Структура и общие свойства ферментов - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Структура и общие свойства ферментов, слайд №1

Структура и общие свойства ферментов, слайд №2

Структура и общие свойства ферментов, слайд №3

Структура и общие свойства ферментов, слайд №4

Структура и общие свойства ферментов, слайд №5

Структура и общие свойства ферментов, слайд №6

Структура и общие свойства ферментов, слайд №7

Структура и общие свойства ферментов, слайд №8

Структура и общие свойства ферментов, слайд №9

Структура и общие свойства ферментов, слайд №10

Структура и общие свойства ферментов, слайд №11

Структура и общие свойства ферментов, слайд №12

Структура и общие свойства ферментов, слайд №13

Структура и общие свойства ферментов, слайд №14

Структура и общие свойства ферментов, слайд №15

Структура и общие свойства ферментов, слайд №16

Структура и общие свойства ферментов, слайд №17

Структура и общие свойства ферментов, слайд №18

Структура и общие свойства ферментов, слайд №19

Структура и общие свойства ферментов, слайд №20

Структура и общие свойства ферментов, слайд №21

Структура и общие свойства ферментов, слайд №22

Структура и общие свойства ферментов, слайд №23

Структура и общие свойства ферментов, слайд №24

Структура и общие свойства ферментов, слайд №25

Структура и общие свойства ферментов, слайд №26

Структура и общие свойства ферментов, слайд №27

Структура и общие свойства ферментов, слайд №28

Структура и общие свойства ферментов, слайд №29

Структура и общие свойства ферментов, слайд №30

Структура и общие свойства ферментов, слайд №31

Структура и общие свойства ферментов, слайд №32

Структура и общие свойства ферментов, слайд №33

Структура и общие свойства ферментов, слайд №34

Структура и общие свойства ферментов, слайд №35

Структура и общие свойства ферментов, слайд №36

Структура и общие свойства ферментов, слайд №37

Структура и общие свойства ферментов, слайд №38

Структура и общие свойства ферментов, слайд №39

Структура и общие свойства ферментов, слайд №40

Структура и общие свойства ферментов, слайд №41

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Структура и общие свойства ферментов. Доклад-сообщение содержит 41 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Структура и общие свойства ферментов

Слайд 2

Описание слайда:

Фермент – биологический катализатор белковой природы. Фермент – биологический катализатор белковой природы. Энзимология появилась на стыке химической, биологической и медицинской наук.

Слайд 3

Описание слайда:

любые химические превращения веществ в организме происходят при участии ферментов, любые химические превращения веществ в организме происходят при участии ферментов, практическое применение ферментов во всех областях деятельности, где речь идёт о живых существах: хлебопечение, виноделие, сыроварение, чайное, кожевенное, меховое производство.

Слайд 4

Описание слайда:

Слайд 5

Описание слайда:

Иммобилизованная β-галактозидаза, присоединённая к магнитному стержню-мешалке, используется для снижения содержания молочного сахара в молоке, то есть продукта, который не расщепляется в организме больного ребёнка с наследственной непереносимостью лактозы. Иммобилизованная β-галактозидаза, присоединённая к магнитному стержню-мешалке, используется для снижения содержания молочного сахара в молоке, то есть продукта, который не расщепляется в организме больного ребёнка с наследственной непереносимостью лактозы. Методами генной инженерии получены L-треонин, витамин В12, интерфероны.

Слайд 6

Описание слайда:

Появилась энзимология в 1814 году, когда Кирхгоф показал, что в вытяжке из проросшего ячменя содержится вещество, которое вызывает превращение крахмала в сахар (амилаза). Появилась энзимология в 1814 году, когда Кирхгоф показал, что в вытяжке из проросшего ячменя содержится вещество, которое вызывает превращение крахмала в сахар (амилаза). В 1836 году Т.Шванн выделил из желудочного сока пепсин. В настоящее время известно 10 000 ферментов, 500 получено в кристаллическом состоянии.

Слайд 7

Описание слайда:

все выделенные ферменты – белки, все выделенные ферменты – белки, методы получение ферментов и белков одинаковы, факторы, вызывающие денатурацию белка, вызывают инактивацию ферментов, при гидролизе ферменты дают аминокислоты, ферменты обладают высокой специфичностью.

Слайд 8

Описание слайда:

пепсин, пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим.

Слайд 9

Описание слайда:

ЛДГ, ЛДГ, трансаминазы. Сложные ферменты помимо белковой части содержат небелковую часть – кофермент.

Слайд 10

Описание слайда:

Слайд 11

Описание слайда:

Активный центр фермента – несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного катализа взаимодействуют с субстратом. Активный центр фермента – несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного катализа взаимодействуют с субстратом. У сложных ферментов в активный центр входят и простетические группы (коферменты). Для формирования активного центра имеют значение третичная и четвертичная структуры фермента, так как в активный центр входят аминокислоты, расположенные далеко друг от друга. Наиболее часто в активный центр входят 3-5 аминокислот.

Слайд 12

Описание слайда:

Слайд 13

Описание слайда:

гис, лиз, арг, гис, лиз, арг, асп, глу, сер, тир, цис. Для проявления активности фермента необходимо наличие функциональных групп.

Слайд 14

Описание слайда:

Факторы, вызывающие денатурацию, вызывают потерю ферментативной активности, так как происходит разрыв дисульфидных связей, которые способствуют формированию третичной структуры. Факторы, вызывающие денатурацию, вызывают потерю ферментативной активности, так как происходит разрыв дисульфидных связей, которые способствуют формированию третичной структуры.

Слайд 15

Описание слайда:

высокая молекулярная активность, высокая молекулярная активность, лабильность - ферменты действуют при относительно мягких условиях (t, рН, давление), специфичность действия, регуляция ферментов нейрогуморальным путём с участием других ферментов.

Слайд 16

Описание слайда:

Термолабильность – чувствительность ферментов к температуре. Термолабильность – чувствительность ферментов к температуре. При температуре 60º наступает денатурация. Миокиназа мышц выдерживает нагревание до 100º. Оптимум температуры 37-40º С. При температуре 50º снижается активность ферментов. Эффект температуры в отношении скорости реакции объясняется её влиянием на кинетическую энергию молекул.

Слайд 17

Описание слайда:

на скорость реакции, на скорость реакции, на сродство фермента к субстрату, на стабильность фермента. Ферменты активны в определённом интервале рН, имеют оптимум рН. Изменение рН приводит к изменению степени ионизации ионогенных групп в активном центре фермента.

Слайд 18

Описание слайда:

Влияние рН

Слайд 19

Описание слайда:

Каждый фермент действует строго на одно вещество или очень небольшое число близкородственных веществ. Каждый фермент действует строго на одно вещество или очень небольшое число близкородственных веществ. Если бы ферменты не обладали специфичностью, их действие приводило бы к распаду клеточного материала. Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата.

Слайд 20

Описание слайда:

Слайд 21

Описание слайда:

Фермент катализирует превращение только одного субстрата. Фермент катализирует превращение только одного субстрата. уреаза, аргиназа.

Слайд 22

Описание слайда:

фермент катализирует превращение одного из стереоизомеров, фермент катализирует превращение одного из стереоизомеров, оксидазы L и D аминокислот.

Слайд 23

Описание слайда:

Фермент действует на субстраты разных групп химических соединений. Фермент действует на субстраты разных групп химических соединений. Специфичность по типу реакции. Цитохром Р450.

Слайд 24

Описание слайда:

Фермент действует на отдельные связи определённой группы субстратов. Фермент действует на отдельные связи определённой группы субстратов. Пепсин расщепляет связи, образованные аминогруппой тирозина или фенилаланина. Трипсин гидролизует пептидные связи, в образовании которых принимают участие СООН-группы лиз и арг. Химотрипсин гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют СООН-группы ароматических АМК. Эластаза гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют СООН-группы гли, ала.

Слайд 25

Описание слайда:

Слайд 26

Описание слайда:

раздел медицины, изучающий заболевания, связанные с нарушением функционирования ферментов. раздел медицины, изучающий заболевания, связанные с нарушением функционирования ферментов.

Слайд 27

Описание слайда:

наследственные (фенилкетонурия, гликогенозы), наследственные (фенилкетонурия, гликогенозы), токсические (передозировка лекарств, воздействие токсинов инфекционных агентов), алиментарные (при недостаточном поступлении в организм витаминов, микроэлементов), из-за нарушения организации ферментных процессов в клетке (нарушение кровоснабжения тканей).

Слайд 28

Описание слайда:

электрофоретические свойства, электрофоретические свойства, адсорбционные свойства, оптимум рН, термостабильность, чувствительность к ингибиторам, сродство к субстрату, небольшие различи в первичной структуре.

Слайд 29

Описание слайда:

электрофорез, электрофорез, ионообменная хроматография, гельфильтрация, избирательная адсорбция, иммунохимический метод.

Слайд 30

Описание слайда:

Слайд 31

Описание слайда:

Генетически детерминированные изоферменты возникают в результате множественности аллелей в одном локусе. Генетически детерминированные изоферменты возникают в результате множественности аллелей в одном локусе. Посттрансляционные (вторичные) изоферменты возникают в результате химической модификации исходного фермента или его частичного протеолиза.

Слайд 32

Описание слайда:

С помощью изоферментного анализа удаётся выявить небольшие мутации. С помощью изоферментного анализа удаётся выявить небольшие мутации. Изоферменты изменяются в процессе развития и дифференцировки (в печени эмбриона – ГК1, а в печени взрослого – ГК3 и ГК4). Изоферменты играют роль в регуляции метаболизма.

Слайд 33

Описание слайда:

Ткани человека продуцируют 2 электрофоретически различающихся субъединицы ЛДГ: Н и М. Ткани человека продуцируют 2 электрофоретически различающихся субъединицы ЛДГ: Н и М. Так как ЛДГ – фермент-тетрамер, то образуется 5 изоферментов.

Слайд 34

Описание слайда:

Слайд 35

Описание слайда:

ЛДГ5 катализирует образование лактата, а ЛДГ1 – её утилизацию. ЛДГ5 катализирует образование лактата, а ЛДГ1 – её утилизацию. В тканях с высоким уровнем аэробного обмена (сердце) содержится ЛДГ1.

Слайд 36

Описание слайда:

При инфаркте миокарда в крови повышается активность ЛДГ1, а при патологии печени – ЛДГ5 и ЛДГ4. При инфаркте миокарда в крови повышается активность ЛДГ1, а при патологии печени – ЛДГ5 и ЛДГ4. В опухолевых тканях повышается ЛДГ5 и уменьшается ЛДГ1, возможен эмбриональный изоферментный спектр. При детском церебральном параличе повышается ЛДГ5 и ЛДГ4, уменьшается ЛДГ1, ЛДГ2, МДГ1, МДГ2, повышается МДГ4.

Слайд 37

Описание слайда:

ряд ферментов многоэтапного биохимического процесса: действие одного фермента – необходимый этап для действия другого. ряд ферментов многоэтапного биохимического процесса: действие одного фермента – необходимый этап для действия другого. Продукт действия одного фермента становится субстратом для следующего.

Слайд 38

Описание слайда:

синтетаза жирных кислот, синтетаза жирных кислот, пируватДГ комплекс, дыхательная цепь, ферменты гликолиза.

Слайд 39

Описание слайда:

Слайд 40

Описание слайда:

Чаще ферменты построены из двух или более полипептидов, каждый из которых уложен в отдельную глобулу. Чаще ферменты построены из двух или более полипептидов, каждый из которых уложен в отдельную глобулу.