Обмен белка и аминокислот - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Обмен белка и аминокислот. Доклад-сообщение содержит 62 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Обмен белка и аминокислот Катаболизм: 1.гидролиз белка до аминокислот (внешний этап в полости ЖКТ), в лизосомах клеток. 2. дезаминирование, декарбоксилирование, окисление углеродного скелета и специфические превращения аминокислот по радикалу. Анаболизм: 1.биосинтез аминокислот 2. биосинтез белков

Слайд 2

Описание слайда:

Потребность в белках и нормы белкового питания Белки – незаменимый компонент пищи, практически единственный источник азота для синтеза аминокислот и азотистых оснований. В норме у здоровых взрослых людей количество потребляемого азота и выводимого азота примерно одинаково ( N2 – баланс равен нулю (азотистое равновесие). Отрицательный азотистый баланс характерен для пожилого возраста, голодания, раковой кахексии, ожоговой болезни, длительной инфекции. Положительный – беременные женщины и младенцы.

Слайд 3

Описание слайда:

Потребности в белковой пище Коэффициент Рубнера (коэффициент изнашивания) = 53 мг N2 /кг массы тела. 23 г белка распадается ежесуточно. Т50 для белков всего тела = 80 суткам. Медленнее всего обновляются белки соединительной и мышечной ткани ( до полугода), быстрее всего – белки крови (10 -14 дней), ферменты, гормоны, рецепторы

Слайд 4

Описание слайда:

Потребность в белках Физиологический минимум = 35 -50 г в сутки. Оптимум – 85 -100 г в сутки Качество поступающего белка (биологическая ценность) определяется его аминокислотным составом и биологической доступностью (животный или растительный белок) и растворимостью (способностью гидролизоваться). Наибольшей биологической ценностью обладают яичный альбумин и казеиноген молока. 400 – 500 г белка ежесуточно синтезируется в организме (до 300 г экзогенных и эндогенных аминокислот подвергается реутилизации). Аминоацидурия ограничена в норме (реабсорбция!) и касается в основном заменимых аминокислот.

Слайд 5

Описание слайда:

Внешний обмен белка (переваривание, гидролиз) Поэтапный протеолиз белков до аминокислот, лишение их видоспецифичности и антигенности. Главными компонентами желудочного сока являются: НСL (выделяется обкладочными клетками). Муцин – гликопротеин образующий защитную слизь (выделяется добавочными клетками). Пепсиноген – предшественник пепсина (выделяется главными клетками слизистой оболочки желудка). Химозин (реннин) у грудных детей.

Слайд 6

Описание слайда:

Слайд 7

Описание слайда:

Роль соляной кислоты 1. Создает кислую среду в полости желудка (рН 1,5 -2), условия для самоактивации (автокатализа) пепсина. 2. Денатурирует пищевые белки, улучшая их протеолиз. Оказывает бактерицидное действие. Регулирует поступление пищевой массы из желудка в 12 –перстную кишку.

Слайд 8

Описание слайда:

Регуляция синтеза соляной кислоты Гистидин  гистамин – активация аденилатциклазы – активация фосфопротеинкиназы с участием цАМФ – фосфорилирование карбангидразы (активация) ключевого фермента в синтезе соляной кислоты в эпителиальных клетках желудка.

Слайд 9

Описание слайда:

ПЕПСИНОГЕН - ПЕПСИН Пепсин – простой одноцепочечный белок, карбоксильная (в активном центре асп-асп) эндопротеиназа. Активируется в кислой среде при отщеплении N-концевого пептида из 40 аминокислот (в основном катионных), блокирующего активный центр фермента (внутримолекулярный автокатализ). Сайтспецифичность в отношении гидролиза пептидной связи, образованной NH2 группой лей, фен,тир или СООН группой глу или глн.

Слайд 10

Описание слайда:

Панкреатические протеиназы Синтезируются в виде проферментов и активируются лимитированным протеолизом в просвете 12 – перстной кишки. Сериновые эндогенные сайтспецифичные протеиназы.(Оптимум рН в слабощелочной среде обеспечивается бикарбонатами сока поджелудочной железы). Инициирует активацию энтерокиназа, фиксированная на поверхности энтероцитов. Энтерокиназа отщепляет N -концевой пептид трипсиногена. При этом формируется активный центр фермента. Далее – автокатализ.

Слайд 11

Описание слайда:

Панкреатические протеиназы Трипсин обеспечивает активацию проэластазы, прокарбоксипептидазы, химотрипсиногена, отщепляя N –концевые пептиды. Каскад протеолитических эндо- и экзо- протеиназ, дипептидаз ЖКТ обеспечивает гидролиз белков пищи до свободных аминокислот.

Слайд 12

Описание слайда:

Всасывание аминокислот в кишечнике В мембранах энтероцитов кишечных ворсинок – несколько систем активного транспорта (Na+ -зависимый симпорт), для аминокислот с различными радикалами. глютамилтранспептидаза – фермент, способный осуществлять трансмембранный перенос аминокислот и пептидов.

Слайд 13

Описание слайда:

Слайд 14

Описание слайда:

Слайд 15

Описание слайда:

Гниение белков в кишечнике Реакции дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот с участием бактериальных ферментов. В кишечнике накапливаются токсичные, биологически-активные вещества: Крезол, фенол, индол, скатол, путресцин, кадаверин, аммиак, сероводород.

Слайд 16

Описание слайда:

Обезвреживание продуктов гниения в печени Неспецифические, индуцибельные ферменты микросом печени: ФАФС–трансфераза, УДФ-трансфераза образуют парные, нетоксичные, растворимые соединения с различными субстратами (эндогенными и экзогенными) – глюкурониды или сульфаты.

Слайд 17

Описание слайда:

Внутриклеточный протеолиз Лизосомы. Кислые гидролазы: тиоловые и аспартатные протеиназы (катепсины В, L, H, D), гидролизующие белки. Олиго- и дипептиды м.б. гидролизованы в цитоплазме. Высокоизбирательные протеасомные гидролитические комплексы в цитоплазме для удаления дефектных, поврежденных или регуляторных, короткоживущих белков. Для этого существует регуляторный, распознающий комплекс, «помечающий» белки, подлежащие деградации (убиквитин).

Слайд 18

Описание слайда:

Защита от протеолиза Как в клетках, так и во внеклеточном пространстве, в крови работают и системы протеолиза и антипротеолитической защиты. Механизмы защиты: Пространственные ограничения (мембрана лизосом, регуляторные комплексы протеасом) Существование протеиназ в виде неактивных предшественников. Гликозилирование белков Эндогенные ингибиторы протеиназ (–антитрипсин, макроглобулин).

Слайд 19

Описание слайда:

Промежуточный обмен аминокислот. Общие пути катаболизма аминокислот (дезаминирование,трансаминирование, декарбоксилирование) Частные реакции превращений аминокислот. Пути синтеза заменимых аминокислот.

Слайд 20

Описание слайда:

Метаболические функции аминокислот Кроме участия в синтезе пептидов и белков, у большинства аминокислот активная метаболическая «судьба»: 18 аминокислот являются гликогенными (кроме лей и лиз) Мет, сер – б/с фосфолипидов Гли – б/с порфиринов, гли - нейромедиатор Асп, гли, глн, мет – б/с азотистых оснований Тир –б/с катехоламинов и тиреоидов, меланина Глу, три – б/с нейромедиаторов Глу, гли, цис, арг – б/c глутатиона, креатина

Слайд 21

Описание слайда:

СИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ Источник углеродных скелетов – глюкоза, азота – NH2 – группы аминокислот, NH3. Реакции трансаминирования Восстановительного аминирования Арг – в реакциях синтеза мочевины Фен – из тир Цис из мет

Слайд 22

Описание слайда:

Дезаминирование аминокислот Механизмы: восстановительный; гидролитический; внутримолекулярный, окислительный. В клетках млекопитающих гис подвергается внутримолекулярному дезаминированию. Сер и тре – гидролитическому. Глу – прямому окислительному дезаминированию Все другие – непрямому (через переаминирование с кетоглутаратом)

Слайд 23

Описание слайда:

Слайд 24

Описание слайда:

Окислительное дезаминирование Для каждой аминокислоты есть специфическая оксидаза. FMN –зависимые оксидазы L-аминокислот имеют оптимум рН в щелочной среде . FAD- зависимые оксидазы D-аминокислот активны в нейтральной среде, окисляясь до кетокислот, становятся субстратами для ресинтеза L-аминокислот (в реакциях переаминирования)

Слайд 25

Описание слайда:

Окислительное дезаминирование Наиболее активной дезаминазой является глутаматдегидрогеназа (NAD- зависимая) Реакция идет в две стадии: ферментативное окисление и спонтанное освобождение аммиака с участием воды. Реакция обратима во всех тканях, кроме мышечной. Фермент олигомерный, аллостерический, отрицателные эффекторы: ATF, NADH, положительные: ADF, NAD. Синтез фермента индуцируется кортикостероидами.

Слайд 26

Описание слайда:

Слайд 27

Описание слайда:

Трансаминирование Обратимая реакция между кетокислотами и аминокислотами (кофактор – пиридоксальфосфат переносит аминогруппу). На основе кетокислот возникают новые аминокислоты. Не освобождается аммиак. Путь к непрямому дезаминированию аминокислот (при переаминировании аминокислот с кетоглутаратом образуется глутамат, подвергающийся прямому окислительному дезаминированию)

Слайд 28

Описание слайда:

Слайд 29

Описание слайда:

Слайд 30

Описание слайда:

Слайд 31

Описание слайда:

Слайд 32

Описание слайда:

Слайд 33

Описание слайда:

Слайд 34

Описание слайда:

Декарбоксилирование аминокислот При участии пиридоксальзависимых декарбоксилаз образуются биогенные амины. Глу  аминомасляная кислота Гис  гистамин Три  серотонин Амины утилизируются оксидазами микросом.

Слайд 35

Описание слайда:

Слайд 36

Описание слайда:

Слайд 37

Описание слайда:

Слайд 38

Описание слайда:

Конечные продукты белкового обмена Аммиак образуется как результат: дезаминирования аминокислот окисления биогенных аминов утилизация азотистых оснований Образование аммиака происходит как в клетках, так и в кишечнике ( с участием бактериальных ферментов).

Слайд 39

Описание слайда:

АММИАК В сутки в норме образуется до 20г аммиака, т.е. 4г/л , тем не менее концентрация его в крови 0,2 -1,32 мг/л (12 -78 мкмоль/л); в моче 30-60 ммоль/сут. Несколько мощных систем обезвреживания в 1000 раз снижают концентрацию аммиака! Увеличение в крови концентрации аммиака до 0,6 ммоль/л – судороги и далее коматозное состояние.

Слайд 40

Описание слайда:

Механизмы токсичности аммиака NH3 проникает через клеточные и митохондриальные мембраны. Увеличение скорости восстановительного аминирования  –кетоглутарата снижает его участие в переаминировании и синтезе ацетилхолина , дофамина; снижает образование ГАМК, снижает скорость ЦТК (гипоэнергетическое состояние) Аминирование глу до глн повышает осмотическое давление глии и вызывает отек мозга. Увеличение содержания NН3 в крови вызывает алкалоз, повышает сродство Hb к О2………. NH4 + нарушает трансмембранный перенос Na+ и K+ как конкурент.

Слайд 41

Описание слайда:

Пути обезвреживания аммиака Восстановительное аминирование Образование амидов Синтез азотистых оснований (пиримидинов) Аммониогенез Синтез мочевины «Косвенные» пути, реакции утилизации аминокислот без освобождения аммиака (реакции переаминирования, синтез креатина, глютатиона и др.)

Слайд 42

Описание слайда:

Образование амидов дикарбоновых кислот Глутамин- и аспарагин-синтетазы включают аммиак в состав амидов, образуя временную, транспортную нетоксичную форму, более проницаемую для мембран клеток. Амиды вновь гидролизуются с освобождением аммиака в почках и печени, где происходит его окончательное обезвреживание.

Слайд 43

Описание слайда:

Восстановительное аминирование кетокислот NADF- зависимая редуктаза восстанавливает кетокислоты до аминокислот. Это путь образования заменимых аминокислот и реакция обезвреживания аммиака ( это и механизм токсичности высоких концентраций аммиака).

Слайд 44

Описание слайда:

Синтез азотистых оснований (пиримидинов) Синтез пиримидинов начинается с карбамоилсинтетазной реакции: NH3+ CO2+ ATP NH2COPO32-. Синтез пуринов идет с участием глутамина.

Слайд 45

Описание слайда:

Аммониогенез в почках Глутамин в почках вновь освобождает аммиак Образовавшася с помощью карбангидразы Н2СО3 диссоциирует на Н+ и НСО3-, который с Na+ образует в крови компонент буферной системы NH3 выводится в мочу, захватывая Н+, в виде аммонийной соли (чаще хлорида), так почки участвуют в поддержании кислотно-основного состояния крови.

Слайд 46

Описание слайда:

Синтез креатинина Осуществляется при участии ферментов почек и печени из глицина, аргинина и метионина. Креатин фосфорилируется в мышцах и мозге до креатинфосфата (макроэрг!) Креатинфосфат гидролизуется и креатинин выводится с мочей.

Слайд 47

Описание слайда:

Слайд 48

Описание слайда:

Слайд 49

Описание слайда:

Слайд 50

Описание слайда:

Слайд 51

Описание слайда:

Конечные продукты азотистого обмена У организмов разных видов с мочой выделяются разные продукты: Аммонийтелический тип (NH3) – рыбы; Урикотелический тип (мочевая кислота) – птицы, рептилии; Уротелический тип (мочевина) – млекопитающие, амфибии.

Слайд 52

Описание слайда:

Орнитиновый цикл синтеза мочевины (цикл Кребса, Ханзеляйта) Гепатоциты, митохондрии, аэробные условия. АТР, СО2, орнитин, цитруллин, аспартат, аргинин. Орнитиновый цикл сопряжен с реакциями переаминирования аминокислот и циклом трикарбоновых кислот.

Слайд 53

Описание слайда:

Слайд 54

Описание слайда:

Слайд 55

Описание слайда:

Слайд 56

Описание слайда:

Слайд 57

Описание слайда:

Слайд 58

Описание слайда:

Слайд 59

Описание слайда:

Слайд 60

Описание слайда:

Слайд 61

Описание слайда:

Конечные продукты азотистого обмена Фракции «остаточного» азота в крови: Мочевина (50% N2 крови и 90% N2 мочи) Мочевая кислота Аммиак Креатинин Аминокислоты Нуклеотиды, азотистые основания.