Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3)

Нажмите для полного просмотра!

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №2

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №3

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №4

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №5

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №6

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №7

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №8

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №9

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №10

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №11

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №12

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №13

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №14

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №15

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №16

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №17

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №18

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №19

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №20

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №21

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №22

Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3), слайд №23

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Предмет и задачи биохимии. Ферменты. Регуляция активности ферментов. (Лекция 3). Доклад-сообщение содержит 23 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Регуляция активности ферментов (регуляция скорости ферментативных реакций) 1. Эффекторы. Типы. Механизмы действия. 2.Уровни регуляции активности ферментов; 3.Механизмы регуляции активности регуляторных ферментов. 4. Изоферменты

Слайд 2

Описание слайда:

Влияние эффекторов на активность (скорость реакции) ферментов Эффекторы – вещества, которые связываясь с молекулой фермента, ингибируют( ингибиторы) или усиливают (активаторы) активность фермента. Эффекторы: а. метаболиты, гормоны, образующиеся в организме, регулируют метаболизм, направляя его в нужное русло. б. лекарственные препараты В. яды.

Слайд 3

Описание слайда:

Ингибиторы. Типы. По степени прочности связывания с ферментом делят на необратимые и обратимые. Обратимые ингибиторы – нековалентно связываются с ферментами, образуя комплекс E I , который способен диссоциировать при определенных условиях. Активность фермента восстанавливается EI E + I

Слайд 4

Описание слайда:

Ингибиторы. Типы. Необратимые ингибиторы – ковалентно связываются c ферментом, образуя прочный комплекс E I , который препятствуют образованию нормального комплекса ES. EI – практически не диссоциирует. Примеры: яды !!( ДФФ- диизопропилфторфосфат) – нервнопаралитический яд. Ингибируют фермент ацетилхолинэстеразу, которая участвует в передаче нервных импульсов от нейрона к нейрону. (На его основе – синтезированы многие инсектициды) Лекарственные препараты: Аспирин – противовоспалительный нестероидный препарат. Ингибирует фермент циклооксигеназу, который катализирует образование простагландинов из арахидоновой кислоты. Ингибированные молекулы фермента разрушаются. Простагландины – медиаторы воспаления. Их синтез восстанавливается только после синтеза новых молекул фермента.

Слайд 5

Описание слайда:

Типы обратимых ингибиторов. Конкурентные ингибиторы Обратимые ингибиторы делят на конкурентные и неконкурентные. К конкурентным ингибиторам (тип ингибирования конкурентный) относят эффекторы, которые обратимо ингибируют активность фермента, путем связывания с активным центром фермента. Ингибитор структурный аналог субстрата. В результате чего возникает конкуренция субстрата и ингибитора за активный центр фермента. Виды взаимодействия молекул в этой ситуации: E+S → ES→E+P; E+I→EI

Слайд 6

Описание слайда:

Результат действия конкурентного ингибирования на графике зависимости V от [S]

Слайд 7

Описание слайда:

Конкурентные ингибиторы Тип ингибирования распространен в организме: Конкурентными ингибиторами могут быть: промежуточные, конечные метаболиты, образующиеся в ходе метаболизма (антиметаболиты). Примеры: А.(В метаболизме:) Глюкоза-6-фосфат глюкоза + Р

Слайд 8

Описание слайда:

Неконкурентные ингибиторы Неконкурентные ингибиторы. Тип ингибирования – неконкурентный. Неконкурентный ингибитор не обладает сходством структуры с субстратом и связывается с ферментом вне активного центра (иногда затрагивается каталитический участок). Образуется тройной неактивный комплекс: E + S + I ESI Сродство фермента к субстрата не изменяется, т.е. Км – не меняется

Слайд 9

Описание слайда:

Результат действия неконкурентного ингибитора на графике зависимости [S]

Слайд 10

Описание слайда:

Уровни регуляции скорости ферментативных реакций Для сохранения клеточного гомеостаза в клетках скорости ферментативных реакций в клетке изменяются в зависимости от условий среды и физиологического состояния организма (гипоксия, голод, физические нагрузки, стресс). Регуляция скорости реакции в клетке осуществляется на 3-х независимых уровнях: Регуляция количества фермента в клетке; Наличие и концентрация субстрата в клетке; Изменение активности фермента

Слайд 11

Описание слайда:

1. Регуляция количества молекул фермента в клетке Количество ферментов определяется соотношением скоростей двух процессов – синтеза, фолдинга белка и распада белка в клетке (тканевой протеолиз):

Слайд 12

Описание слайда:

2. Наличие и концентрация субстрата фермента Наличие субстрата обязательно. Чем больше концентрация субстрата , тем скорость реакции выше, но не беспредельно. Возможно субстратное торможение. Кривая Михаэлиса.

Слайд 13

Описание слайда:

3. Регуляция каталитической активности ключевого (регуляторного) фермента метаболического пути Высокоэффективный способ регуляции метаболизма. Основные механизмы регуляции каталитической активности регуляторного ферментов: Аллостерическая регуляция; Регуляция путем ассоциации/диссоциации протомеров молекул ферментов; Регуляция путем фосфорилирования/ дефосфорилирования молекулы фермента; 4. Регуляция путем частичного протеолиза

Слайд 14

Описание слайда:

Аллостерическая регуляция Характерна для олигомерных ферментов (четвертичная структура). В структуре имеются каталитические протомеры( с активным центром) и протомеры - регуляторные ( с аллостерич. центром) Аллостерические ферменты меняют активность не только от концентрации субстрата , но и под действием эффекторов (результат- изменение конфигурации молекулы и активного центра). Аллостерические ферменты- регуляторные ферменты метаболических путей, катализируют 1-ю необратимую (самую медленную) реакцию метаболического пути. Активность остальных ферментов этого пути от [S] S P 1 P2 P3→ P

Слайд 15

Описание слайда:

Аллостерические эффекторы Отличаются по химической природе от субстрата. Активаторы и ингибиторы. Аллостерические ингибиторы- конечный продукт метаболического пути. Аллостерическое ингибирование распространено в регуляции скорости метаболических путей. Аллостерическое ингибирование часто называют – механизм отрицательной обратной связи S P1 P2 P3 P

Слайд 16

Описание слайда:

Аллостерическая регуляция

Слайд 17

Описание слайда:

Регуляция активности путем ассоциация/диссоциация Ферменты- олигомерные белки; состоят из каталитических протомеров (с активным центром) и регуляторных ( центр связывания с эффектором). Диссоциация ( ковалентная химическая модификация обратимая): В состоянии «покоя»( неактивном) структура молекулы фермента представлена комплексом этих субъединиц. В этом состоянии активный центр закрыт регуляторными протомерами – комплекс - неактивный. Активатор связывается с регуляторными единицами – комплекс диссоциирует и активный центр открывается. E –неактивный E-активный

Слайд 18

Описание слайда:

Регуляция путем ассоциации/диссоциации молекулы фермента

Слайд 19

Описание слайда:

Регуляция активности путем ассоциации/диссоциации Ассоциация – ковалентная химическая модификация обратимая Ферменты - олигомерные белки.

Слайд 20

Описание слайда:

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПУТЕМ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ/ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЯ МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА Химическая модификация молекулы фермента ковалентная обратимая. Модификации подвергается ОН –группа аминокислоты в составе фермента. К ОН- группе присоединяется фосфат ( или, наоборот, отщепляется фосфат). Одни ферменты активны в фосфорилированом состоянии, другие - в дефосфорилированом.

Слайд 21

Описание слайда:

Регуляция путем ассоциации/диссоциации молекулы фермента(протеинкиназа) с последующей активацией фосфорилированием( фермент-фосфорилаза)

Слайд 22

Описание слайда:

Регуляция активности путем ограниченного протеолиза Химическая модификация ковалентная необратимая. Активация профермента путем отщепления пептида под действием пептидаз(протеазы ЖКТ, факторы гемостаза)

Слайд 23

Описание слайда:

Изоферменты Изоферменты – множественные формы ферментов, которые катализируют один тип реакции в разных тканях, но отличаются по составу, заряду и иммунологическим свойствам. Это олигомерные белки. например: лактатдегидрогеназа: Лактат +НАД это тетрамер состоит из двух типов протомеров (субъединиц), Н – сердце ( heart) и М –мышцы( muscle) – Существует 5 изомеров. Строго распределены по органам. ЛДГ1(Н4); ЛДГ2 (Н3М1); ЛДГ3 (Н2М2); ЛДГ4 (Н1М3); ЛДГ5 (М4) Определяются с помощью электрофореза. Принцип метода- разная скорость движения в электрическом поле всвязи с разным зарядом и ММ.