Нуклеиновые кислоты - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Нуклеиновые кислоты. Доклад-сообщение содержит 71 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

Слайд 2

Описание слайда:

Полимерные цепи нуклеиновых кислот построены из мономерных единиц – нуклеотидов, в связи с чем нуклеиновые кислоты называют полинуклеотидами.

Слайд 3

Описание слайда:

Мономерное звено представляет собой трёхкомпонентное образование, включающее: гетероциклическое основание, углеводный остаток, фосфатную группу.

Слайд 4

Описание слайда:

НУКЛЕОЗИДЫ И НУКЛЕОТИДЫ

Слайд 5

Описание слайда:

Углеводы

Слайд 6

Описание слайда:

Углеводы

Слайд 7

Описание слайда:

Входящие в состав нуклеиновых кислот гетероциклические основания пиримидинового и пуринового рядов называют нуклеиновыми основаниями.

Слайд 8

Описание слайда:

Заместители в гетероциклическом ядре нуклеиновых оснований: оксогруппа аминогруппа одновременно обе эти группы

Слайд 9

Описание слайда:

Нуклеиновые пиримидиновые основания

Слайд 10

Описание слайда:

Нуклеиновые пуриновые основания

Слайд 11

Описание слайда:

Азотистое основание и углевод связаны между собой N-гликозидной связью. При этом N-гликозидная связь осуществляется между атомом углерода С-1 рибозы (дезоксирибозы) и атомом азота N-1 пиримидинового и N-9 пуринового оснований.

Слайд 12

Описание слайда:

N-гликозиды нуклеиновых оснований с рибозой или дезоксирибозой – нуклеозиды. В зависимости от природы углеводного остатка различают рибонуклеозиды и дезоксирибонуклеозиды. В составе нуклеиновых кислот обнаруживаются только β-нуклеозиды.

Слайд 13

Описание слайда:

Общая формула нуклеозидов

Слайд 14

Описание слайда:

Слайд 15

Описание слайда:

Номенклатура нуклеозидов Цитозин + рибоза  цитидин Цитозин + дезоксирибоза  дезоксицитидин Аденин + рибоза  аденозин Аденин + дезоксирибоза  дезоксиаденозин

Слайд 16

Описание слайда:

Слайд 17

Описание слайда:

Слайд 18

Описание слайда:

Нуклеозиды достаточно устойчивы к гидролизу в слабощелочной среде. В кислой среде они подвергаются гидролизу. При этом пуриновые нуклеозиды гидролизуются легче, чем пиримидиновые.

Слайд 19

Описание слайда:

Нуклеотиды - фосфаты нуклеозидов Реакция этерификации между фосфорной кислотой и нуклеозидом обычно осуществляется при С-5 или С-3 атоме в остатке рибозы (рибонуклеотиды) или дезоксирибозы (дезоксирибонуклеотиды).

Слайд 20

Описание слайда:

Слайд 21

Описание слайда:

Слайд 22

Описание слайда:

Слайд 23

Описание слайда:

циклический 3',5'-АМФ (цАМФ) является естественно встречающимся рибонуклеотидом (он образуется из АТФ в процессе реакции, катализируемой ферментом аденилатциклазой). цАМФ наделен рядом уникальных функций и высокой биологической активностью в регуляции процессов обмена, выполняя роль медиатора внеклеточных сигналов в клетках животных.

Слайд 24

Описание слайда:

Слайд 25

Описание слайда:

Слайд 26

Описание слайда:

Первичная структура нуклеиновых кислот определяется последовательностью нуклеотидных звеньев, связанных ковалентными связями в непрерывную цепь полинуклеотида. Первичная структура нуклеиновых кислот определяется последовательностью нуклеотидных звеньев, связанных ковалентными связями в непрерывную цепь полинуклеотида. Важной характеристикой нуклеиновых кислот служит нуклеотидный состав, т.е. набор и соотношение нуклеотидных компонентов.

Слайд 27

Описание слайда:

ДНК в основном содержится в ядрах клеток, а РНК находится в рибосомах и в протоплазме клеток. 3 вида клеточных РНК (различаются по местоположению в клетке, составу и размерам, а также по функциям): - транспортная (тРНК) - матричная (мРНК) - рибосомная (рРНК)

Слайд 28

Описание слайда:

Вторичная структура ДНК Под вторичной структурой понимают пространственную организацию полинуклеотидной цепи.

Слайд 29

Описание слайда:

Слайд 30

Описание слайда:

Слайд 31

Описание слайда:

Слайд 32

Описание слайда:

Слайд 33

Описание слайда:

Основания, располагающиеся внутри спирали, прочно упакованы и не контактируют с водой. Вода контактирует лишь с ОН – группами углевода и фосфатными группами. Основания, располагающиеся внутри спирали, прочно упакованы и не контактируют с водой. Вода контактирует лишь с ОН – группами углевода и фосфатными группами. Водородные связи между комплементарными основаниями – один из видов взаимодействий, стабилизирующих двойную спираль. Две цепи ДНК, образующие двойную спираль, не идентичны, но комплементарны между собой.

Слайд 34

Описание слайда:

Т.е. первичная структура (нуклеотидная последовательность) одной цепи предопределяет первичную структуру второй цепи. Т.е. первичная структура (нуклеотидная последовательность) одной цепи предопределяет первичную структуру второй цепи.

Слайд 35

Описание слайда:

Правила Чаргаффа Количество пуриновых оснований равно количеству пиримидиновых оснований Количество аденина равно количеству тимина; количество гуанина равно количеству цитозина Сумма аденина и цитозина равна сумме гуанина и тимина

Слайд 36

Описание слайда:

Роль комплементарных взаимодействий в осуществлении биологической функции ДНК Комплементарность цепей составляет химическую основу важнейшей функции ДНК – хранения и передачи наследственных признаков. Сохранность нуклеотидной последовательности – залог безошибочной передачи генетической информации.

Слайд 37

Описание слайда:

Однако нуклеотидная последовательность ДНК под действием различных факторов может подвергаться изменениям – мутациям. Однако нуклеотидная последовательность ДНК под действием различных факторов может подвергаться изменениям – мутациям. Мутация – изменение наследственности. Наиболее распространённый вид мутации – замена какой-либо пары оснований на другую. Одной из причин может быть сдвиг таутомерного равновесия. Другие причины – воздействие химических факторов или излучений.

Слайд 38

Описание слайда:

Мутагены – вещества, вызывающие мутации: мутагены прямого действия, промутагены, которые сами по себе неактивны, но в организме под действием ферментов превращаются в мутагенные продукты. Типичные мутагены – нитриты и азотистая кислота, которые могут образовываться в организме из нитратов.

Слайд 39

Описание слайда:

Слайд 40

Описание слайда:

Третичная структура ДНК У всех живых организмов двухспиральные молекулы ДНК плотно упакованы с образованием сложных трехмерных структур. Двухцепочечные ДНК прокариот и эукариот суперспирализированы. Суперспирализация необходима для компактной упаковки молекулы в небольшом объеме пространства, а также немаловажно для начала процессов репликации (“снятия копии”), а также для процесса биосинтеза белка (транскрипция). Третичная структура ДНК эукариот в отличие от прокариот функционирует только в комплексе с белками хромосом.

Слайд 41

Описание слайда:

Слайд 42

Описание слайда:

Слайд 43

Описание слайда:

Слайд 44

Описание слайда:

Аминокислоты, необходимые для синтеза белка, доставляются в рибосомы с помощью т-РНК. Каждая молекула т-РНК переносит только одну аминокислоту. Антикодон — это последовательность из трех нуклеотидов, комплементарных нуклеотидам кодона в и-РНК. Информация о первичной структуре молекулы белка зашифрована в молекуле ДНК. Каждая аминокислота зашифрована последовательностью из трех нуклеотидов. Эта последовательность называется триплетом или кодоном (см. таблицы генетического кода).

Слайд 45

Описание слайда:

Слайд 46

Описание слайда:

Уровни структурной организации белковых макромолекул

Слайд 47

Описание слайда:

Последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка, – это первичная структура белка.

Слайд 48

Описание слайда:

Кроме первичной, в белковых молекулах выделяют вторичную, третичную и четвертичную структуры. Кроме первичной, в белковых молекулах выделяют вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под вторичной структурой белка подразумевают конформацию полипептидной цепи, т. е. способ её скручивания или складывания в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре, в –спираль или β–структуру.

Слайд 49

Описание слайда:

Ключевую роль в стабилизации этой структуры играют водородные связи, которые в α–спирали образуются между карбонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NH–группы каждого пятого –аминокислотных остатков Ключевую роль в стабилизации этой структуры играют водородные связи, которые в α–спирали образуются между карбонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NH–группы каждого пятого –аминокислотных остатков

Слайд 50

Описание слайда:

Вторичная структура белка (-спираль)

Слайд 51

Описание слайда:

В отличие от –спирали β–структура образована за счёт межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи В отличие от –спирали β–структура образована за счёт межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи

Слайд 52

Описание слайда:

Особенности вторичной структуры белка во многом определяются аминокислотным составом

Слайд 53

Описание слайда:

Под третичной структурой белка (субъединицей) подразумевают пространственную ориентацию или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме, которая включает элементы вторичной структуры. Она стабилизируется за счет различных взаимодействий, в которых участвуют боковые радикалы –аминокислотных остатков, находящихся в линейной полипептидной цепи на значительном удалении друг от друга, но сближенные в пространстве за счет изгибов цепи. Под третичной структурой белка (субъединицей) подразумевают пространственную ориентацию или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме, которая включает элементы вторичной структуры. Она стабилизируется за счет различных взаимодействий, в которых участвуют боковые радикалы –аминокислотных остатков, находящихся в линейной полипептидной цепи на значительном удалении друг от друга, но сближенные в пространстве за счет изгибов цепи.

Слайд 54

Описание слайда:

Типы взаимодействий, стабилизирующие третичную структуру белка

Слайд 55

Описание слайда:

а - электростатическое взаимодействие б - водородная связь в - гидрофобные взаимодействия неполярных групп г - диполь-дипольные взаимодействия д - дисульфидная (ковалентная)связь.

Слайд 56

Описание слайда:

Слайд 57

Описание слайда:

Под четвертичной структурой белка подразумевают ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. Четвертичная структура поддерживается за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Она характерна для некоторых белков (гемоглобин). Под четвертичной структурой белка подразумевают ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. Четвертичная структура поддерживается за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Она характерна для некоторых белков (гемоглобин).

Слайд 58

Описание слайда:

Слайд 59

Описание слайда:

Пространственная структура белковой молекулы способна нарушаться под влиянием изменения pH–среды, повышенной температуры, облучения УФ–светом и т.д. Разрушение природной (нативной) макроструктуры белка называется денатурацией. В результате денатурации исчезает биологическая активность и снижается растворимость белков. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Пространственная структура белковой молекулы способна нарушаться под влиянием изменения pH–среды, повышенной температуры, облучения УФ–светом и т.д. Разрушение природной (нативной) макроструктуры белка называется денатурацией. В результате денатурации исчезает биологическая активность и снижается растворимость белков. Первичная структура белка при денатурации сохраняется.

Слайд 60

Описание слайда:

Биологические функции белков 1. Строительная (структурная). Белки – основа протоплазмы любой клетки, основной структурный материал всех клеточных мембран. 2. Каталитическая. Все ферменты являются белками. 3. Двигательная. Все формы движения в живой природе осуществляются белковыми структурами клеток.

Слайд 61

Описание слайда:

4. Транспортная. Белки крови транспортируют кислород, жирные кислоты, липиды, гормоны. Специальные белки переносят различные вещества через биомембраны. 4. Транспортная. Белки крови транспортируют кислород, жирные кислоты, липиды, гормоны. Специальные белки переносят различные вещества через биомембраны. 5. Гормональная. Ряд гормонов относятся к белкам. 6. Запасная. Белки способны образовывать запасные отложения.

Слайд 62

Описание слайда:

7. Опорная. Белки входят в состав костей скелета, сухожилий, суставов и т. д. 8. Рецепторная. Рецепторные белки играют важную роль в передаче нервного или гормонального сигнала в клетку – мишень.

Слайд 63

Описание слайда:

Классификация белков 1. По форме молекул различают фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные) белки. Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Глобулярные белки растворимы в воде или водных растворах кислот, оснований или солей. Из-за большого размера молекул образующиеся растворы являются коллоидными.

Слайд 64

Описание слайда:

Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна около другой с образованием волокон. В некоторых случаях они удерживаются рядом благодаря многочисленным водородным мостикам. Молекулы глобулярных белков сложены в компактные клубочки. Водородные связи в этом случае внутримолекулярные, и площадь соприкосновения между отдельными молекулами невелика. В этом случае межмолекулярные силы относительно слабы. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна около другой с образованием волокон. В некоторых случаях они удерживаются рядом благодаря многочисленным водородным мостикам. Молекулы глобулярных белков сложены в компактные клубочки. Водородные связи в этом случае внутримолекулярные, и площадь соприкосновения между отдельными молекулами невелика. В этом случае межмолекулярные силы относительно слабы.

Слайд 65

Описание слайда:

Фибриллярные белки служат основным строительным материалом. К их числу относят следующие белки: кератин – в коже, волосах, ногтях, рогах и перьях; коллаген – в сухожилиях; миозин – в мускулах; фиброин – в шёлке. Фибриллярные белки служат основным строительным материалом. К их числу относят следующие белки: кератин – в коже, волосах, ногтях, рогах и перьях; коллаген – в сухожилиях; миозин – в мускулах; фиброин – в шёлке.

Слайд 66

Описание слайда:

Глобулярные белки выполняют ряд функций, связанных с поддержанием и регуляцией жизненных процессов, - функций, требующих подвижности и, следовательно, растворимости. К их числу относят следующие белки: все ферменты, многие гормоны, например инсулин (из поджелудочной железы), тироглобулин (из щитовидной железы), адренокортикотропныйгормон (АКТГ) (из гипофиза); антитела, ответственные за аллергические реакции и обеспечивающие защиту от чужеродных организмов; альбумин яиц; гемоглобин, являющийся переносчиком кислорода из лёгких в ткани; фибриноген, который превращается в нерастворимый фибриллярный белок фибрин, что вызывает свёртывание крови. Глобулярные белки выполняют ряд функций, связанных с поддержанием и регуляцией жизненных процессов, - функций, требующих подвижности и, следовательно, растворимости. К их числу относят следующие белки: все ферменты, многие гормоны, например инсулин (из поджелудочной железы), тироглобулин (из щитовидной железы), адренокортикотропныйгормон (АКТГ) (из гипофиза); антитела, ответственные за аллергические реакции и обеспечивающие защиту от чужеродных организмов; альбумин яиц; гемоглобин, являющийся переносчиком кислорода из лёгких в ткани; фибриноген, который превращается в нерастворимый фибриллярный белок фибрин, что вызывает свёртывание крови.

Слайд 67

Описание слайда:

2. По степени сложности белки разделяют на простые и сложные. При гидролизе простых белков получаются только аминокислоты. Сложные белки (протеиды) помимо собственно белковой части содержат небелковые остатки, называемые коферментами и простетическими группами.

Слайд 68

Описание слайда:

К простым белкам относят: К простым белкам относят: - альбумины – водорастворимые белки, составляют 50% всех белков плазмы крови человека, содержатся в белке яиц, молоке, растениях; - глобулины – нерастворимые в воде белки, составляющие большую часть белков семян растений, особенно бобовых и масличных; - проламины – характерны исключительно для семян злаков. Они играют роль запасных белков. В их составе много пролина и глутаминовой кислоты;

Слайд 69

Описание слайда:

- глютелины – содержатся в семенах злаков и бобовых растений; - глютелины – содержатся в семенах злаков и бобовых растений; - гистоны – присутствуют в ядрах клеток животных и растений, преобладают в белках хромосом; - протамины – содержатся в половых клетках человека, животных и растений; - протеиноиды – трудно растворимые белки с высоким содержанием серы – фибриллярные белки (фиброин – белок шёлка, кератины - белки волос, рогов, копыт, коллагены – белки соединительной ткани).

Слайд 70

Описание слайда:

К сложным белкам относят: К сложным белкам относят: - липопротеины = белок + липид. Образуются за счёт водородных связей и гидрофобного взаимодействия. Обязательные компоненты клеточных мембран, крови, мозга; - фосфопротеины = белок + PO43- (остаток фосфорной кислоты связан с серином и треонином). Играют важную роль в питании молодых организмов (казеин молока, вителлин и фосвитин яичного желтка, ихтулин икры рыб);

Слайд 71

Описание слайда:

- металлопротеины = белок + металл (Cu, Ca, Fe, Mn, Zn, Ni, Mo, Se); - гликопротеины = белок + углевод. К ним относятся фибриноген, протромбин (факторы свёртывания крови), гепарин (антисвёртывающее вещество), гормоны, интерферон (ингибитор размножения вирусов животных).

Теги Нуклеиновые кислоты

Похожие презентации