🗊Презентация Амінокислоти

Амінокислоти

Амінокислоти – гетерофункціональні сполуки, молекули яких містять одночасно аміногрупу і карбоксильну. Амінокислоти – гетерофункціональні сполуки, молекули яких містять одночасно аміногрупу і карбоксильну. Загальна формула амінокислот:

Різноманітні пептиди і білки складаються із залишків α-амінокислот. Частіше за все термін "амінокислота" застосовують для позначення карбонових кислот, аміногрупа яких знаходиться в α- положенні, тобто для α-амінокислот.

Класифікація амінокислот I. Моноаміномонокарбонові кислоти (містять 1 – СООН, 1 – NH2)

II. Диаміномонокарбонові кислоти (містять 1 – СООН, 2 – NH2)

III. Моноамінодикарбонові кислоти (содержат 2 – СООН, 1 – NH2)

IV. Ароматичні амінокислоти

V. Гетероциклічні амінокислоти

Амінокислоти Замінні Гліцин Аланін Серин Цистеїн Аспарагінова кислота Глутамінова кислота Тирозин Пролін Аспарагін Глутамін

Ізомерія Разом з ізомерією, що обумовлена будовою вуглецевого скелету та положенням функціональних груп, для α-амінокислот характерна оптична (дзеркальна) ізомерія. Всі α-амінокислоти, крім гліцину, оптично активні. Наприклад, аланін має один асиметричний атом Карбону, а значить, існує у вигляді оптично активних енантіомерів:

Фізичні властивості Амінокислоти представляють собою кристалічні речовини з високими (вище 250С) температурами плавлення, які мало відрізняються в індивідуальних амінокислот і тому не є характерними. Амінокислоти добре розчинні в воді і нерозчинні в органічних розчинниках, чим вони схожі на неорганічні сполуки. Більшість амінокислот мають солодкий смак. Амінокислоти, за винятком гліцину, оптично активні. В організмі всі α-амінокислоти L-ряду. Д-амінокислоти отримують синтетичним шляхом, вони зустрічаються в небілкових компонентах грибів, синтезуються мікроорганізмами. В організмі знезаражуються і виводяться з нього. На ці амінокислоті не діють ферменти.

Хімічні властивості 1. Дисоціація амінокислот: а) Моноаміномонокарбонові кислоти гліцин

б) Диаміномонокарбонові кислоти б) Диаміномонокарбонові кислоти лізин в) Моноамінодикарбонові кислоти Аспарагінова кислота

2. Утворення солей амінокислот (амфотерність)

3. Амінні властивості а) Взаємодія з карбоновими кислотами (реакція ацилювання)

б) Взаємодія з альдегідами (утворюються основи Шиффа – альдіміни)

в) Взаємодія з нітритною кислотою (HNO2)

4. Реакції за карбоксилом (кислотні властивості амінокислот) Подібно карбоновим кислотам, амінокислоти за рахунок карбоксильної групи утворюють різні похідні: складні ефіри, галогенангідриди, аміди і ангідриди.

5. Декарбоксилування амінокислот

6. Специфічні властивості амінокислот Різне розташування карбоксильних і аміногруп в молекулах амінокислот надає їм деяких відмінних властивостей: в γ- і -амінокислотах можливою є внутрішньомолекулярна взаємодія карбоксилу і аміногрупи з виділенням води (внутрішньомолекулярне ацилювання аміногрупи). При цьому утворюються внутрішні циклічні аміди, що називаються лактами:

7. Утворення поліпептидів

Біологічна роль амінокислот 1. Амінокислоти називають «цеглинками життя», тобто білки складаються із залишків амінокислот. 2. Амінокислоти обумовлюють ріст і розвиток тварин, рівень їх продуктивності. 3. Синтезуються штучно, використовуються, як кормові і харчові добавки до раціонів людини і тварин. 4. Приймають участь у передаванні нервових імпульсів (гліцин, глутамінова кислота). 5. Утворюють аміни (гістамін, ГАМК), що виконують регуляторну функцію. 6. Кількісні зміни та порушення обміну амінокислот викликають захворювання.

Якісна реакція на амінокислоти

Пептиди і білки Пептиди і білки представляють собою високомолекулярні органічні сполуки, які побудовані із залишків α- амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками.

Пептиди Пептид складається з двох або більшої кількості амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками (дипептид, трипептид ….). До 10 залишків – олігопептид, 10 і більше, то це поліпептид. Значення: 1. Деякі гормони (вазопресин, окситоцин, інсулін). 2. Антибіотики (валіноміцин, граміцидин А). 3. Протипухлинні препарати. 4. Фізіологічно активні речовини (брадикінін – розслабляє гладку мускулатуру. Глутатіон – модулятор ферментативної активності, утворює дисульфідні зв'язки). Як і амінокислоти, білки мають амфотерні властивості.

Білки Білки – біологічні полімерні молекули, мономерами яких є амінокислоти, сполучені пептидними зв'язками. Індивідуальність білкових молекул визначається порядком чергування амінокислот і їх кількістю. Білки мають м.м. від 5 тис. Д і більше.

Функції білків Каталітична – ферменти Пластична – структурні білки Регуляторна – гормони, ферменти Скорочувальна – білки м'язів і цитоскелету Захисна – імуноглобуліни Енергетична – використані білки Рецепторна – деякі білки мембран Транспортна – білки крові, білки мембран Гістосумісність – деякі білки мембран В організмі тварин білків - 18-21%, у рослин – 0,01-15%