Курс «Биологическая химия». Гемоглобин - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №1

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №2

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №3

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №4

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №5

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №6

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №7

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №8

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №9

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №10

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №11

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №12

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №13

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №14

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №15

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №16

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №17

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №18

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №19

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №20

Курс «Биологическая химия». Гемоглобин, слайд №21

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Курс «Биологическая химия». Гемоглобин. Доклад-сообщение содержит 21 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Курс «Биологическая химия» Тема 2. Гемоглобин Осташкова Валентина Викторовна доцент, к.б.н. кафедра молекулярной биологии, биологической и органической химии ПетрГУ osnash@petrsu.ru Тел. 784697

Слайд 2

Описание слайда:

План лекции Историческая справка Функции гемоглобина Состав и строение гемоглобина: Состав и строение гема Особенности строения глобина в олигомере, полиморфизм гемоглобина Функционирование Нарушение обмена гемоглобина

Слайд 3

Описание слайда:

Ключевые понятия темы Хромопротеины Тетрапорфирины Гем Кооперативный эффект Гемоглобинозы Гемоглобинопатии Талассемии

Слайд 4

Описание слайда:

Историческая справка Гемоглобин (Hb) относится к хромопротеинам, простетической группой которого является тетрапиррольное производное – гем Строение гема было изучено в 1884 г. Марцелием Ненцким Полная расшифровка строения гемоглобина осуществлена в 1962 г. Марцелием Перутцем и Джоном Кендрю

Слайд 5

Описание слайда:

Функции гемоглобина Гемоглобин выполняет 3 основные функции: Транспортную - обеспечивает транспорт СО2 из тканей в легкие и О2 из легких в различные органы Дыхательную Является самой мощной буферной системой крови

Слайд 6

Описание слайда:

Состав гемоглобина Гемоглобин – тетрамер, состоит из 4 полипептидных цепей, каждая из которых соединена с гемом В зависимости от состава полипептидных цепей различают 4 нормальные формы гемоглобина:

Слайд 7

Описание слайда:

Состав гемоглобина Состав полипептидных цепей в гемоглобине изменяется в процессе онтогенеза : У эмбриона и на первых этапах развития плода - эмбриональный гемоглобин HbF (новорожденных, или фетальный) начинает синтезироваться через 2 недели после формирования печени у плода, в течение первого года после рождения он заменяется на HbA, у взрослых на его долю приходится не более 1,5% HbA – основной гемоглобин в крови взрослых (95%), HbA2 составляет около 2%

Слайд 8

Описание слайда:

Состав и строение гема Гемопротеины (к которым относится гемоглобин) – сложные белки, в состав простетической группы которых входят ион металла и порфириновое ядро Родоначальник ряда порфиринов – тетрапиррольный порфирин Производные порфирины содержат в 1-8 положениях различные радикалы (чаще всего метильные, этильные, и винильные группы или остатки пропионовой кислоты) Наиболее важны для организма: Этиопорфирины Мезопорфирины Копропорфирины Протопорфирины

Слайд 9

Описание слайда:

Состав и строение гема Комплекс протопорфирина IX с двухвалентным железом называется гемом В состав гема входит: 4 пиррольных кольца 4 метиновых группы (–CH=) 4 метильных радикала (–CH3) 2 винильных радикала (–CH=CH2) 2 остатка пропионовой кислоты (–CH2–CH2–CООН) Fe2+ Химическое название гема: 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропионовокислый железосодержащий протопорфирин IX

Слайд 10

Описание слайда:

Состав и строение гема Все атомы протопорфирина лежат в одной плоскости атом Fe двумя ковалентными связями соединяется со 2- и 4-м и двумя координационными связями с 1- и 3-м пиррольными кольцами 1 координационной связью - с белковой частью молекулы (глобином) 1 донорно-акцепторная связь используется для соединения с лигандом (О2, СО и др.)

Слайд 11

Описание слайда:

Строение полипептидных цепей HbA α-цепь состоит из 141 аминокислотного остатка, на N-конце вал на С-конце арг в β-цепи 146 аминокислотных остатков, на N-конце вал на С-конце гис α- и β-цепи имеют 8 спирализованных участков; их принято обозначать заглавными латинскими буквами (A, B, C…) Участки E и F (содержащие гис 7 и гис 8) формируют полость для связывания гема (или гидрофобный карман) Субъединица состоит из 1 α- и 1 β-цепи В центре между 2 субъединицами формируется полость связывания с аллостерическим эффектором (2,3-дифосфоглицератом), который регулирует присоединение Hb к кислороду

Слайд 12

Описание слайда:

Полиморфизм гемоглобинов Полиморфизм – генетически обусловленное существование белка в нескольких молекулярных формах Причина полиморфизма – гетерогенность (разнообразие) генов отвечающих за синтез разных цепей Hb Причины полиморфизма: Адаптация организма в процессе онтогенеза Адаптация к действию различных факторов Мутации в геноме (существует более 300 патологических форм гемоглобина) Формы гемоглобина отличаются: Аминокислотным составом и строением полипептидных цепей Свойствами Функцией

Слайд 13

Описание слайда:

Функционирование гемоглобина Лигандами называют соединения, с которыми взаимодействует определенный участок (или домен) гемоглобина Существует 4 типа доменов, обеспечивающих функционирование гемоглобина: Домен связывания с кислородом (или СО) Домен связывания углекислого газа (15% СО2 транспортируется глобином) Участок взаимодействия с аллостерическим эффектором (расположен в центре олигомера, связывание обеспечивают «+»-заряженные аминокислоты β-цепей: лиз 82, гис 143 и N-концевые аминокислоты) Специфические участки транспорта Н+ (их 6 - гис 122 в α-цепи, гис 146 - в β-цепи, N-концевые участки α-цепей)

Слайд 14

Описание слайда:

Функционирование гемоглобина При присоединении кислорода к гемоглобину образуется оксигемоглобин, углекислого газа - карбогемоглобин и угарного газа – карбоксигемоглобин; при окислении гемоглобина сильными окислителями образуется метгемоглобин (Hb-ОН), содержащий Fe3+ Оксигенация гемоглобина сопровождается конформационными изменениями в молекуле белка: ось в α цепи смещается на 16о или на 2,1 нм, в β-цепи соответственно - на 13о и 1,9 нм Атом железа перемещается в плоскость гема (на 0,25 нм)

Слайд 15

Описание слайда:

Функционирование гемоглобина Такие изменения называются кооперативными изменениями олигомера Кооперативный эффект обеспечивает повышение сродства гемоглобина к кислороду – в результате этого присоединение молекулы кислорода к четвертому протомеру происходит в 300 раз быстрее, чем к первому Насыщение гемоглобина кислородом зависит от следующих факторов: Концентрации О2 и СО2 рН среды (концентрации Н+ – эффект Бора) Действия аллостерического эффектора гемоглобина – 2,3-дифосфоглицерата (присоединение его к Hb понижает сродство гемоглобина к лиганду, и он легче отдает кислород в условиях гипоксии и низкого парциального давления О2 в тканях)

Слайд 16

Описание слайда:

Нарушения обмена гемоглобина

Слайд 17

Описание слайда:

Порфирии Причиной первичных порфирий являются наследственные дефекты ферментов, участвующих в синтезе гема В зависимости от локализации патологического процесса подразделяются на 2 вида: Эритропоэтические Печеночные Основные клинические симптомы: Анемия Светобоязнь Отставание в развитии (возможно) Бледность кожных покровов Повышенная утомляемость Раздражительность

Слайд 18

Описание слайда:

Нарушение распада гемоглобина Распад гемоглобина начинается в РЭС Сначала образуется вердоглобин, затем от него отщепляется глобин и атом железа – образуется биливердин (или зеленый пигмент) Биливердин превращается в непрямой билирубин (неконъюгированный) Он поступает в печень, где обезвреживается в результате реакции конъюгации с глюкуроновой кислотой – образуется прямой билирубин Прямой билирубин из печени поступает в кишечник, превращается в мезобилиноген, а затем в стеркобилиноген, большая часть в виде стеркобилина выводится из организма (до 300 мг в сутки) Небольшая часть мезобилиногена повторно всасывается и затем в виде уробилина выводится через почки с мочой (до 4 мг в сутки) Незначительная часть мезобилиногена после повторного всасывания поступает в печень и распадается до моно- и дипиррольных производных

Слайд 19

Описание слайда:

Желтухи В норме содержание общего билирубина в крови в среднем составляет 15 мкмоль/л, выше нормы - гипербилирубинемия При увеличении содержания общего билирубина больше 36-50 мкмоль/л развивается желтуха (так как билирубин диффундирует в ткани, окрашивая их в желтый цвет) Причины гипербилирубинемии: Усиление распада гемоглобина Нарушение функции печени Нарушение секреции билирубина в составе желчи (при закупорке желчных протоков) Наследственные дефекты или незрелость фермента УДФ-глюкуронил-трансферазы, обеспечивающего превращение непрямого билирубина в прямой) У взрослых различают 3 вида желтух : Гемолитическая (надпеченочная) Печеночно-клеточная (печеночная) Механическая, или абтурационная (подпеченочная)

Слайд 20

Описание слайда:

Гемоглобинозы Гемоглобинозы – заболевания, обусловленные нарушением синтеза белковой части гемоглобина Основная причина таких заболеваний – мутации в гене, отвечающего за синтез белка Различают 2 вида нарушений: Гемоглобинопатии, когда синтезируется дефектная цепочка (α- или β-цепь), с измененной первичной структурой Талассемии – при этом заболевании блокирован полностью синтез одной из цепей, соответственно талассемии подразделяются на α- и β-талассемии

Слайд 21

Описание слайда:

Заключение Гемоглобин – сложный белок, у которого впервые была изучена четвертичная структура Гемоглобин – хромопротеин, тетрамер, содежит 4 полипептидные цепочки и 4 гема Гем по химической структуре – производное тетрапиррола Многообразие гемоглобинов и различия в их свойствах и функциях обусловлены различием первичной структуры полипептидной цепи Полиморфизм гемоглобина обусловлен различными факторами (адаптацией в процессе развития организма, к действию различных факторов среды, мутацией в геноме) Гемоглобин выполняет 3 основные функции (транспортную, дыхательную, поддерживает постоянную величину рН в крови) Способен взаимодействовать с несколькими разными лигандами, и соответственно – содержит 4 разных участка их связывания Нарушение обмена гемоглобина (синтеза и распада) приводят к различным заболеваниям