Ферменты. Часть I - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Ферменты. Часть I. Доклад-сообщение содержит 23 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Ферменты Часть I

Слайд 2

Описание слайда:

План Определение понятия фермент. Биохимическая природа ферментов. Функции ферментов в живом организме. Специфические черты биологического катализа. Классификация ферментов. Уравнение скорости ферментативной реакции. Константы ферментативной реакции Км и Vмах. Единицы ферментативной активности. Активный центр. Факторы ферментативного катализа. Влияние условий среды на скорость ферментативной реакции

Слайд 3

Описание слайда:

Классификация ферментов В 1861 году комиссия по ферментам Международного биохимического союза приняла принципы систематизации и номенклатуры ферментов, в основе которой лежат типы химических реакций, которые ими катализируются. Различают шесть классов ферментов.

Слайд 4

Описание слайда:

Окидоредуктазы

Слайд 5

Описание слайда:

Трансферазы

Слайд 6

Описание слайда:

Гидролазы

Слайд 7

Описание слайда:

Лиазы

Слайд 8

Описание слайда:

Изомеразы

Слайд 9

Описание слайда:

Лигазы (синтетазы)

Слайд 10

Описание слайда:

Кинетика ферментативной реакции Уравнение ферментативной реакции и вывод скорости ферментативной реакции для односубстратной необратимой ферментативной реакции с одним продуктом и лимитирующей стадией распада фермент-субстратного комплекса было впервые предложено Леонором Михаэлисом и Мод Ментен в 1913 году.

Слайд 11

Описание слайда:

Уравнение односубстратной необратимой ферментной реакции

Слайд 12

Описание слайда:

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Слайд 13

Описание слайда:

График ферментативной реакции

Слайд 14

Описание слайда:

Единицы ферментативной активности КАТАЛ - это количество фермента, которое обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1 секунду. ЮНИТ - это количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата за 1 минуту. 1 Юнит = 16,67 нкатал

Слайд 15

Описание слайда:

Строение ферментов По химическому составу ферменты делят на простые, состоящие только из полипептидных цепей, и сложные, которые кроме полипептидов содержат компоненты другой природы. В сложных ферментах различают полипептидную часть - апофермент и диссоциирующую непептидную – кофермент. Полный комплекс (апофермент + кофермент= холофермент).

Слайд 16

Описание слайда:

Коферменты Коферменты делятся на: Кофакторы - небелковая часть нековалентно связанная с ферментом (можно отделить) Простетическая группа - небелковая часть ковалентносвязанная с ферментом (нельзя отделить) Блокирование аминокислотных радикалов или функциональных групп кофермента путем химической модификации лишает фермент каталитической активности.

Слайд 17

Описание слайда:

Апофермент На глобуле апофермента можно выделить несколько центров, выполняющих различные функции: субстратный центр; каталитический центр; аллостерический центр

Слайд 18

Описание слайда:

Субстратный центр Субстратный центр (якорный центр) – узнавание, захват и удерживание молекулы субстрата. В его состав могут входить боковые цепи Aсп, Цис, Глу, Гис, Лиз, Meт, Сер, Трео, а также концевые карбоксильные и амино-группы. Среди этих химических функциональных групп находятся несколько аминокислотных радикалов, взаимодействующих с субстратом и образующих ковалентные и нековалентные ферментные интермедиаты.

Слайд 19

Описание слайда:

Каталитический центр Место на глобуле апофермента где собственно протекает каталитическая реакция (разрыв старых связей и образование новых) В состав активного центра входят аминокислотные остатки, находящиеся в различных отделах полипептидной цепи фермента, но сближенных за счет ее изгиба Каталитический центр и субстратный центр составляют активный центр фермента

Слайд 20

Описание слайда:

Аллостерический центр АЛЛОСТЕРИЧЕСКИМИ ЦЕНТРАМИ называют такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться СЛАБЫМИ ТИПАМИ СВЯЗЕЙ (значит - обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу.