🗊Презентация Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции. Факторы, влияющие на скорость. (Лекция 06)

Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции. Факторы, влияющие на скорость Лектор: канд. хим. наук., доцент Иванова Н.С.

Основные понятия кинетики Кинетика  раздел химии, изучающий механизмы химических реакций и скорости их протекания. Скорость  изменение концентрации (моль/л) реагирующих веществ в единицу времени (сек., мин., час).

Основные понятия кинетики Для реакции в общем виде aA + bB  xX + yY скорость описывается кинетическим уравнением:

Факторы, влияющие на скорость 1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц (атомы, молекулы, ионы). 2. Концентрация реагирующих веществ: описывается законом действующих масс (ЗДМ) , где k  const скорости реакции.

Факторы, влияющие на скорость 3. Температура: описывается правилом Вант-Гоффа Для химических реакций  = 2-4, для ферментативных  = 7-9.

Основные положения теории активных соударений Для эффективного взаимодействия частицы должны: 1. столкнуться; 2. иметь благоприятную ориентацию; 3. обладать достаточной энергией.

Энергия активации , где Еа (кДж/моль)  энергия активации. Еа  минимальная энергия частиц, достаточная для того, чтобы частицы вступили в реакцию.

Способы расчёта Еа 1. По уравнению Аррениуса. 2. Графический

Молекулярность реакции Число молекул реагентов, участвующих в простой одностадийной реакции, состоящей из одного элементарного акта, называется молекулярностью реакции. Мономолекулярная реакция: C2H6  2CH3 Бимолекулярная реакция: CH3 + CH3  C2H6 Пример относительно редкой тримолекулярной реакции: 2NO + O2  2NO2 Молекулярность связана с механизмом реакции!

Порядок реакции  … …  всех показателей степеней концентраций реагирующих веществ в ЗДМ. ; П = a + b Порядок реакции по веществу A равен a. Порядок реакции отражает общую зависимость скорости от концентрации и часто не совпадает с молекулярностью.

Кинетические уравнения для элементарных реакций 0, I и II порядка

Методы определения П 1. Метод изолирования Оствальда. 2. Метод подбора кинетических уравнений. 3. Графический tg = П

4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются. 4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются. Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Берцелиусом.

Катализа́тор — … …вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов реакции. В отношении катализатора выполняются 2 условия: 1. катализатор ускоряет реакцию, для которой G 0. 2. Катализатор не смещает химического равновесия, т.е. не влияет на Кр.

Виды катализа 1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом. Характерным примером является кислотно-основный катализ, который реализуется в организме при гидролизе жиров, спиртовом и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и т. п. Скорость определяется по формуле:

2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах. Особенность таких катализаторов  наличие активных и аллостерических центров. 2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах. Особенность таких катализаторов  наличие активных и аллостерических центров. Активный центр  центр, обладающий каталитической активностью. Аллостерический центр участвует в явлении, которое носит название индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.

3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов  высокая активность и селективность первых. 3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов  высокая активность и селективность первых.

Эмиль Герман Фишер Эмиль Герман Фишер (1852-1919) В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы активного центра фермента и структуры субстрата. Такая трактовка называется моделью «ключ-замок».

За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость реакции сильно возрастает. За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость реакции сильно возрастает.

Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра. Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра.

Кинетическая работа фермента Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:  Уравнение имеет вид: где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo; KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной; S – концентрация субстрата.

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен

Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных химических реакций. Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных химических реакций. Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции.

Конкурентное ингибирование Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате не образуется ES  комплекс и продукты реакции.

Неконкурентное ингибирование Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.