Аминокислоты и белки - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Аминокислоты и белки. Доклад-сообщение содержит 46 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Слайд 2

Описание слайда:

В состав природных полипептидов и белков входят -аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода. В состав природных полипептидов и белков входят -аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода. H2N–СН–СООН  R В зависимости от строения углеводородного радикала природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными. Обычно используются тривиальные названия -аминокислот, которые связаны с источниками их выделения или свойствами. Серин входит в состав фиброина шёлка (лат. serieus – шелковистый); тирозин впервые выделен из сыра (греч. tyros - сыр); глутамин – из злаковой клейковины (лат. gluten – клей); аспарагиновая кислота – из ростков спаржи (лат. asparagus – спаржа); глицин – первая аминокислота, обнаруженная в природном материале названа так за сладкий вкус (греч. glycos – сладкий) и т.д.

Слайд 3

Описание слайда:

Классификация -аминокислот по строению углеводородного радикала Алифатический неполярный радикал Алифатический полярный радикал Ароматический радикал

Слайд 4

Описание слайда:

Заменимые и незаменимые -аминокислоты Незаменимые -аминокислоты поступают в организм только из внешней среды, синтез заменимых -аминокислот происходит в организме. Незаменимые -аминокислоты: валин, лейцин, лизин, метионин, треонин, изолейцин. Заменимые -аминокислоты: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аргинин, гистидин, аспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты Некоторые аминокислоты можно отнести к условно заменимым. Например, тирозин может синтезироваться в организме из незаменимой кислоты фенилаланина. В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты) Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты. Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25-27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1,5 – 3,5 %.

Слайд 5

Описание слайда:

Относительные конфигурации -аминокислот В молекулах -аминокислот (кроме глицина), второй атом углерода является асимметрическим, Молекулы этих кислот несимметричны. Следо- вательно, -аминокислоты существуют в виде двух энантиомеров. В состав природных белков входят только L-изомеры -аминокислот. Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L--аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)

Слайд 6

Описание слайда:

Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот. Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот. Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус. Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам). Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества с очень высокой температурой правления (более 230 °С). Это связано с тем, что молекулы существуют в виде диполярных ионов.

Слайд 7

Описание слайда:

Кислотно-основные свойства -аминокислот В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов. В кислой среде молекулы аминокислот - катионы. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются. Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток.

Слайд 8

Описание слайда:

Значения pI важнейших α-аминокислот

Слайд 9

Описание слайда:

Химические свойства -аминокислот Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать те же производные, что и другие карбоновые кислоты. Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО2 под действием особых ферментов - декарбоксилаз -аминокислоты превращаются в амины: Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина:

Слайд 10

Описание слайда:

Реакции с участием аминогруппы -аминокислот Реакции с участием аминогруппы -аминокислот Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой. При нагревании -аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидриратации с участием как амино-, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин.

Слайд 11

Описание слайда:

Реакции с участием аминогруппы -аминокислот Реакции с участием аминогруппы -аминокислот Реакции дезаминирования окислительное дезаминирование восстановительное дезаминирование гидролитическое дезаминирование внутримолекулярное дезаминирование Реакция трансаминирования

Слайд 12

Описание слайда:

Образование пептидной связи Образование пептидной связи Амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом. Возникающая при этом связь –СО–NН– называется пептидной связью, по химической природе является амидной. Продукт взаимодействия аминокислот – пептид. Если в реакцию вступили 2 аминокислоты, получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т.д. Пептиды молекулярной массой более 10 000 – полипептиды, или белки. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец). Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.

Слайд 13

Описание слайда:

Белки Белки

Слайд 14

Описание слайда:

Классификация белков Классификация белков Белки можно классифицировать: – по форме молекул (глобулярные и фибриллярные); – по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные); – по составу или химическому строению (простые и сложные); – по выполняемым функциям; – по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические); – по локализации в организме (белки крови, печени и др.); – по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные); – по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами); – по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Слайд 15

Описание слайда:

Функции белков Функции белков

Слайд 16

Описание слайда:

Классификация простых белков Альбумины. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот. Глобулины. -Глобулины содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. -Глобулины выполняют защитную функцию. Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК. Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20-30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов. Проламины - белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др. Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.

Слайд 17

Описание слайда:

Классификация сложных белков

Слайд 18

Описание слайда:

Первичная структура белка Первичная структура белка Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Её определяют, последовательно отщепляя аминокислоты от белка путём гидролиза.

Слайд 19

Описание слайда:

Вторичная структура белка Вторичная структура белка Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в  – спиральную или  – складчатую конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН- или –СООН-групп) одного витка спирали или складки и электроотрица-тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.

Слайд 20

Описание слайда:

Третичная структура белка Третичная структура белка Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в определённом объёме. Различают глобулярную (шарообразную) и фибриллярную (вытянутую, волокнистую) третичную структуры. Третичная структура формируется автоматически, самопроизвольно и полностью определяется первичной структурой белка. При этом во взаимодействие вступают боковые радикалы аминокислотных остатков. Стабилизация третичной структуры осуществляется за счёт образования между радикалами аминокислот водородных, ионных, дисульфидных связей, а также благодаря ван-дер-ваальсовым силам притяжения между неполярными углеводородными радикалами.

Слайд 21

Описание слайда:

Схема образования связей между радикалами аминокислот Схема образования связей между радикалами аминокислот 2 – ионные связи, 3 – водородные связи, 4 – гидрофобные взаимодействия, 5 – дисульфидные связи

Слайд 22

Описание слайда:

Четвертичная структура белка Четвертичная структура белка Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого макромолекулярного образования.Образовавшаяся молекула –олигомер, а отдельные полипептидные цепи, из которых он состоит – протомеры, мономеры или субъединицы (их обычно чётное количество: 2, 4, реже 6 или 8). Например,молекула гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород. Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно-глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК- и РНК-полимеразы.

Слайд 23

Описание слайда:

Цветные реакции для обнаружения белков и аминокислот Цветные реакции для обнаружения белков и аминокислот Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции». Универсальная реакция на пептидную группу – появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция). Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция). Серусодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля). Общая качественная реакция -аминокислот — образование сине-фиолетового окрашивания при взаимодействии с нингидрином. Нингидриновую реакцию дают также и белки.

Слайд 24

Описание слайда:

Скорость биологически важных реакций органических соединений Общая скорость химической реакции определяется (лимитируется) скоростью ее наиболее медленной стадии, а скорость составляющих элементарных реакций — их энергией активации Еа. Все метаболические реакции протекают в присутствии специфических катализаторов – ферментов, снижающих энергию активации реакции. Н2О + СО2 ↔ Н2СО3 ↔ HCО3– + Н+ Одна молекула фермента карбоангидразы катализирует каждую минуту гидратацию 3,6107 молекул СО2.

Слайд 25

Описание слайда:

Влияние катализатора на скорость реакции

Слайд 26

Описание слайда:

Различают субстрат и действующее на него соединение – реагент (реакционная частица) . Различают субстрат и действующее на него соединение – реагент (реакционная частица) . Субстрат - вещество, в котором у атома углерода происходит разрыв старой и образование новой связи с образованием продуктов реакции. Белок + n Н2О  полипептиды  олигопептиды   дипептиды  -аминокислоты Полное отсутствие, снижение или чрезмерное увеличение активности какого-либо фермента приводит к развитию заболеваний (энзимопатий). Определение активности ферментов в сыворотке крови, моче, спинно-мозговой и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.

Слайд 27

Описание слайда:

Строение фермента

Слайд 28

Описание слайда:

Слайд 29

Описание слайда:

Специфичность ферментативного катализа Абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного вещества. Например, расщепление мочевины уреазой. Групповая (относительная) специфичность – катализ субстратов с общими структурными особенностями, т.е. при наличии определенной связи или химической группы: – наличие пептидной связи: бактериальный фермент субтилизин специфичен к пептидной связи независимо от строения образующих ее аминокислот, пепсин катализирует разрыв пептидной связи, образованной аминогруппами ароматических аминокислот, тромбин расщепляет пептидную связь только между аргинином и глицином. – наличие ОН-группы: алкогольдегидрогеназа окисляет до альдегидов одноатомные спирты (этанол, метанол, пропанол). Стереоспецифичность – катализ только одного из стереоизомеров: – специфичность к L- или D-аминокислотам – например, почти все ферменты человека взаимодействуют с L-аминокислотами, – специфичность к цис- и транс-изомерам: например, аспартаза реагирует только с транс-изомером – фумаровой кислотой, но не с малеиновой кислотой (цис-изомер).

Слайд 30

Описание слайда:

Механизм ферментативного катализа 1. Теория Фишера: «ключ-замок». 2. Теория Кошланда: «рука и перчатка». 3. Теория вынужденного индуцированного соответствия субстрата и активного центра или теория гибких эластичных групп активного центра.

Слайд 31

Описание слайда:

Слайд 32

Описание слайда:

Зависимость активности фермента от рН среды

Слайд 33

Описание слайда:

Зависимость активности фермента от температуры

Слайд 34

Описание слайда:

Классификация ферментов Согласно современной классификации, выделяют шесть классов ферментов: оксидоредуктазы трансферазы гидролазы лиазы изомеразы лигазы

Слайд 35

Описание слайда:

Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции: Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции: Трансферазы – катализируют реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов.

Слайд 36

Описание слайда:

Гидролазы – ускоряют реакции гидролиза (при участии воды). Продукты реакции имеют более простое строение, чем субстрат. Подклассы гидролаз: эстеразы, фосфатазы, гликозидазы, пептидазы. Гидролазы – ускоряют реакции гидролиза (при участии воды). Продукты реакции имеют более простое строение, чем субстрат. Подклассы гидролаз: эстеразы, фосфатазы, гликозидазы, пептидазы.

Слайд 37

Описание слайда:

Гликозидазы: амилаза, мальтаза, лактаза, сахараза Гликозидазы: амилаза, мальтаза, лактаза, сахараза Пептидазы: пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза

Слайд 38

Описание слайда:

Лиазы – ферменты, катализирующие разрыв связей, а также обратимые реакции отщепления - присоединения различных групп от субстратов негидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи и выделением таких простейших продуктов, как СО2, H2O, NH3 и т.д. Лиазы – ферменты, катализирующие разрыв связей, а также обратимые реакции отщепления - присоединения различных групп от субстратов негидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи и выделением таких простейших продуктов, как СО2, H2O, NH3 и т.д.

Слайд 39

Описание слайда:

Изомеразы – катализируют взаимопревращения структурных и простарнственных изомеров. Изомеразы – катализируют взаимопревращения структурных и простарнственных изомеров.

Слайд 40

Описание слайда:

Лигазы (синтетазы) – катализируют синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ или других веществ. Лигазы (синтетазы) – катализируют синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ или других веществ.

Слайд 41

Описание слайда:

Болезни, связанные с нарушением действия ферментов Отсутствие или снижение активности фермента (нередко и избыточная активность) приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Вследствии нарушения синтеза фермента, ответственного за превра- щение галактозы в глюкозу развивается галактоземия (приводит к умственной отсталости). Фенилкетонурия (сопровождается расстройством психической деятельности) – потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализурующий превращение фенилаланина в тирозин. Определение активности ферментов в крови, моче, спинно-мозговой жидкости и других жидкостях организма , позволяет определить ряд заболеваний на ранних стадиях (инфаркт миокарда, вирусный гепатит, панкреатит, нефрит и др.).

Слайд 42

Описание слайда:

Кое-что интересное о белках Кое-что интересное о белках Белки являются основой разного рода биологических клеев. Так, ловчие сети пауков состоят в основном из фиброина – белка, выделяемого паутинными бородавками. Это сиропообразное вязкое вещество затвердевает на воздухе, превращаясь в прочную и нерастворимую в воде нить. Шелковинки, образующие спиральную нить паутины, содержат клей, удерживающий добычу. Сам паук свободно бегает по радиальным нитям. Благодаря специальным клеям мухи и др. насекомые способны проявлять просто чудеса акробатики. Бабочки приклеивают к листьям растений свои яйца, некоторые виды стрижей строят гнезда из застывающих выделений слюнных желез, осетровые крепят икру на придонных камнях. Некоторые виды улиток на зиму или в периоды засухи снабжают раковины специальной «дверью», которую сама улитка возводит из клейкого твердеющего протеина, содержащего известь. Отгородившись от внешнего мира достаточно твердой преградой, улитка пережидает неблагоприятные времена в раковине. Когда ситуация меняется, она просто съедает ее и перестает жить затворницей. Клеящие вещества, которыми пользуются подводные жители, должны застывать под водой. Поэтому в их состав входят несколько различных протеинов, отталкивающих воду и взаимодействующих между собой с образованием прочного клея. Клей, которым мидии прикрепляются к камню, не растворяется в воде и вдвое крепче эпоксидной смолы. Сейчас этот протеин пытаются синтезировать в лабораторных условиях. Большинство клеящих веществ не переносят влаги, а белковым клеем мидий можно было бы склеивать кости и зубы. Этот белок не вызывает отторжения организмом, что очень важно для медицинских препаратов.

Слайд 43

Описание слайда:

У метилового эфира L--аспартил-L-фенилаланина очень сладкий вкус. У метилового эфира L--аспартил-L-фенилаланина очень сладкий вкус. СН3ООС—СН(СН2С6Н5)—NH—СО— СH(NН2)—СН2—СООН. Вещество известно под торговым названием «аспартам». Аспартам не только слаще сахара (в 100-150 раз), но и усиливает его сладкий вкус, особенно в присутствии лимонной кислоты. Сладки и многие из производных аcпартама. Из ягод Dioscoreophylum cumminsii (русского названия нет), найденных в дебрях Нигерии в 1895 году, выделен белок монелин, который слаще сахара в 1500 - 2000 раз. Еще сильнее — в 4000 раз — превзошел сахарозу белок тауматин, выделенный из ярко-красных мясистых плодов другого африканского растения Thaumatococcus daniellii. Интенсивность сладкого вкуса тауматина еще больше увеличивается при взаимодействии этого белка с ионами алюминия. Образующийся комплекс, с торговым названием талин, слаще сахарозы в 35 000 раз; если же сравнивать не массы талина и сахарозы, а число их молекул, то талин окажется слаще уже в 200 тысяч раз! Еще один очень сладкий белок — миракулин был выделен в прошлом веке из красных плодов кустарника Synsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, у уксуса, появляется приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время. Маленький кусочек тауматина сможет заменить целый мешок сахарного песка! В начале 70-х годов было синтезировано соединение, самое сладкое из всех синтезированных. Это дипептид, построенный из остатков двух аминокислот — аспарагиновой и аминомалоновой. В дипептиде две карбоксильные группы остатка аминомалоновой кислоты заменены на сложноэфирные группы, образованные метанолом и фенхолом (он содержится в эфирных маслах растений и добывается из скипидара). Это вещество в примерно в 33 000 раз слаще сахарозы. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этой специи.

Слайд 44

Описание слайда:

Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это слово употребляют во множественном числе. Кератины — нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает. Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это слово употребляют во множественном числе. Кератины — нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает. Основная химическая особенность кератина заключается в том, что в его составе до 15% содержащей серу аминокислоты цистеина. Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связи с атомами серы соседней молекулы, возникают дисульфидные мостики, которые соединяют эти макромолекулы. Кератины относятся к фибриллярным белкам. В тканях они существуют в виде длинных нитей — фибрилл, в которых молекулы расположены пучками, направленными в одну сторону. В этих нитях отдельные макромолекулы соединены между собой также химическими связями . Спиральные нити закручены в тройную спираль, а 11 спиралей объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса. Микрофибриллы объединяются в макрофибриллы.

Слайд 45

Описание слайда:

Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического соединения — кератина. Но в зависимости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула — поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина. Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического соединения — кератина. Но в зависимости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула — поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина. Кутикула образуется из плоских клеток, перекрывающих друг друга подобно рыбьей чешуе. С точки зрения косметики это наиболее важный слой волоса. Именно от его состояния зависит внешний вид волос: блеск, упругость или, наоборот, тусклость, посеченность. Состояние кутикулы влияет и на процессы окраски волос и их завивки, так как для проникновения препаратов в более глубокие слои волоса, к пигменту, необходимо размягчить кутикулу. Кератин, из которого состоят «чешуйки», разбухает под действием влаги, особенно если это сопровождается действием тепла и щелочных препаратов (мыло). С точки зрения химии это объясняется разрывом водородных связей в молекулах кератина, которые при высыхании волос восстанавливаются. При набухании пластинок их края встают вертикально, волос теряет блеск. Размягчение кутикулы уменьшает и механическую прочность волоса: во влажном состоянии его легче повредить. Пространство между краями чешуек заполнено кожным жиром, что придает волосам блеск, мягкость, эластичность. Волокнистый, или корковый, слой образован длинными веретенообразными ороговевшими клетками, расположенными в одном направлении; от него зависят эластичность и упругость волоса. В этом слое содержится пигмент меланин, «ответственный» за цвет волос. Окраска волоса зависит от присутствия в нем меланина и пузырьков воздуха. Светлые волосы содержат рассеянный пигмент, темные — зернистый.