕКЦИЯ № 21 Биохимия мышечной ткани

Слайд 2

Описание слайда:

План лекции Функции мышц Классификация мышечных волокон Химический состав мышц Особенности обмена веществ и энергии в мышцах Строение миофибриллы Механизм мышечного сокращения Патология мышечной ткани

Слайд 3

Описание слайда:

Мышечная система У многоклеточных организмов генерацию движения за счет энергии АТФ осуществляют высокоспециализированные органы – мышцы. Мышечная ткань занимает 1 место по объему среди других тканей человека: 25% - у новорожденных 40% - у людей среднего возраста 30% - у пожилых. В теле человека около 640 мышц

Слайд 4

Описание слайда:

Функции мышц Передвижение тела в пространстве поддержание позы обеспечивают работу сердечно-сосудистой, дыхательной, мочеполовой, желудочно-кишечной системы выработка тепла механическая защита внутренних органов депо аминокислот, т.к. содержат много белков депо воды и солей

Слайд 5

Описание слайда:

Классификация мышечных волокон I. Скелетные волокна 1). фазные (они генерируют потенциал действия); а). быстрые (белые); б). медленные (красные); 2). тонические (не генерируют полноценный потенциал действия). II. Гладкие волокна 1. Тонические. Не способны развивать быстрые сокращения. 2. Фазно-тонические. Способны развивать быстрые сокращения. III. Миокард

Слайд 6

Описание слайда:

Мышечное волокно Функциональной единицей мышечной ткани является мышечное волокно Мышечное волокно поперечнополосатой мышцы- это многоядерная клетка. По форме напоминает веретено, которое может быть вытянуто на всю длину мышцы.

Слайд 7

Описание слайда:

Двигательная единица – это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует. Двигательная единица – это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует.

Слайд 8

Описание слайда:

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Слайд 9

Описание слайда:

МЫШЕЧНЫЕ БЕЛКИ 1. Сократительные (миофибриллярные) белки миозин 55% актин 25% тропомиозин (во всех мышцах) тропонины Т, I и С (только в поперечнополосатых). α- и β-актинин, десмин, коннектин (титин) и виментин. 2. Саркоплазматические белки глобулины X, миогены, миоглобин, нуклеопротеиды Ферменты: в миокарде АСТ, АЛТ, ЛДГ1,2, КФК МВ. в скелетной мышце ЛДГ3,4, КФК ММ. 3. Белки стромы коллаген эластин

Слайд 10

Описание слайда:

Углеводы мышечной ткани Углеводы мышечной ткани Гликоген: 0,3-3,0% ГАГ моносахариды глюкоза, фруктоза Липиды мышечной ткани Фосфолипиды (в миокарде больше) Холестерин Небелковые азотистые вещества креатинфосфат и креатин до 60%, креатинин (мало); Много адениновых нуклеотидов АТФ, АДФ и АМФ (АТФ 4,43 мкмоль/г, АДФ 0,81 мкмоль/г, АМФ 0,93 мкмоль/г); Мало нуклеотидов неаденинового ряда (ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.) имидазолсодержащие дипептиды (карнозин и ансерин). свободные аминокислоты (много глутамина, аланина) и др. Неорганические вещества: макро- и микроэлементы соли К, Na, Ca, Mg.

Слайд 11

Описание слайда:

ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Слайд 12

Описание слайда:

Слайд 13

Описание слайда:

Слайд 14

Описание слайда:

Липидный обмен Липидный обмен преобладает катаболизм липидов. Жирные кислоты, кетоновые тела в аэробных условиях окисляются в мышцах для получения энергии. В мышцах синтезируется немного холестерина.

Слайд 15

Описание слайда:

Углеводный обмен Углеводный обмен преобладает катаболизм углеводов. глюкоза окисляется в аэробных или анаэробных условиях для синтеза АТФ. Из глюкозы в мышцах образуется аланин. Глюкоза запасается в мышцах в форме гликогена (до 1%). Адреналин и Ca2+ в мышцах стимулируют гликогенолиз, а также образование АТФ и мышечное сокращение.

Слайд 16

Описание слайда:

Энергетический обмен Энергетический обмен в состоянии покоя очень низкий, при интенсивной физической нагрузке значительно возрастает. В белых (быстрых) волокнах преобладает анаэробный гликолиз (субстрат глюкоза). В красных (медленных) мышцах преобладает аэробное окисление жирных кислот, кетоновых тел и глюкозы. Миокард в норме в качестве субстратов для синтеза АТФ использует жирные кислоты (65 — 70%), глюкозу (15 — 20%) и молочную кислоту (10 — 15%).

Слайд 17

Описание слайда:

Мышцы, которые могут длительно находиться в состоянии сокращения, способны резервировать кислород в миоглобине. Мышцы, которые могут длительно находиться в состоянии сокращения, способны резервировать кислород в миоглобине. За счет миоглобина, мышцы окрашены в красный цвет в отличие от белых скелетных мышц.

Слайд 18

Описание слайда:

Основной потребитель АТФ - процесс мышечного сокращения. Запасы АТФ быстро истощаются. Основной потребитель АТФ - процесс мышечного сокращения. Запасы АТФ быстро истощаются. Источники АТФ: 1) классический путь в реакциях субстратного и окислительного фосфорилирования. 2) при участии миоаденилаткиназы: АДФ + АДФ → АТФ + АМФ 3) креатинфосфатный челнок.

Слайд 19

Описание слайда:

Слайд 20

Описание слайда:

Креатинфосфатный челнок предотвращает быстрое истощение запасов АТФ в мышце за счет: Креатинфосфатный челнок предотвращает быстрое истощение запасов АТФ в мышце за счет: запаса макроэргических связей в креатинфосфате креатинфосфат меньше АТФ, поэтому быстрее чем АТФ доставляет энергию от митохондрий к работающей миофибрилле. Кф-путь возникает в миокарде только после рождения, когда резко возрастает нагрузка на сердце.

Слайд 21

Описание слайда:

Характеристика быстрых и медленных скелетных мышц

Слайд 22

Описание слайда:

Миофибрилла

Слайд 23

Описание слайда:

МИОФИБРИЛЛА МИОФИБРИЛЛА Миофибрилла — это цилиндрическое образование толщиной 1-2 мкм, простирающиеся на всю длину мышечного волокна. Миофибрилла состоит из одинаковых повторяющихся элементов - саркомеров. Саркомер - функциональная единица миофибриллы, от 1500 до 2300 нм. Строение миофибриллы: Тонкие филаменты Толстые филаменты Z-диски

Слайд 24

Описание слайда:

1. Тонкие филаменты Тонкие филаменты у гладких мышц образованы F-актином и тропомиозином, У поперечнополосатых - F-актином, тропомиозином и тропонинами I, Т и С. «тонкие» филаменты ( 6 нм) присоединяются к Z-дискам

Слайд 25

Описание слайда:

Актин G-актин - мономерный (глобулярный) белок с массой 43кДа. F-актин. При физиологической величине рН и в присутствии магния G-актин нековалентно полимеризуется с образованием F-актина -нерастворимого двойного спирального филамента, толщиной в 6—7 нм. G- и F-актин не обладают каталитической активностью. На поверхности F-актина через каждые 35,5 нм располагаются минорные белки: тропомиозин и тропонины I, Т и С.

Слайд 26

Описание слайда:

Тропомиозин - есть во всех мышцах: белок, состоящий из а и р цепей, располагается в щели между двумя полимерами F-актина. Тропомиозин - есть во всех мышцах: белок, состоящий из а и р цепей, располагается в щели между двумя полимерами F-актина. Тропонины - есть только в поперечнополосатых мышцах: Тропонин I (TпI) ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином и также связывается с другими компонентами тропонина. Тропонин С (ТпС) — кальций-связывающий белок с массой 17кДа, может связывать 4 Са2+, строение и свойства аналогичны кальмодулину. Тропонин Т (ТпТ) -связывается с тропомиозином.

Слайд 27

Описание слайда:

2. Толстые филаменты образованы миозином, размер 16нм. располагаются в центре саркомера, между «тонкими» филаментами. На поверхности с промежутками в 14 нм располагаются головки миозина, с помощью которых «толстые» филаменты взаимодействуют с актином «тонких» филаментов.

Слайд 28

Описание слайда:

Миозин Миозин Асимметричный гексамер с мол. массой 460кДа, состоит из 2 тяжелых (Н) и 4 легких (L) цепей. Части: Фибриллярная часть -двойная α-суперспираль тяжелых цепей (Н), длина 150 нм. Ее свободный конец за счет COOH- групп заряжен «-». Глобулярная часть - 2 глобулярные «головки» (G), каждая содержит 2 легкие цепи (L) и глобулярную часть 1 тяжелой цепи. Глобулярные «головки», за счет -NH3+, имеют «+» заряд. У скелетных мышц они обладают АТФ-гидролизующей (АТФ-азной) активностью.

Слайд 29

Описание слайда:

3. Z-диски Саркомер ограничен с двух сторон Z-дисками (α-актинин). К Z-дискам присоединены «тонкие» филаменты

Слайд 30

Описание слайда:

Строение саркомера Строение саркомера Диск А (анизотропная зона)= темный участок –образован «толстыми» нитями миозина. Зона Н - центральная область диска А, менее плотная, чем остальная его часть, т к не имеет «тонких» нитей актина. Размер зоны Н уменьшается при сокращении мышцы. Более темная часть А диска образована и «толстыми» и «тонкими» нитями.

Слайд 31

Описание слайда:

Полоса М - пересекает центральную область диска А, образована толстыми нитями, в которых миозин не имеет головок. Длина 150 нм. В нее заходят «тонкие» нити актина. Полоса М - пересекает центральную область диска А, образована толстыми нитями, в которых миозин не имеет головок. Длина 150 нм. В нее заходят «тонкие» нити актина. Диск I (изотропная зона) - светлый участок -образован «тонкими» нитями актина. Размер диска I уменьшается при сокращении мышцы. Диск I делит пополам очень плотная и узкая линия Z, которая образована Z-дисками α-актинина.

Слайд 32

Описание слайда:

Вследствие движения уменьшается длина каждого саркомера (укорачиваются Н-зона и I-диски) и всей мышцы в целом. Вследствие движения уменьшается длина каждого саркомера (укорачиваются Н-зона и I-диски) и всей мышцы в целом. При этом длина филаментов не изменяется.

Слайд 33

Описание слайда:

В скелетной мышечной ткани саркомеры миофибрилл располагаются параллельно. В скелетной мышечной ткани саркомеры миофибрилл располагаются параллельно. За счет этого на срезах скелетные мышцы выглядят поперечнополосатыми

Слайд 34

Описание слайда:

Миозиновая головка может спонтанно гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, которые при этом остаются в составе головки. Миозиновая головка, содержащая АТФ или АДФ и Фн, свободно вращается под большими углами. Миозиновая головка может спонтанно гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, которые при этом остаются в составе головки. Миозиновая головка, содержащая АТФ или АДФ и Фн, свободно вращается под большими углами.

Слайд 35

Описание слайда:

При достижении нужного положения миозиновая головка с АТФ или АДФ и Фн может связываться с F-актином, образуя актин-миозиновый комплекс, в котором головка миозина располагается к оси фибриллы под углом 90°. Актин значительно ускоряется АТФ-азную активность миозина, в результате весь АТФ гидролизует до АДФ и Фн. При достижении нужного положения миозиновая головка с АТФ или АДФ и Фн может связываться с F-актином, образуя актин-миозиновый комплекс, в котором головка миозина располагается к оси фибриллы под углом 90°. Актин значительно ускоряется АТФ-азную активность миозина, в результате весь АТФ гидролизует до АДФ и Фн.

Слайд 36

Описание слайда:

У АДФ и Фн низкое сродство к актин-миозиновому комплексу, поэтому они от него отделяются. При этом головка миозина изменяет свой угол к оси фибриллы с 90° на примерно 45°, продвигая актин (на 10—15 нм) в направлении центра саркомера. У АДФ и Фн низкое сродство к актин-миозиновому комплексу, поэтому они от него отделяются. При этом головка миозина изменяет свой угол к оси фибриллы с 90° на примерно 45°, продвигая актин (на 10—15 нм) в направлении центра саркомера.

Слайд 37

Описание слайда:

Новая молекула АТФ присоединяется к актин-миозиновому комплексу. Новая молекула АТФ присоединяется к актин-миозиновому комплексу. Комплекс актин-миозин-АТФ обладает низким сродством к актину, поэтому миозиновая головка с АТФ отделяется от F-актина. При этом наступает расслабление. Далее цикл повторяется

Слайд 38

Описание слайда:

Механизм мышечного сокращения

Слайд 39

Описание слайда:

Регуляция сокращения и расслабления мышц Любое мышечное сокращение опосредуется Са2+. Кальциевые насосы постоянно перекачивают Са2+ из саркоплазмы в саркоплазматический ретикулюм (у скелетных мышц) или межклеточный матрикс (миокард) (при участии Са-связывающего белка - кальсеквестрина). В результате в саркоплазме покоящейся мышцы концентрация Са2+ =10-7-10-8 моль/л.

Слайд 40

Описание слайда:

Са-регуляция

Слайд 41

Описание слайда:

Актиновая регуляция Характерна для поперечнополосатых мышц. Мышечное сокращение ингибирует тропомиозиновая система на 2 стадии сокращения: TпI мешает присоединение миозиновой головки к F-актину (изменяет конформацию F-актина или перемещает тропомиозин в то положение, в котором он блокирует сайты связывания миозиновых головок на F-актине).

Слайд 42

Описание слайда:

Поступающий в саркоплазму Са2+ присоединяется к тропонину ТnС. Поступающий в саркоплазму Са2+ присоединяется к тропонину ТnС. Комплекс ТnС•Са2+ реагирует с TnI и ТnТ, влияя на их взаимодействие с тропомиозином. Тропомиозин при этом либо отсоединяется, либо изменяет конформацию F-актина и появляется возможность присоединения к нему миозиновой головки тяжелой цепи. Начинается сократительный цикл.

Слайд 43

Описание слайда:

Расслабление происходит, когда: Расслабление происходит, когда: 1) При перекачке Са2+ в ЭПР его содержание в саркоплазме падает ниже 10-7 моль/л. 2) комплекс ТnС•Са2+ отдает Са2+ 3) тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшее взаимодействие миозиновой головки с F-актином 4) миозиновые головки в присутствии АТФ отделяются от F-актина, вызывая расслабление

Слайд 44

Описание слайда:

Миозиновая регуляция Характерна для гладких мышц. нет тропониновой системы, легкая цепь (р-цепь) миозина подавляет его АТФ-азную активность и препятствует присоединению миозина к F-актину. В саркоплазме присутствует киназа легких цепей миозина, зависимая от Са2+. При повышении в саркоплазме Са2+, он присоединяется к кальмодулину. Комплекс кальмодулин-4Са2+ активирует киназу легких цепей миозина. Активная киназа легких цепей миозина фосфорилирует легкую цепь р, которая перестает ингибировать АТФ-азную активность миозина и препятствовать взаимодействию миозина с F-актином. В результате начинается сократительный цикл

Слайд 45

Описание слайда:

Расслабление гладких мышц происходит, когда: Расслабление гладких мышц происходит, когда: 1) содержание ионов Са2+ в саркоплазме падает ниже 10-7 моль/л 2) Са2+ отсоединяется от кальмодулина, который отделяется от киназы легкой цепи миозина, вызывая ее инактивацию 3) нового фосфорилирования легкой цепи р не происходит, и протеинфосфатаза отщепляет от легкой цепи ранее присоединившиеся к ней фосфаты 4) дефосфорилированная легкая цепь р миозина ингибирует связывание миозиновых головок с F-актином и подавляет активность АТФ-азы 5) миозиновые головки в присутствии ATФ отделяются от F-актина, а повторное их связывание произойти не может из-за присутствия в системе дефосфорилированной легкой цепи р.

Слайд 46

Описание слайда:

Биохимические показатели крови и мочи, отражающие функциональное состояние мышечной ткани Аминотрансферазы -диагностика патологии печени и миокарда. При инфаркте миокарда активность АСТ повышена. Лактатдегидрогеназа- при инфаркте миокарда в плазме крови повышена активность ЛДГ1, ЛДГ2. Креатинкиназа -КФК-ММ повышается в крови при патологии скелетных мышц, КФК-МВ – при инфаркте миокарда Альдолаза - активность увеличивается при глубоких дистрофических процессах в мышечной системе. Гиперальдолаземия -у больных с инфарктом миокарда.

Слайд 47

Описание слайда:

Тропонин Т -маркер инфаркта миокарда в острой и подострой фазе. Тропонин Т -маркер инфаркта миокарда в острой и подострой фазе. Миоглобин -маркер деструктивных изменений в мышечной системе. С-реактивный белок (СРБ)- увеличивается при инфаркте миокарда, злокачественных опухолях, нефрите, отдельных формах коллагенозов. Креатин -креатинурия при миопатии или прогрессирующей мышечной дистрофии.

Слайд 48

Описание слайда:

Миопатии (греч. mys, myos мышца + pathos страдание, болезнь) - нервно-мышечные заболевания, характеризующиеся развитием первичного дистрофического или вторичного (денервационного) атрофического процесса в скелетной мускулатуре. Признаки: мышечная слабость двигательные нарушения снижение сухожильных рефлексов деформация костей и суставов

Слайд 49

Описание слайда:

Слайд 50

Описание слайда:

БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В МЫШЦАХ ПРИ ПАТОЛОГИИ: снижение содержания миофибриллярных белков возрастание концентрации белков стромы и некоторых саркоплазматических белков (миоальбумина) снижение уровня АТФ и креатинфосфата снижение АТФазной активности контрактильных белков (миозина) уменьшение количества имидазолсодержащих дипептидов снижается уровень фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина повышается концентрация сфингомиелина и лизофосфатидилхолина

Слайд 51

Описание слайда:

нарушение метаболизма креатина и его усиленное выделение с мочой (креатинурия). нарушение метаболизма креатина и его усиленное выделение с мочой (креатинурия). креатинурия является результатом нарушения в скелетной мускулатуре процессов фиксации (удержания) креатина и его фосфорилирования. если нарушен процесс синтеза креатинфосфата, то не образуется и креатинин - его содержание в моче резко снижается. в результате креатинурии и нарушения синтеза креатинина резко повышается креатиновый показатель (креатин/креатинин) мочи:

Слайд 52

Описание слайда:

Изменение активности ферментов в мышцах: Изменение активности ферментов в мышцах: уменьшается активность ферментов, локализованных в саркоплазме изменяется активность ферментов, связанных с митохондриями возрастает активность лизосомальных ферментов снижается содержание цАМФ в мышечной ткани повышается активность фосфодиэстеразы нарушается способность аденилатциклазы активироваться под влиянием адреналина и фторида натрия.

Слайд 53

Описание слайда:

Ишемическая болезнь сердца ИБС - патологическое состояние, характеризующееся абсолютным или относительным нарушением кровоснабжения миокарда. Причины: обменные заболевания (атеросклероз, 97-98%). Воспалительные заболевания (васкулиты, большие коллагенозы, инфекционные поражения, например сифилис) нарушение нервной регуляции артерий, приводящее к их спазму. Наследственные заболевания (дефекты сосудов)

Слайд 54

Описание слайда:

1) первичная остановка кровообращения; 1) первичная остановка кровообращения; 2) стенокардия; 3) инфаркт миокарда; 4) сердечная недостаточность; 5) аритмии.

Слайд 55

Описание слайда:

Слайд 56

Описание слайда:

Причины инфаркта миокарда

Слайд 57

Описание слайда:

Биохимические изменения при ИБС гипоксия Снижение: активности ферментов аэробного дыхания, синтеза клеточных структур, транспорта субстратов, обмена веществ и катионов. перестройка изоферментного спектра изменение ионного равновесия накопление лактата, неокисленных жирных кислот ацидоз снижение количества гликогена и глюкозы активация СРО и накопление токсичных продуктов ПОЛ Повреждение клеточных структур, некроз

Слайд 58

Описание слайда:

норма норма

Слайд 59

Описание слайда:

Диагностика ЭКГ

Слайд 60

Описание слайда:

Слайд 61

Описание слайда:

При гипоксии миокард поглощает ТГ из липопротеинов, которые не используются, а накапливаются, приводя к ожирению миокарда. При гипоксии миокард поглощает ТГ из липопротеинов, которые не используются, а накапливаются, приводя к ожирению миокарда. В условиях ИБС назначают безжировую диету, повышают уровень ЛПВП в крови.