🗊Презентация Өсімдіктерге жоғары температураның әсері

Лекция 4 Лекция 4 «Өсімдіктерге жоғары температураның әсері» 1.Температура өзгерген жағдайлар. 2.Эктотермалық, эндотермалық организмдер. .3 Ферменттердің жоғары температураға бейімділігі

Лекция 10 Лекция 10 Өсімдіктерге сыртқы ортаның қолайсыз жағдайлардың әсері Қоршаған ортаның температурасының өзгеруі. Температура өзгерген жағдайда биополимерлердің құрылысы өзгереді, содан кейін биохимиялық реакциялардың және физиологиялық процестердің жылдамдылығы өзгереді.. Организмдердің тірі калуы температураға тәуелді. Бүкіл әлемныің өсімдіктері температуралық градиенте сәкес бөліп таралған. Эктотермалық (пойкилот+ермалық) организмдер - олар ұлпалардың және мүшелерінің температурасын бір қалпыда ұстай алмайды Өсімдіктер жатады. Эндотермалық (гомойотермалық) организмдер- температурасы бір қалпыда сақталынады қоршаған ортаның температарасына тәуелсіз (млекопиттермен құстар). Өсімдіктердің өзгеріп тұратын қоршаған ортаның температурасына бейімдемелуі қашу стратегиямен байланыссыз, бірақ резистенттік механиздермен негізделген. Бірақ эндотермалық механизмдер алғашқы, бастанғы - зачаточной- куйінде кездесенді.

Эктотермалық организмдер, соның қатарында өсімдіктер, температураның өзгеруімен байланысты метаболизмнің өзгергуінің орынын толтыру үшін биополимерлерді модификациаландырады. Өзгерген температураға акклимация жолында клеткаларда макромолекулалардың әр түрі пайда болады. Эктотермалық организмдер, соның қатарында өсімдіктер, температураның өзгеруімен байланысты метаболизмнің өзгергуінің орынын толтыру үшін биополимерлерді модификациаландырады. Өзгерген температураға акклимация жолында клеткаларда макромолекулалардың әр түрі пайда болады. Эволюция барысында пайда болған макромолекулулардың модификациялары арқылы өсімдіктер салыстырмалы тұрақты, тиянақты метаболизмнің интесивтігін ұстай алады. Ондай модификацияларға каталитикалық ырықтығы басқа ферменттердің жаңа түрлері жатады.

Ферменттік катализдің ырықтығының өзгеруі температура тәуелді реакциялардың жылдамдылығы өзгеруінің орынын толтыруға бағытталған. Ферменттік катализдің ырықтығының өзгеруі температура тәуелді реакциялардың жылдамдылығы өзгеруінің орынын толтыруға бағытталған. Реакциялардың жылдамдылығының өзгермеуі тек ферментетрдің активтілігі не емес, олардың мөлшеріне де байланысты.

2. Ферменттердің қасиеттерінің өзгеруі 2. Ферменттердің қасиеттерінің өзгеруі Температура көбейген сайын ферменттік реациялардың жылдамдылығы ұлғайады. Реакциялардың жылдамдылығының температураға тәуелділігі Аррениус теңдікпенен бейнеленеді. Ферменттердің конформациялық өзгерістер бос байланыстардың (сутектік, электростатикалық, ван-дер-ваальстық және гидрофобтық) пайда болуымен немесе олардың үзілуімен бейнеленеді.

Майысқақ құрылымдық ферменттерге конформациялық өзгерістер үшін аз Е қажет. Майысқақ құрылымдық ферменттерге конформациялық өзгерістер үшін аз Е қажет. Қатты құрылымдық ферменттерге конформациялық өзгерістер тән емес. Ол тұрақты болған мен реакцияға қатыспайды. Оларыдң тұрақтылығымен майсқақтығы бірдей жеткілікті болғанда ферменттер өздерінің құрылымдық біртұтастығын және функциясын сақтайды. Жоғары температураға бейімделген организмдердің ферменттері құрылымдық біртұтастығын және функциональдық активтілігін сақтау үшін қатты құрылымды болу керек, керісінше, төмен Т-ға бейімделген организмдердің ферменттерге жоғары майысқақтығы керек. Т-лық диапазонға бейімделу стратегиясы фермент молекуласында бос байланыстардың өзгеруі мен байланысты. Қосымша байланыстар термостабилдігін жоғарлатады, каталитикалық эффективтілігін төмендетеді. Эффективтілік катализ жасайтын ферменттердің әр түрлері олардың бірінші реттік құрылымының модификациялану нәтижесінде пайда болады.

Бұдан басқа бейімділікке Михаэлистің Константасының (Кm) және субстраттың концентрациясының [S] қатынасының тұрақтығын сақтау жатады. Бұдан басқа бейімділікке Михаэлистің Константасының (Кm) және субстраттың концентрациясының [S] қатынасының тұрақтығын сақтау жатады. Михаэлистің Константасы дегеніміз реакцияның жылдамдылығы максимальдық жылдамдылығының жартысына тең болағандағы субсртаттың концентрациясы . Михаэлиса –Ментен теңдігі : V0 = Vmax [S] Km+[S], V0 – субстраттың конц-циясы [S] болғанды, басты жылдамдылық, Vmax – макс. жылдамдылы, Km – Михаэлистің константасы.

Т-ның өзгергуі Кm-нің өзгеруіне келтіреді. Т-ның өзгергуі Кm-нің өзгеруіне келтіреді. Михаэлистің константасы Т жоғарыланғанда көтеріледі. Бірақ өсімдіктерде және жануарлда ферменттердің Кm-і және субстраттың концентрациялары арасында айырмашылығы аз болады. Кm және [S]-тің салыстырмалы тұрақтығы акклимация процестерде сақталанады. Кm-нің тұрақтылығы 1) белоктың бірінші реттік құрылымының өзгеру арқылы 2) сыртқы ортаның өзгеруі арқылы. Белоктың бірінші реттік құрылымы өзгеру эволюциалық масштабта болуы мүмкін, олар белоктың жаңа формаларын және жаңа констутивтілік белгілер (адаптация) туғызуы мүмкін.

3. Ферментердің мөлшерінің өзгеру арқылы Т-ның әсерінің орынын толтыру. 3. Ферментердің мөлшерінің өзгеру арқылы Т-ның әсерінің орынын толтыру. Бұндай ферменттерге басты метаболизм процестерді шектейтін ферменттер жатады: ФС бен тыныс алуға қатынасатын ферменттер. Акклимация процестер жүріп жатқанада фруктозо-1,6-бисфосфатазаның ырықтығы олеандрдың (Nerum oleander) жапырақтарында ФС-дің қарқындылығымен байланысты болған. Олеандрда бұл фермент күкүрттік циклдің және ФС-дің температуралық орынын толтыру процестердің бас шектейтін үзбесі болып келеді.

4. Термофильдік бактериялар - термотұрақшылықты зерттеу механизмі. 4. Термофильдік бактериялар - термотұрақшылықты зерттеу механизмі. Термальдық бұлақтардағы- қайнарлардағы -Термофильдік бактериалар сыртқы Т- 100°С жақын болғанда да өмір сүре алады. Существуют организмы, способные жить в среде с Т около 100 °С.. Thermus aquaticus, мысалы Т- 95°С өмір сүреді.. ТБ-дың белоктары денатурацияға тұрақты. Олардың тұрақтылығы ерекше АҚ-дық құрамына байланысты. Темотұрақтылығын тек 1 немесе 2 қосымша электростатикалық байланыстар қамтамасыз етеді. Тұздық көпіршектердің көбейуі жылулыққа тұрақтылықтың жоғарлытатуының механизмі. Олардың белоктарының ішіндегі бөліктерінің гидрофобтығы жоғары болады. Т көтерілгенде гидрофобтық байланыстар тұрақтылынады, одан белоктық құрылымы қаттырақ болады. Алифатикалық АҚ-дың шеткі тізбектері ұзарылған, ол гидрофобтық қасиеттерін ұлғайтады. Сонымен белоктардың жоғары Т-ға тұрақтығы олардың бірінші ретті құрылымының өзгерістерімен байланысты.

Термофилдерге тұрақтылықты протекторлық қосындылар да береді. Термофилдерге тұрақтылықты протекторлық қосындылар да береді. Thermus thermophilus –тің белоктар синтезінің аппаратын ыдыраудан ПА сақтап қалады. Және олардың РНКсында Г—Ц-жұптар А—У қарағанда көп болады. Термофильдердің т-РНКасында 5-метил-2-тиоуридин болады. 5-метил-2-тиоуридиннің туындылары тРНК-ның спиральдық құрылымдарындағы негіздердің арасындағы байланыстарын күшейтеді.

Жоғары Т-ға акклимациялануғы жылыту шоктың белоктарының маңызы. Жоғары Т-ға акклимациялануғы жылыту шоктың белоктарының маңызы. Өсімдіктер жылыту шокқа (ЖШ) ұшырағанда олардың ұлпаларымен мүшелері зақымданады, өсуі баяуланады және олар өліп қалуы мүмкүн. ЖШ жоғары Т жағадайда және транспирацияның қарқындылығы кемірек болғанда пайда болады. Кейбір негізгі ЖШБ консерватитық болады. Оларда прокариот и эукариоттардың белоктарымен жоғары деңгейлі гомологиясы байқалды. Көбінесе олар шаперондар құсап қызмет атқарады. Олар белоктардың құрылымын қалпын келтіреді. Кейбіреулер өсімдіктерде қалыпты кездеде бола береді, бірақ оларды ТШБ-рына АҚ-тік тізбегі бойынша жатқызады. 6

Сұйық-кристалдық күйі липидтік бислойдың белгілі тығыздығы сәйкес. Сұйық-кристалдық күйі липидтік бислойдың белгілі тығыздығы сәйкес. Қалыпты жағдайда липидтік бислойдың тығыздығы қатты сұйық күйден жоғары болады, бірақ қатты, гель секільді қатты куйден төменірек болады. Т - төмендегенде липидтер сұйық-кристалдық күйінен гель секільді күйіне өтеді (Lα —Lβ), олардың тығыздығы жоғарылайды. Мембраналарды сұйық-кристалдық күйінде ұстауының ішіндегі орналасатын белоктардың (ферменттер, су және иондық каналдар, тасмалдаушылар, ЭТТ белоктиары и пр). қызмет атқаруына үлкен маңызы бар.

Май қышқылдардың десатуразалары. Май қышқылдардың десатуразалары. МҚ-дың десатуразалары көміртек атомдар арасындағы жалғыз байланыстарды—СН2—СН2— қос байланыстарға айналдыруды катализдейді. ДСлар 3-валенттік Fe-мен байланысады, ол оттегімен активті комплекс құрайды Fe—О—Fe. ДСзалармен катализденетін реакциялар десатурация реациялар деп аталады. Олар өздері құрайтын көміртек атомдарының арасында қос байланыстарын - бейтарап байланыстар, бірнеше бейтарап байланыстары бар май қышқылдарды – көп бейтарапты май қышқылдар деп атайды. ДС-я реакциялар оттегі бар кезде аэробтық жағдайда жүреді. .

Бос май қышқылдарды субстрат түрінде пайдаланатын ДСазалар мембраналардың липидтік құрамын реттеуге қатысады. Бос май қышқылдарды субстрат түрінде пайдаланатын ДСазалар мембраналардың липидтік құрамын реттеуге қатысады. Сонымен олар мембрананың сұйықтықтығын липидтер құралмай тұрып және мембрана қалыптаспай тұрып реттейді. Басқаша айтқанда, мембрананың сұйықтығы алдынғы май қышқылдар синтез процесінде белгіленеді. Синтезделген МҚдар мембранаға тасмалданады. ДСазалар адаптация және акклимация процестерінде маңызды роль ойнайды. Кейбір ДСалардың гендері клонданған. Клондану гендердің экспрессиясын және мембраналардың липидтік құрылымының модификациялануын зерртеуге мүмкіндік берді.

Липидтердің фазалық өтуінің Т-сы углеводородтық тізбегінің ұзындығына және қос байланысттарға тәуельді. Қос байланыстар айналмалар құрайды, олар бислойдың тұрақтығын төмендетеді. Липидтердің фазалық өтуінің Т-сы углеводородтық тізбегінің ұзындығына және қос байланысттарға тәуельді. Қос байланыстар айналмалар құрайды, олар бислойдың тұрақтығын төмендетеді. Негізгі фазалық өтудің Т-сын реттеу механизмі – липидтердің май қышқылдардық құрамын өзгерту. Оның 2 түрі бар: 1) углеводородтық – көмірсутектертік тізбектің ұзындығын өзгерту; 2) қос байланыстрадың мөлшерін өзгерту.

Реакциялардың жылдамдылығы Т-мен қатар активацияның энергиясымен белгілінеді. Ферменттердің функциясы - активацияның энергиясын төмендету. Ферментің эффектитігі не ғұрылым жоғары болса, соғұрылым активацияның энергиясы төмендейді. Реакциялардың жылдамдылығы Т-мен қатар активацияның энергиясымен белгілінеді. Ферменттердің функциясы - активацияның энергиясын төмендету. Ферментің эффектитігі не ғұрылым жоғары болса, соғұрылым активацияның энергиясы төмендейді. Төмен температурада эктотермалық организмдерде ферменттер жоғары эффективтілік катализбен бейнеленеді, б.а. катализденетін реакциялардың активациясының энергиясы төмен болады.

Жылы климатта мекенденген, эктотермалық организмдерде, керісінше ферменттердің эффективтігі төмен, катализдейтін реакциялардың активациясының энергиясы жоғары. Жылы климатта мекенденген, эктотермалық организмдерде, керісінше ферменттердің эффективтігі төмен, катализдейтін реакциялардың активациясының энергиясы жоғары. Ферменттік реакциялардың активация энергиясы (Еакт) басқа температураға акклимация жолында да өзгереді: Т төмендегенде төмендейді, көтерілгенде жоғарылайды. Сонымен реакциялардың Еакт тұрақты мөлшер емес: ол температура жағдайларға сәйкес өзгереді. Ферменттердің каталитикалық қасиеттерінің өзгеруі, олардың Еакт, өзгеріп тұратын сыртқы ортаның температурасына организмдердің ең маңызғы бейімделу реакциясы деп саналады. Ол фермент молекуласының модификациялану нәтижесінде пайда болады.