Белки. Определение - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Белки. Определение. Доклад-сообщение содержит 41 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Учитель СОШ 144 Молчанова Елена Робертовна.

Слайд 2

Описание слайда:

Белки-это природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки-это природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Все природные белки содержат 5 химических элементов: C, Н, О, N,S.

Слайд 3

Описание слайда:

Полипептидная цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Ее записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту,а остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом «ил», перечисляя их последовательно. Полипептидная цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Ее записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту,а остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом «ил», перечисляя их последовательно.

Слайд 4

Описание слайда:

Полипептидная цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CO-NH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

Слайд 5

Описание слайда:

Глицин Аланин Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин

Слайд 6

Описание слайда:

ГЛУТАМИН ГЛУТАМИН ФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН ПРОЛИН

Слайд 7

Описание слайда:

МЕТИОНИН МЕТИОНИН ЛИЗИН АРГИНИН АСПАРАГИН АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА

Слайд 8

Описание слайда:

Заменимые- могут синтезироваться в организме человека: гли, ала, сер, цис, тир, асп, глу. Заменимые- могут синтезироваться в организме человека: гли, ала, сер, цис, тир, асп, глу. Незаменимые- не могут синтезироваться в организме человека; должны поступать в организм в составе белков пищи: фен, вал, лиз.

Слайд 9

Описание слайда:

Триптофан Триптофан Фенилаланин Лизин Треонин Метионин Лейцин Изолейцин Валин

Слайд 10

Описание слайда:

Простые (протеины):состоят в основном из 20 остатков аминокислот. Простые (протеины):состоят в основном из 20 остатков аминокислот. Сложные (протеиды):помимо остатков аминокислот в них входят вещества небелковой природы (катионы металлов, остатки полисахаридов, ортофосфорной кислоты,нуклеиновые кислоты)

Слайд 11

Описание слайда:

Протеин-белок куриного яйца- альбумин. Протеин-белок куриного яйца- альбумин. Протеид-гемоглобин. Состав гемоглобина выражается формулой (C738H1166O208N203S2Fe)4

Слайд 12

Описание слайда:

Первичная структура белка – это число и последовательность α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура белка – это число и последовательность α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Слайд 13

Описание слайда:

Нарушение последовательности чередования аминокислот в цепи резко изменяет свойство белка. Например, если в молекуле гемоглобина, состоящей из 574 остатков аминокислот, изменится взаимное расположение хотя бы только глутаминовой кислоты и валина, то человек окажется тяжелобольным.

Слайд 14

Описание слайда:

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена- гормон инсулин, регулирующий содержание сахара в крови. 10 лет понадобилось английскому биохимику Фредерику Сангеру для определения аминокислотной последовательности белка инсулина. За это ему была присуждена в 1958 г.Нобелевская премия.

Слайд 15

Описание слайда:

Слайд 16

Описание слайда:

Вторичная структура белка – Вторичная структура белка – это α- спираль (наподобие винтовой лестницы),которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи. Удерживается за счет водородных связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках спирали.

Слайд 17

Описание слайда:

В одном витке спирали содержится 3,6 аминокислотных остатка. Все боковые радикалы находятся снаружи спирали. Вторичная структура белка была установлена американским химиком Полингом в 1951 году.

Слайд 18

Описание слайда:

Третичная структура белка – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Третичная структура белка – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь.

Слайд 19

Описание слайда:

Спиралевидная цепь способна сворачиваться в клубок. Она поддерживается за счет взаимодействия различных функциональных групп: сложноэфирных мостиков, дисульфидных мостиков, водородных связей.

Слайд 20

Описание слайда:

Слайд 21

Описание слайда:

Четвертичная структура белка – это соединенные друг с другом макромолекулы белков. Они образуют комплекс. Например, гемоглобин представляет собой комплекс из 4-х макромолекул. Четвертичная структура белка – это соединенные друг с другом макромолекулы белков. Они образуют комплекс. Например, гемоглобин представляет собой комплекс из 4-х макромолекул.

Слайд 22

Описание слайда:

По растворимости: По растворимости: фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они имеют линейное строение. Пример- кератин. Из него состоят волосы, ногти, перья, роговые ткани. Глобулярные белки (альбумин) растворимы в воде или образуют коллоидные растворы. Имею сложную трехмерную структуру, свернуты в компактные клубочки.

Слайд 23

Описание слайда:

По агрегатному состоянию различают твердые, жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки.

Слайд 24

Описание слайда:

Белки содержат различные функциональные группы, поэтому их нельзя отнести к определенному классу соединений. Это полифункциональные вещества. Белки содержат различные функциональные группы, поэтому их нельзя отнести к определенному классу соединений. Это полифункциональные вещества. Белки- это высшая форма существования органических веществ. Белки обладают амфотерными свойствами.

Слайд 25

Описание слайда:

1.Гидролиз- необратимое разрушение первичной структуры. Гидролиз бывает щелочной, кислотный или ферментативный. Щелочной и кислотный гидролиз протекает только при кипячении. 1.Гидролиз- необратимое разрушение первичной структуры. Гидролиз бывает щелочной, кислотный или ферментативный. Щелочной и кислотный гидролиз протекает только при кипячении.

Слайд 26

Описание слайда:

Ферментативный гидролиз протекает селективно, т.е. ферменты расщепляют строго определенные участки цепи; образующиеся при этом аминокислоты используются для синтеза белков, необходимых данному организму.

Слайд 27

Описание слайда:

Слайд 28

Описание слайда:

2) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов) 2) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов)

Слайд 29

Описание слайда:

При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность. При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.

Слайд 30

Описание слайда:

Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

Слайд 31

Описание слайда:

Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных (в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты. Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных (в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты. Надо помнить, что все качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав.

Слайд 32

Описание слайда:

Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения. Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения. Белок + CuSО4 + ОН------фиолетовое окрашивание раствора

Слайд 33

Описание слайда:

Слайд 34

Описание слайда:

Биуретовая реакция протекает так: Биуретовая реакция протекает так:

Слайд 35

Описание слайда:

Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических  - аминокислот : Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических  - аминокислот : триптофана, фенилаланина, тирозина, гистидина.

Слайд 36

Описание слайда:

При действии концентрированной НNО3 на раствор белка образуется нитросоединение, окрашенное в желтый цвет. При действии концентрированной НNО3 на раствор белка образуется нитросоединение, окрашенное в желтый цвет.