Аминокислоты. Пептиды. Белки - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Аминокислоты. Пептиды. Белки. Доклад-сообщение содержит 13 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Лабораторно-практическое занятие №12 Специальность: Общая медицина Дисциплина: Химия Кафедра: Биохимии и химических дисциплин Курс: 1 Тема: -Аминокислоты. Пептиды. Белки Занятие проводит ассоциированный профессор, кандидат химических наук Болысбекова Салтанат Манарбековна

Слайд 2

Описание слайда:

-Аминокислоты. Пептиды. Белки Цель Задачи обучения: Студент должен знать: Студент должен уметь: Владеть навыками: Основные вопросы темы : Методы обучения и преподавания: Контроль: Чек-лист ответов: Практические навыки Чек – лист практических навыков: Терминологический словарь:

Слайд 3

Описание слайда:

Цель: Закрепить знания и навыки классификации, номенклатуры, химических свойств -аминокислот, пептидов, белков и их биологического значения

Слайд 4

Описание слайда:

Студент должен знать: Знать формулы 20 важнейших -аминокислот.

Слайд 5

Описание слайда:

Студент должен уметь: Уметь писать уравнения реакций, характеризующих химические свойства -аминокислот

Слайд 6

Описание слайда:

Владеть навыками: Уметь выполнять качественные реакции на некоторые -аминокислоты.

Слайд 7

Описание слайда:

Основные вопросы темы : 1. Альфа-аминокислоты. Понятие, классификация, номенклатура. 2. Биологическое значение (незаменимые -аминокислоты) 3.Стреоизомерия -аминокислот 4.Синтез аминокислот в живых организмах: а) реакция переаминирования в) восстановительное аминирование -кетокислот 5. Химические свойства аминокислот: а) кислотно-основные свойства б) свойства аминокислот, обусловленные наличием аминогруппы (дезаминирование) в) свойства аминокислот, обусловленные наличием карбоксильной группы (образование эфиров, галогенангидридов, декарбоксилирование). Биогенные амины. Г) СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 6. Понятие о пептидах и белках, их общая характеристика. Биологическая роль пептидов и белков. 7. Уровни организации пептидов и белков (первичная, вторичная, третичная структура белка) 8. Виды осаждения белков 9. Понятие о сложных белках

Слайд 8

Описание слайда:

Методы обучения и преподавания: Определение входного уровня знаний, беседа по теме занятия, выполнение лабораторной работы и оформление отчета. Итоговый контроль знаний

Слайд 9

Описание слайда:

Контроль: 1. Напишите уравнение реакции взаимодействия -аланина с гидроксидом натрия. 2. Напишите уравнение реакции взаимодействия -аланина с хлороводородной кислотой. 3. Какие дипептиды можно получить из метионина и гистидина? Напишите их формулы и назовите. 4.Укажите в какой области значений рН находится изоэлектрическая точка трипептида Лей-Глу-Вал.

Слайд 10

Описание слайда:

Практические навыки: Тема: -Аминокислоты. Пептиды. Белки. Опыт №1. Реакции на серосодержащие аминокислоты. Ход исследования: К 5 каплям исследуемого раствора (раствор белка) добавляют 5 капель 30% раствора гидроксида натрия NаОН и 1 каплю 5% раствора ацетата свинца Рb(СН3СОО)2. При нагревании жидкость в пробирке постепенно темнеет и выпадает черный осадок сульфида свинца PbS. ХИМИЗМ: а) Рb(СН3СОО)2 + 2 NаОН  Nа2РвО2 + 2 СН3СООН плюмбит натрия в) цистеин серин г) Nа2РвО2 + Nа2S + 2Н2О  РвS  + 4 NаОН сульфид свинца Сделайте вывод о проделанной работе.

Слайд 11

Описание слайда:

Опыт№2. Ксантопротеиновая реакция. Опыт№2. Ксантопротеиновая реакция. Ход исследования: К 5 каплям исследуемого раствора белка прибавить 3 капли концентрированной азотной кислоты и осторожно нагреть. Осадок белка, образующийся после добавления кислоты, медленно растворяется и жидкость в пробирке окрашивается в желтый цвет. После охлаждения раствора в пробирку осторожно добавляют 5 капель концентрированного раствора аммиака или 30% раствора едкого натра NаОН. Желтая окраска переходит в оранжевую. ХИМИЗМ: Входящие в состав тирозина и триптофана бензольные кольца при нагревании с азотистой кислотой подвергаются нитрованию, образуя нитросоединения желтого цвета. При добавлении щелочи нитропроизводные циклических аминокислот превращаются в оранжевые соли хиноидной структуры. Так, например, тирозин при нитровании переходит в нитротирозин, из которого при действии аммиака образуется аммонийная соль, имеющая хиноидную группировку. В отличие от тирозина и триптофана бензольное кольцо фенилаланина подвергается нитрованию с большим трудом.

Слайд 12

Описание слайда:

Опыт №3. Биуретовая реакция. Опыт №3. Биуретовая реакция. Данная реакция является общей реакцией на белки, она указывает на наличие в молекуле белка пептидных связей. Биуретовую реакцию также дают некоторые небелковые вещества, имеющие в своей молекуле не менее двух пептидных связей. Ход исследования: В пробирку к 5 каплям 1% раствора белка добавляют 3 капли 10% раствора едкого натра и 1 каплю 1% раствора сернокислой меди. После взбалтывания содержимое окрашивается в фиолетовый цвет. ХИМИЗМ: В щелочной среде находящиеся в белке пептидные связи реагируют с сернокислой медью и образуют окрашенные медные солеобразные комплексы. Окраска этих комплексов, а, следовательно, и жидкости, зависит от количества пептидных связей. Комплексы дают фиолетово-розовую окраску. Сделайте вывод о проделанной работе.

Слайд 13

Описание слайда:

Опыт№4. Обнаружение водородных связей в белках. Опыт№4. Обнаружение водородных связей в белках. В две пробирки вносят по 10 капель 1% раствора белка. Одну из пробирок помещают в водяную баню при температуре 70 0С. Нагретый раствор белка сильно опалесциирует (но не выпадает в осадок). Усиление опалесценции произошло из-за того, что под влиянием нагревания водородные связи в белковых молекулах разрушились. Изменилась третичная и вторичная структура белка.