Физико-химические свойства белков - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Физико-химические свойства белков, слайд №1

Физико-химические свойства белков, слайд №2

Физико-химические свойства белков, слайд №3

Физико-химические свойства белков, слайд №4

Физико-химические свойства белков, слайд №5

Физико-химические свойства белков, слайд №6

Физико-химические свойства белков, слайд №7

Физико-химические свойства белков, слайд №8

Физико-химические свойства белков, слайд №9

Физико-химические свойства белков, слайд №10

Физико-химические свойства белков, слайд №11

Физико-химические свойства белков, слайд №12

Физико-химические свойства белков, слайд №13

Физико-химические свойства белков, слайд №14

Физико-химические свойства белков, слайд №15

Физико-химические свойства белков, слайд №16

Физико-химические свойства белков, слайд №17

Физико-химические свойства белков, слайд №18

Физико-химические свойства белков, слайд №19

Физико-химические свойства белков, слайд №20

Физико-химические свойства белков, слайд №21

Физико-химические свойства белков, слайд №22

Физико-химические свойства белков, слайд №23

Физико-химические свойства белков, слайд №24

Физико-химические свойства белков, слайд №25

Физико-химические свойства белков, слайд №26

Физико-химические свойства белков, слайд №27

Физико-химические свойства белков, слайд №28

Физико-химические свойства белков, слайд №29

Физико-химические свойства белков, слайд №30

Физико-химические свойства белков, слайд №31

Физико-химические свойства белков, слайд №32

Физико-химические свойства белков, слайд №33

Физико-химические свойства белков, слайд №34

Физико-химические свойства белков, слайд №35

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Физико-химические свойства белков. Доклад-сообщение содержит 35 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Военно-медицинская академия Кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики Лекция по теме: «Физико-химические свойства белков»

Слайд 2

Описание слайда:

Молекулярная масса; Молекулярная масса; Амфотерность; Наличие заряда, электрофорез; Растворимость, свойства белковых растворов Денатурация

Слайд 3

Описание слайда:

Белки – амфотерные электролиты. Заряд белковой молекулы.

Слайд 4

Описание слайда:

Слайд 5

Описание слайда:

Методы разделения белков по заряду 1. Электрофорез – движение заряженных частиц в электрическом поле. Скорость движения зависит от: Разности потенциалов; Молекулярной массы; Формы белковой молекулы; Взаимодействия со средой движения; pH и состава буфера. Зональный ЭФ на носителях:( бумаге, агар-агаре, крахмале, ПААГ)

Слайд 6

Описание слайда:

2. Ионообменная хроматография 2. Ионообменная хроматография

Слайд 7

Описание слайда:

3. Изоэлектрическое фокусирование (электрофокусирование, изотахофорез)

Слайд 8

Описание слайда:

Молекулярная масса белков Зависит от: Особенностей первичной структуры; Наличия четверичной структуры; Массы небелковой части (простой белок или сложный) Молекулярные массы некоторых белков: Инсулин 5 733 Миоглобин кашалота 17 600 Пепсин 35 000 Альбумин яичный 46 000 Гемоглобин лошади 68 000 γ – глобулин человека 160 000 Каталаза 250 000 Фибриноген человека 450 000 Глутаматдетидрогеназа 1 000 000 Гемоцианин улитки 6 000 000 Вирус табачной мозайки 40 000 000

Слайд 9

Описание слайда:

Методы определения молекулярной массы белков Расчетные Вискозиметрические Осмометрические Оптические Гравиметрические (ультрацентрифугирование) Гельфильтрация Электрофорез (ЭФ) Ультрафильтрация

Слайд 10

Описание слайда:

Методы определения (разделения) белков по массе Ультрацентрифугирование – гравиметрический метод 1913г. - Думанский, 1923г. – Сведберг Фактор разделения – относительное центробежное ускорение Константа седиментации – 10-13 с = сведберг

Слайд 11

Описание слайда:

Слайд 12

Описание слайда:

2. Гельхроматография (гельфильтрация)

Слайд 13

Описание слайда:

3. Диск-электрофорез в ПААГ в присутствии ДСН (додецилсульфат Na) Чем > мол. масса, тем. > пептидных связей > отрицательный заряд

Слайд 14

Описание слайда:

4. Ультрафильтрация (молекулярные фильтры) Диализ – неспособность молекул белка проходить через полупроницаемые мембраны – способ очистки белка от низкомолекулярных соединений.

Слайд 15

Описание слайда:

Растворимость Зависит от: АК состава (чем больше полярных групп, тем больше растворимость) Особенностей организации молекулы (Г>Ф) Свойств растворителя Стабильность придают: Заряд белковой молекулы Наличие гидратной оболочки

Слайд 16

Описание слайда:

Влияет на растворимость:

Слайд 17

Описание слайда:

Слайд 18

Описание слайда:

2. Температура 2. Температура

Слайд 19

Описание слайда:

Методы фракционирования по растворимости: Методы фракционирования по растворимости: Изоэлектрическое осаждение Высаливание Осаждение водоотнимающими средствами (спирт, ацетон на холоду по Кону)

Слайд 20

Описание слайда:

Свойства белков в растворе Медленно дифундируют Не проходят через полупроницаемые мембраны Опалесцируют Рассеивают свет Способны к набуханию Характеризуются высокой вязкостью Обладают низким Росм и высоким Ронк Поглощают УФ λ=280нм

Слайд 21

Описание слайда:

Нативный белок – белок с неизменной структурой и свойствами. Нативный белок – белок с неизменной структурой и свойствами. Факторы денатурации: Физические (t, давление, УЗ) Химические (кислоты, щелочи, тяжелые металлы) Биологические (протеолитические ферменты) Признаки денатурации: Потеря биологической активности; Изменение конформации белковой молекулы; Увеличение числа функциональных групп (появляются гидрофобные); Уменьшение растворимости и осаждение; Изменение вязкости, оптической активности, прозрачности растворов белка; Изменение окрашиваемости (гистология); Большая доступность действию протеолитических ферментов.

Слайд 22

Описание слайда:

Химическая (ковалентная) модификация Химическая (ковалентная) модификация 1) Фосфатная модификация 2) Ацетатная модификация 3) Метилирование 4) Аминирование 5) АДФ-рибозилирование Химическая модификация – способ регуляции функциональной активности белка in vivo

Слайд 23

Описание слайда:

Гомогенизация – разрушение ткани, клеток Гомогенизация – разрушение ткани, клеток Экстракция – извлечение белка различными растворителями (вода, слабые солевые растворы) Разделение экстракта на индивидуальные белки (высаливание, pJ-осаждение, дифференциальное центрифугирование) Различные виды хроматографии (ионообменная, аффинная, ЭФ, гельфильтрация) Очистка (диализ, гельфильтрация, кристаллизация-высаливание, установка гомогенности)

Слайд 24

Описание слайда:

Классификация белков По форме (Г и Ф) По степени сложности (простые и сложные) По растворимости (и другим физико-химическим свойствам) По функциям По вторичной и третичной структуре (α, β, α+β, α/β) По месту локализации

Слайд 25

Описание слайда:

Белки Простые (протеины) Альбумины 60т pJ-4,7 Глобулины 160т pJ-6.8 Растительные: Глютелины Проламины Ядерные: Протамины 5-10т pJ-11,0 Гистоны 10-20т pJ-9,5 Кислые белки pJ-4,5 Другие: Протеиноиды

Слайд 26

Описание слайда:

А – Н2О и крепкие солевые растворы >50%, 100% уменш. А – Н2О и крепкие солевые растворы >50%, 100% уменш. Г – н/р Н2О растворимы в солевых растворах до 50%, 50% уменш. Проламины – 60о – 80о спирт Глютелины – разбавленные щелочи Протамины (80% арг лиз) и гистоны (30% арг лиз) – белки основного характера В основе классификации гистонов арг/лиз, 5 классов: Н, Н2а, Н2в, Н3, Н4 Гистоны – небелковая часть нуклеопротеидов (структурная и регуляторная функции)

Слайд 27

Описание слайда:

Сложные белки Хромопротеиды - окрашенные белки (chroma – краска) Гемопротеиды – Нв, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы Простетическая часть – ГЕМ – металлопорфириновый комплекс Нв = 96% глобин + 4% гем (глобин + 4 гема) Глобин – белок с четверичной структурой, состоит из 4-х полипептидных цепочек Нв А (взрослый) б2pб б – 141АК·2 574АК в – 146АК·2

Слайд 28

Описание слайда:

Первичная структура ГЕМ –  – ГЕМ –  –

Слайд 29

Описание слайда:

Третичная структура – формирование субъединиц, внутри каждой образуется «гидрофобный» карман, в котором располагается Гем, который удерживается силами Ван дер Ваальса между неполярными участками Гема и гидрофобными радикалами АК. Кроме этого железо Гема 5-координационной связью с имидазольным радикалом гистидина в глобине.

Слайд 30

Описание слайда:

Четверичная структура – похожа на тетраэдр, субъединицы расположены попарно Четверичная структура – похожа на тетраэдр, субъединицы расположены попарно Между б и в – силы Ван дер Ваальса Между субъединицами одного типа: Ионные Солевые

Слайд 31

Описание слайда:

Производные гемоглобина

Слайд 32

Описание слайда:

Типы гемоглобинов Физиологические НвР (примитивный) эмбриональный Ε4 Е2α2 Говер–I Говер – II НвF (фетальный) у плода – 70% Α2γ2 НвА1 взрослый α2β2 НвА2 – α2σ2

Слайд 33

Описание слайда:

Кровь взрослого человека НвА1 - 95 – 96% НвА2 – 2-3% НвF – 0,1 – 2%

Слайд 34

Описание слайда:

Фосфопротеиды Небелковая часть – фосфорная кислота Постоянный фосфопротеид – казеин молока Временные фосфопротеиды – фосфатные модификации белка Фосфорилированный белок  дефосфорилированный белок (сложный) (простой) Металлопротеиды Содержат ионы одного или нескольких металлов Fe+2 ферритин, трансферрин, гемосидерин Zn+2 карбоангидраза, карбоксипептидаза Cu+2 цитохромоксидаза Mg+2 фосфотрансферазы (киназы) Mn+2 аргиназа

Слайд 35

Описание слайда:

Гликопротеиды Простетические группы представлены углеводами и их производными Глюкоза, манноза, галактоза, ксилоза, арабиноза, глюкуроновая, нейтралиновая, сиаловая кислоты Глюкозоамингликаны: гиалуроновая, хондроитинсерная кислоты В структуре соединительной ткани, много среди белков плазмы крови, в структуре рецепторов. Выполняют: информативную функцию, защищают структуру белков от действия протеиназ, участвуют в иммунологических реакциях, ионном обмене, явлениях клеточной адгезии.