Аминокислоты. Пептиды. Белки - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Аминокислоты. Пептиды. Белки. Доклад-сообщение содержит 37 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ

Слайд 2

Описание слайда:

Структура и физико-химические свойства аминокислот 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты). Это -аминокислоты, в которых функциональные амино- и карбоксильная группы находятся у одного и того же  -углеродного атома. -Аминокислоты отличаются друг от друга структурой R-группы.

Слайд 3

Описание слайда:

По структуре боковой группы R аминокислоты подразделяются на: По структуре боковой группы R аминокислоты подразделяются на: моноаминомонокарбоновые алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин); моноаминодикарбоновые и их амиды (аспарагиновая кислота и аспарагин, глутаминовая кислота и глутамин); диаминомонокарбоновые (аргинин, лизин) гидроксиаминокислоты (серин, треонин); серосодержащие (цистеин, метионин); ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан); гетероциклические (пролин, гистидин).

Слайд 4

Описание слайда:

Слайд 5

Описание слайда:

Слайд 6

Описание слайда:

Протеиногенные аминокислоты делятся на: незаменимые – не могут синтезироваться в организме человека (треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые – аргинин и гистидин заменимые – могут синтезироваться в организме.

Слайд 7

Описание слайда:

-Аминоксилоты (кроме глицина) имеют в структуре хиральные (асимметричные) атомы С. -Аминоксилоты (кроме глицина) имеют в структуре хиральные (асимметричные) атомы С. Это обусловливает существование двух энантиомеров – L- и D-форм аминокислот. Все аминoкиcлoты, входящие в состав белков, oтноcятcя к L-ряду. Аминокислоты, относящиеся к D-ряду, встречаются в некодируемых пептидах.

Слайд 8

Описание слайда:

Химические свойства аминокислот Химические свойства аминокислот декарбоксилирования (образование аминов) и дезаминирования (образование карбоновых кислот); переаминирования с α-кетокислотами; α-аминокислота + α-кетокислота ↔ ↔ α-кетокислота’ + α-аминокислота’ образование пептидной связи между α-СООН- и α-NH2-группами двух аминокислот (полимеризация аминокислот с образованием пептидов): серин цистеин серилцистеин

Слайд 9

Описание слайда:

образования амидов и сложных эфиров; образования амидов и сложных эфиров; взаимодействие аминогрупп с альдегидами (образование шиффовых оснований); образование N-гликозидов (при взаимодействии с углеводами через аминогруппу); образование О-гликозидов (при взаимодействии с углеводами через карбоксильную группу); окисление SH-групп (образование дисульфидных соединений, например, димера цистеина - цистина); фосфорилирование гидроксиаминокислот (образование сложных фосфорных эфиров); окисление гуанидиновой группы аргинина.

Слайд 10

Описание слайда:

Универсальной качественной реакцией на α-аминокислоты, является их взаимодействие с нингидрином, сопровождающееся образованием окрашенного продукта фиолетового цвета (пурпура Руэмана). Универсальной качественной реакцией на α-аминокислоты, является их взаимодействие с нингидрином, сопровождающееся образованием окрашенного продукта фиолетового цвета (пурпура Руэмана).

Слайд 11

Описание слайда:

Слайд 12

Описание слайда:

Амфотерные свойства аминокислот Амфотерные свойства аминокислот α-Аминокислоты в водных растворах существуют преимуществненно в виде биполярных, или цвиттер-ионов:

Слайд 13

Описание слайда:

Степень диссоциации ионогенных групп зависит от рН. Степень диссоциации ионогенных групп зависит от рН. Значение рН раствора, при котором суммарный заряд молекулы аминокислоты равен «0», называется изоэлектрической точкой рI и определяется по формуле: рI=(pK1+pK2)/2 pK1 – константа диссоциации α-карбоксильных групп; pK2 – константа диссоциации α-аминогрупп. Если аминокислота содержит дополнительные ионогенные группы, то при расчете рI учитывается их вклад.

Слайд 14

Описание слайда:

Значение рН водного раствора химически чистой аминокислоты называется изоионной точкой. Значение рН водного раствора химически чистой аминокислоты называется изоионной точкой. Значения изоэлектрической и изоионной точек в разбавленных растворах приблизительно равны.

Слайд 15

Описание слайда:

Слайд 16

Описание слайда:

Слайд 17

Описание слайда:

Свойства пептидной связи: Свойства пептидной связи: пептидная группа жесткая планарная (плоская) структура и вращение вокруг пептидной связи невозможно; пептидная связь имеет транс-конфигурацию (только остатки пролина образуют пептидную связь в цис-конфигурации); для пептидной группировки характерна кето-енольная таутомерия.

Слайд 18

Описание слайда:

По числу аминокислотных остатков: По числу аминокислотных остатков: олигопептиды (до 10 аминокислотных остатков); полипептиды (от 10 до 50 аминокислотных остатков). По составу пептиды подразделяются на: простые (гомомерные) – состоят только из аминокислотных остатков; сложные (гетеромерные) – дополнительно включены не аминокислотные компоненты (углеводы, липиды, металлы и др.).

Слайд 19

Описание слайда:

Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. В структуре белковой молекулы выделяют 4 уровня организации.

Слайд 20

Описание слайда:

Слайд 21

Описание слайда:

Слайд 22

Описание слайда:

В зависимости от степени асимметрии молекулы белка, имеющие пространственную структуру (конформацию), подразделяются на: В зависимости от степени асимметрии молекулы белка, имеющие пространственную структуру (конформацию), подразделяются на: - глобулярные (при соотношении длинной оси к короткой 3:5); - фибриллярные (при соотношении осей 80:150).

Слайд 23

Описание слайда:

Формирование третичной структуры приводит к образованию функционально активной, или нативной, белковой структуры. Формирование третичной структуры приводит к образованию функционально активной, или нативной, белковой структуры.

Слайд 24

Описание слайда:

Физико-химические свойства белков Физико-химические свойства белков Большинство белков – это водорастворимые вещества. В растворах белки проявляют коллоидные свойства и отличаются: - высокой вязкостью; - способностью к образованию гелей; - неспособностью проходить через полупроницаемые мембраны.

Слайд 25

Описание слайда:

Белки способны взаимодействовать и с катионами, и с анионами. Белки способны взаимодействовать и с катионами, и с анионами. Способность белков взаимодействовать с различными заряженными веществами может приводить к их осаждению, т.к. происходит изменение заряда молекулы.

Слайд 26

Описание слайда:

Денатурация – изменение пространственной структуры, которая происходит в связи с разрывом связей, поддерживающих и образующих пространственную структуру. Денатурация – изменение пространственной структуры, которая происходит в связи с разрывом связей, поддерживающих и образующих пространственную структуру. Происходит нарушение четвертичного, третичного и вторичного уровней организации белка. Факторы денатурации: физические (механические воздействия, высокие и низкие температуры, ультразвук, радиация и др.); химические (концентрированные неорганические и органические кислоты, концентрированные щелочи, органические растворители и т.д.). Процесс, обратный денатурации, называется ренатурация.

Слайд 27

Описание слайда:

Классификация белков Классификация белков В зависимости от состава белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Альбумины и глобулины – глобулярные транспортные и запасные белки. Протамины – основные белки. Гистоны – ядерные основные белки. Проламины, глютелины – кислые растительные белки.

Слайд 28

Описание слайда:

Сложные белки кроме белковой части имеют структуры небелковой природы. Сложные белки кроме белковой части имеют структуры небелковой природы. Хромопротеины –окрашенные белки: гемопротеины, флавопротеины, родопсин и др. Фосфопротеины – содержат остатки фосфорной кислоты. Гликопротеины – содержат ковалентно связанные моно- и олигосахариды. Нуклеопротеины – содержат белок и нековалентно связанные остатки нуклеиновых кислот. Липопротеины – гидрофобные белки, содержащие нековалентно связанные липиды. Металлопротеины – сложные белки, содержащие атомы (ионы) металлов.

Слайд 29

Описание слайда:

Функции белков Функции белков Каталитическая функция. Структурная функция. Транспортная функция Защитная функция. Регуляторная функция. Двигательная функция.

Слайд 30

Описание слайда:

ферменты Ферменты - природные биокатализаторы белковой природы.

Слайд 31

Описание слайда:

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ Общие со всеми катализаторами: 1. способность катализировать только термодинамически возможные процессы. 2. ускорение наступления состояния равновесия обратимого процесса, без смещения равновесия в сторону прямой или обратной реакции. 3. не расходуются и не модифицируются в процессе катализа.

Слайд 32

Описание слайда:

Специфические свойства: Специфические свойства: 1. более высокая активность ферментов по сравнению с неорганическими катализаторами. 2. высокую специфичность действия ферментов. 3. способность реагировать на различные регуляторные воздействия. 4. свойства, обусловленные белковой природой абсолютного большинства ферментов (термолабильность, зависимость активности от величины рН среды и др.).

Слайд 33

Описание слайда:

Структура ФЕРМЕНТОВ Простые ферменты – однокомпонентные, состоят только из полипептидной части; Сложные ферменты (холофермент) – двухкомпонентные, кроме полипептида (апофермента) содержат дополнительный компонент небелковой природы (кофактор). Область фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата, называется активным центром.

Слайд 34

Описание слайда:

Слайд 35

Описание слайда:

Единицы и формы выражения активности ферментов Единицы и формы выражения активности ферментов 1 катал (каt) – количество фермента, которое катализирует превращение 1 моль субстрата за 1 сек при 25оС. 1 международная единица (МЕ) – количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25оС. Удельная активность - число единиц активности фермента, приходящихся на 1 мг белка.