🗊Презентация Аминокислоты

Аминокислоты. Химический состав белков, строение белковой молекулы. Свойства и функции белков.

Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это a -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы - NН2 и карбоксильной группы - СООН у a -углеродного атома Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это a -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы - NН2 и карбоксильной группы - СООН у a -углеродного атома

Классификация аминокислот ПО ХИМИЧЕСКОМУ СТРОЕНИЮ По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая.

Классификация протеиногенных аминокислот по химическому строению радикала

Кислотно-основное равновесие в растворе аминокислот

В природе известно более 100 аминокислот, из них 20 являются жизненно необходимыми. В природе известно более 100 аминокислот, из них 20 являются жизненно необходимыми. По способности синтезироваться в организме они бывают заменимые (синтезируются) и незаменимые (несинтезируются или синтезируются в недостаточном количестве). Незаменимые аминокислоты – фенилаланин, валин, триптофан, гистидин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, аргинин. Заменимые – пролин, оксипролин, тирозин, аланин, глицин, аспарагиновая, глутаминовая, серин, цистеин, цистин. Если белок имеет в своем составе все 10 незаменимых аминокислот, то он называется полноценным. Это в основном белки животного происхождения. Если в белке не хватает хотя бы одной незаменимой аминокислоты, он называется неполноценным. Это растительные белки.

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ. СТРОЕНИЕ ПЕПТИДОВ α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

Строение пептида Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипетиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками.

Строение пентапептида. R1, R2 и т.д. — боковые радикалы аминокислот

Белки - высокомолекулярные биополимеры, построенные из остатков аминокислот. Они составляют структурную и функциональную основу любого организма. Функции белков в организме: 1. Структурная - белки являются главными компонентами клеток растений, животных, вирусов, бактерий. 2. Каталитическая – все ферменты – катализаторы являются белками (их более 1000). Они обеспечивают направленность и высокую скорость химических реакций, а также взаимосвязь биохимических процессов всего организма. Большинство гормонов – белки. 3. Защитная – В основе естественного искусственного иммунитета лежат антитела, по химической природе являющееся белками. Важная защитная реакция – свертывание крови обусловлена белками, в основном фибриногеном. 4. Транспортная – белки гемоглобин и миоглобин переносят кислород тканям и СО2 к легким.

5. Сократительная – белки мышц (актин, миозин, актомиозин) обеспечивают сокращение и расслабление мышц 5. Сократительная – белки мышц (актин, миозин, актомиозин) обеспечивают сокращение и расслабление мышц 6. Энергетическая – за счет белков организм может обеспечиваться энергией до 10-15% ее потребности. При окислении 1 г белков освобождается 17,2 кДж (4,1 ккал) энергии. 7. Раздражимость – медиаторы нервной системы (гистамин, адреналин, норадреналин, серотонин) являются продуктами обмена белков и аминокислот. Для жизнедеятельности любого организма необходимы и др. соединения – углеводы, вода, минеральные вещества, витамины, жиры. Но решающую роль играют белки. Еще в 1939 г. Датский ученый Мульдер предложил называть белки протеинами (греч. Протос – первый, главный), тем самым подчеркнув важность этих веществ.

Физико-химические и функциональные особенности белков Белки в среднем составляют 18-24% общей сырой массы организма и до 45-50% сухой массы. Элементарный состав белка следующий: Углерод -50-55% Водород – 6,5-7,5% Кислород – 21-24% Сера -0,3-2,5% Азот – 15-18% Фосфор – 1-2% Некоторые белки содержат в небольших количествах железо, медь, марганец, бром, кальций и т.д. Белки - высокомолекулярные соединения. Молекулярная масса колеблется от нескольких тысяч до сотен миллионов. Белки растворяются в воде, образуют лиофильные коллоидные растворы. Молекулы не проходят через полупроницаемую мембрану. Растворы ВМС имеют сходство и различия с лиофобными коллоидными системами (золями).

Сходство: медленность диффузии, неспособность к диализу, размер частиц. Сходство: медленность диффузии, неспособность к диализу, размер частиц. Различия: растворы ВМС – гомогенны, не имеют поверхности раздела фаз, гидрофильны, устойчивы без электролита стабилизатора; знак заряда образуется в результате диссоциации самой белковой молекулы в зависимости от реакции среды. В щелочной среде белок диссоциирует как кислота, молекулы белка заряжены отрицательно, при пропускании тока движутся к аноду. В кислом растворе белок диссоциирует как щелочь, его молекулы заряжены положительно, при пропускании тока они движутся к катоду.

При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных ионов. Она становится нейтральной. Такое состояние называется изоэлектрическим состоянием белка. Значение рН, при котором белок нейтрален – изоточка белка. При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных ионов. Она становится нейтральной. Такое состояние называется изоэлектрическим состоянием белка. Значение рН, при котором белок нейтрален – изоточка белка. Изоточка неодинакова для разных белков.

В изоточке белок менее гидратирован, уменьшается его растворимость, он легче выпадает в осадок. В изоточке белок менее гидратирован, уменьшается его растворимость, он легче выпадает в осадок. Растворы ВМС устойчивы к коагуляции. Чтобы вызвать коагуляцию ВМС, необходимо отнять воду, т.е. разрушить сольватную оболочку и понизить электрический заряд. Десольватацию можно вызвать добавлением спирта, ацетона, насыщенных растворов нейтральных солей, серной кислоты и др. Процесс отнятия воды насыщенными растворами нейтральных солей (сульфата натрия, сульфата аммония, сульфата магния и др.) называется высаливанием. Растворы белков коагулируют необратимо под влиянием высоких температур, солей тяжелых металлов, дубильных веществ, крепких кислот и щелочей. Необратимая коагуляция белков называется денатурацией.

Кроме явления коагуляции в растворах ВМС наблюдается при определенных условиях явление расслоения, при котором раствор ВМС разделяется на 2 слоя: богатый макромолекулами жидкий осадок и надосадочную жидкость, почти свободную от молекул ВМС. Кроме явления коагуляции в растворах ВМС наблюдается при определенных условиях явление расслоения, при котором раствор ВМС разделяется на 2 слоя: богатый макромолекулами жидкий осадок и надосадочную жидкость, почти свободную от молекул ВМС. Это явление, в отличие от коагуляции, называется коацервацией, а жидкий осадок коацерватом, т.е. объединением частиц одной общей водной оболочки. Коацерваты обладают большей вязкостью, приближающейся к вязкости протоплазмы. Растворы ВМС повышают устойчивость лиофобных золей к коагуляции электролитами. Метод повышения устойчивости лиофобных золей в результате добавления к нему растворов ВМС называется коллоидной защитой. Осмотическое давление коллоидных растворов белков по сравнению с истинными растворами очень низкое. Белки обладают буферными свойствами.

Одним из важнейших свойств белков, как лиофильных коллоидов, является их способность задерживать большое количество воды – набухать и образовывать таким образом студни и гели. Одним из важнейших свойств белков, как лиофильных коллоидов, является их способность задерживать большое количество воды – набухать и образовывать таким образом студни и гели. Набухание обычно предшествует их растворению. Жидкий раствор желатины при застывании превращается в студень.

Все белки по форме молекул делят на фибриллярные и глобулярные. Все белки по форме молекул делят на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные (фибриллиа – волокно, лат.). Длина молекул в десятки и сотни раз превышает их толщину. Например, белок мышечных волокон миозин, белки опорных тканей – коллаген и эластин, кератин – белок волоса и рога, фибрин – белок шелка. Глобулярные – (глобулюс - шарик), могут иметь форму веретена, эллипса, иногда палочек. Длина частиц превышает диаметр в 3-8 раз не больше. Например, альбумины, глобулины.

Свойства глобулярных фибриллярных различны. Глобулярные растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Фибриллярные в воде не растворяются в воде набухают. Свойства глобулярных фибриллярных различны. Глобулярные растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Фибриллярные в воде не растворяются в воде набухают. При нагревании, при действии кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, спирта, глобулярные переходят в фибриллярные. При этом они теряют гидрофильные свойства выпадают в осадок (денатурация).

Белки - это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из α -аминокислот - мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями. Белки - это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из α -аминокислот - мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями. СТРУКТУРА БЕЛКОВ Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, соединенных прочными пептидными связями. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру, называемую «конформация белков». Различают 4 уровня структурной организации белков.

Первичная структура – это линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура – это линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Вторичная структура белков – это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами пептидного остова. При этом пептидная цепь может приобретать структуры двух типов: α-спирали и ß-структуры.

Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи.

Связи, стабилизирующие третичную структуру глобулярного белка Электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи). Водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами. Гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами. Дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

Типы связей, возникающих между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка

Третичная структура белка. Спиралями представлены α-спиральные участки, цилиндрическими кривыми — нерегулярные участки. Пунктиром показаны водородные связи, а сплошными линиями — S–S мостики

Пространственная четвертичная структура Ассоциация и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков». Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров, или субъединиц. Гемоглобин – состоит из отдельных полипептидных цепей. Основная функция гемоглобина – транспорт О2 из легких в ткани. Функция регулируется различными лигандами

Четвертичная структура гемоглобина

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ И ПОДДЕРЖАНИЕ ИХ НАТИВНОЙ КОНФОРМАЦИИ В УСЛОВИЯХ КЛЕТКИ Денатурация белков – это разрушение их нативной конформации, вызванное разрывом слабых связей, стабилизирующих пространственные структуры, при действии денатурирующих агентов.

Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков

Денатурирующие агенты не разрушают первичную структуру белка. Сохранность первичной структуры белка - необходимое условие для восстановления его конформации. Обратный процесс денатурации белка – ренатурация – восстановление нативной конформации белка при удалении денатурирующих агентов

Денатурация и ренатурация рибонуклеазы. А - нативная молекула рибонуклеазы, в третичной структуре которой имеются 4 дисульфидные связи; Б - денатурированная молекула рибонуклеазы; В - нативная молекула рибонуклеазы, в структуре которой вновь образованы 4 дисульфидные связи между теми же остатками цистеина