🗊Презентация Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка

Категория: Химия
Нажмите для полного просмотра!
Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №1Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №2Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №3Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №4Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №5Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №6Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №7Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №8Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №9Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №10Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №11Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №12Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №13Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №14Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №15Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №16Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №17Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №18Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №19Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №20Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №21Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №22Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №23Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №24Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №25Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №26Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №27Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №28Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №29Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка, слайд №30

Содержание

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Структурно-функциональные основы протеомики. Первичная структура белка. Доклад-сообщение содержит 30 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации


Слайд 1





Структурно-функциональные основы протеомики
Первичная структура белка
Лекция 2
Описание слайда:
Структурно-функциональные основы протеомики Первичная структура белка Лекция 2

Слайд 2





План лекции
Свойства аминокислот
Химический состав белков
Первичная структура
Описание слайда:
План лекции Свойства аминокислот Химический состав белков Первичная структура

Слайд 3





Свойства аминокислот
Описание слайда:
Свойства аминокислот

Слайд 4





Жизнь – функционирование молекулярных сетей
Описание слайда:
Жизнь – функционирование молекулярных сетей

Слайд 5





Аминокислоты – структурные единицы белка
Описание слайда:
Аминокислоты – структурные единицы белка

Слайд 6





20 аминокислот
Описание слайда:
20 аминокислот

Слайд 7





задача
Сколько полипептидных последовательностей с длиной полипептидной цепи 5 аминокислотных остатков можно составить из оптически активных аминокислот, при условии, что все эти полипептиды содержат 3 аминокислотных остатка, несущих  при рН 7.0 положительный заряд на боковой цепи, которые располагаются друг за другом?
Описание слайда:
задача Сколько полипептидных последовательностей с длиной полипептидной цепи 5 аминокислотных остатков можно составить из оптически активных аминокислот, при условии, что все эти полипептиды содержат 3 аминокислотных остатка, несущих при рН 7.0 положительный заряд на боковой цепи, которые располагаются друг за другом?

Слайд 8





Ионизационное равновесие в белках
Описание слайда:
Ионизационное равновесие в белках

Слайд 9





Ионизация амино-  и карбоксильных групп
Описание слайда:
Ионизация амино- и карбоксильных групп

Слайд 10





Полярность боковых групп АК
Описание слайда:
Полярность боковых групп АК

Слайд 11





Химический состав белков
Описание слайда:
Химический состав белков

Слайд 12





Аминокислотный состав
Описание слайда:
Аминокислотный состав

Слайд 13





Предсказание свойств белков по аминокислотному составу
Описание слайда:
Предсказание свойств белков по аминокислотному составу

Слайд 14





Аминокислотный состав некоторых мембранных белков
Описание слайда:
Аминокислотный состав некоторых мембранных белков

Слайд 15





Необычные аминокислоты
Описание слайда:
Необычные аминокислоты

Слайд 16





Металлы и простетические группы
Описание слайда:
Металлы и простетические группы

Слайд 17





Оптические свойства белков
Описание слайда:
Оптические свойства белков

Слайд 18





Поведение тирозиновых остатков
Описание слайда:
Поведение тирозиновых остатков

Слайд 19





Оптические свойства белков, содержащих простетические группы
Описание слайда:
Оптические свойства белков, содержащих простетические группы

Слайд 20





Задача
Описание слайда:
Задача

Слайд 21





Первичная структура
Описание слайда:
Первичная структура

Слайд 22





Белки – линейные полимеры
Описание слайда:
Белки – линейные полимеры

Слайд 23





Дисульфидные и другие поперечные связи
Описание слайда:
Дисульфидные и другие поперечные связи

Слайд 24





Задача
Молекулярная масса неизвестного белка, определенная с использованием метода масс-спектрометрии, составила 56 кДа. Аминокислотный анализ показал, что белок состоит из остатков аланина, валина, пролина, триптофана, аспарагиновой кислоты и глутамина. 100 мг белка растворили в 100 мл воды и зарегистрировали поглощение полученного раствора в кварцевой кювете с длиной оптического пути 1 см при длине волны 280 нм, которое оказалось равным 0.407. Определить содержание остатков триптофана в молекуле белка.
Описание слайда:
Задача Молекулярная масса неизвестного белка, определенная с использованием метода масс-спектрометрии, составила 56 кДа. Аминокислотный анализ показал, что белок состоит из остатков аланина, валина, пролина, триптофана, аспарагиновой кислоты и глутамина. 100 мг белка растворили в 100 мл воды и зарегистрировали поглощение полученного раствора в кварцевой кювете с длиной оптического пути 1 см при длине волны 280 нм, которое оказалось равным 0.407. Определить содержание остатков триптофана в молекуле белка.

Слайд 25





Первичная структура и анализ вторичной и третичной структур
Описание слайда:
Первичная структура и анализ вторичной и третичной структур

Слайд 26





Первичная структура и предсказание вторичной и третичной структур
Описание слайда:
Первичная структура и предсказание вторичной и третичной структур

Слайд 27





АК последовательность белка и анализ его функций
Описание слайда:
АК последовательность белка и анализ его функций

Слайд 28





АК последовательности родственных белков
Описание слайда:
АК последовательности родственных белков

Слайд 29





Гемоглобин
Описание слайда:
Гемоглобин

Слайд 30





Заключение
Белки – АК, металлы, простетические группы, сахара.
Существует корреляция между составом, структурой и функцией.
В белках с большим содержанием пролина формируются спирали полипролинового типа.
Третичные структуры организованы в плотно упакованные глобулы или несколько плотноупакованных доменов.
Четвертичные структуры делят на 2 типа – с глобулярныи и спиральным расположением субъединиц.
Описание слайда:
Заключение Белки – АК, металлы, простетические группы, сахара. Существует корреляция между составом, структурой и функцией. В белках с большим содержанием пролина формируются спирали полипролинового типа. Третичные структуры организованы в плотно упакованные глобулы или несколько плотноупакованных доменов. Четвертичные структуры делят на 2 типа – с глобулярныи и спиральным расположением субъединиц.



Похожие презентации
Mypresentation.ru
Загрузить презентацию