Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1) - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №1

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №2

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №3

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №4

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №5

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №6

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №7

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №8

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №9

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №10

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №11

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №12

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №13

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №14

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №15

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №16

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №17

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №18

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №19

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №20

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №21

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №22

Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1), слайд №23

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Предмет и задачи биохимии. Белки. (Лекция 1). Доклад-сообщение содержит 23 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Введение. Предмет и задачи биохимии. Белки. Цели и задачи биологической химии. Белки. Биологические функции. Химический состав белков. Конформация белков. Фолдинг. Шапероны. Физико-химические свойства. Классификация. Методы разделения белков.

Слайд 2

Описание слайда:

Цели и задачи биохимии Биохимия – дословно «химия жизни» Цель: изучение химических ( т.е. молекулярных) основ функционирования организма (т.е. основ жизнедеятельности). Термин «биохимия» введен Карлом Нейбергом в 1903 г. Задачи: Изучение структуры биомолекул и биоактивных веществ во взаимосвязи с функциями. Изучение механизмов поступления веществ в клетки. 3. Изучение механизмов превращения биомолекул в клетках, механизмов высвобождения и использования энергии, регуляция этих превращений, т.е. метаболизм

Слайд 3

Описание слайда:

Применение знаний биохимии в медицине: 1. Решение проблем сохранения здоровья, в том числе проблем рационального питания; профилактики заболеваний, в том числе стоматологических. 2. Выяснение причин различных заболеваний и изыскание путей их эффективного лечения. (Диагностика и контроль за лечением) При этом стоматолог всегда должен учитывать взаимосвязь химических (метаболических) процессов , происходящих в организме, и состоянием тканей и секретов ротовой полости.

Слайд 4

Описание слайда:

Белки. Строение, свойства, функции Белки (синоним:протеины; от греч.protos-первый) Белки-высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры или сополимеры, имеющие трехмерную пространственную конфигурацию, состоящие из мономеров - альфа-аминокислот, соединенных в неразветвленную полимерную - полипептидную цепь ковалентными пептидными связями.

Слайд 5

Описание слайда:

1. Белки. Функции. В организме человека содержится свыше 50000 индивидуальных белков, выполняющих жизненноважные функции. Функции: Специфические ( характерны только белкам, благодаря их уникальной пространственной конфигурации) - каталитическая, транспортная, рецепторная, иммунной защиты, механо-химическая, защита от кровопотери. Неспецифические – пластическая, энергетическая, регуляторная Белки выполняют специфические функции благодаря их уникальной пространственной (трехмерной) конфигурации

Слайд 6

Описание слайда:

Белки. Химический состав. Мономер природного белка – альфа- аминокислоты. В составе белков человека – 20 протеиногенных ам-т. Классификация аминокислот: - по полярности радикала; - способности синтезироваться в организме –заменимые и незаменимые; незаменимые: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. частично заменимые- гистидин, аргинин. условно заменимые – синтезируются из незаменимых- цистеин, тирозин.

Слайд 7

Описание слайда:

Альфа-аминокислота- мономер природных белков

Слайд 8

Описание слайда:

Пространственная структура (конформация) Все индивидуальные белки отличаются первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Молекулы белка - трехмерны. Имеют три уровня организации: первичная - полипептидная цепь, состоящая из аминокислот, последовательно связанных ковалентными пептидными связями -СО-NН- ; аминокислотный состав и их последовательность обусловлена генетическим кодом. Каждый из индивидуальных белков имеет уникальную первичную структуру. Первичная структура обусловливает пространственную конформацию. вторичная - ( пространственно упорядоченная спираль, обусловленная водородными связями между водородом и кислородом групп, обеспечивающих пептидные связи); Два вида структуры – альфа-спираль и бета-спираль. третичная – (энергетически выгодная упорядоченная структура, обусловленная нековалентными связями между химическими группа радикалов- водородные, ионные, дисульфидные, гидрофобные взаимодействия.). Третичная структура- обязательная для всех белков – энергетически выгодная глобула. По геометрической форме глобулы белки разделяют на глобулярные и фибриллярные. Большинство белков – глобулярные. Они имеют компактную структуру,в которой гидрофобные радикалы расположены внутри молекулы.

Слайд 9

Описание слайда:

Пространственная структура (продолжение) Четвертичная (олигомерные белки) - ассоциация нескольких (четное кол-во) протомеров с третичным уровнем (нековалентные связи). Характерна для белков с высокой биологической активностью, например - регуляторные ферменты, гемоглобин, иммуноглобулины.

Слайд 10

Описание слайда:

Структура белка. Домены Для высокомолекулярных белков в структуре характерно наличие доменов. Домены- это участки полипептидной цепи, которые имеют независимо от других участков этой цепи конформацию глобулы (третичную структуру).

Слайд 11

Описание слайда:

Шапероны. Фолдинг Фолдинг – процесс формирования трехмерной структуры при участии белков шаперонов Шапероны (shaperon - с французского- няня)– специализированные внутриклеточные белки, ответственные за быстрое формирования правильной пространственной структуры белка. Шапероны также участвуют в защите клеточных белков от денатурирующих воздействий (температуры, гипоксии, инфекции, рН, тяжелых металлов). Их количество возрастает при повышении температуры, поэтому их также называют белками теплового шока. Болезни связанные с нарушением фолдинга –амилоидозы (например, амилоидоз- нервной ткани- болезнь Альцгеймера). Амилоиды- нерастворимые субстанции белка в клетке ( в связи с их несформированой нативной пространственной структурой) .

Слайд 12

Описание слайда:

УЧАСТИЕ ШАПЕРОНОВ В ФОЛДИНГЕ БЕЛКОВ

Слайд 13

Описание слайда:

Центр связывания (активный центр). Взаимодействие белка с лигандами Для осуществления своих функции – напр.каталитической, транспортной, рецепторной, иммуноглобулины - белок связывается с другим веществом. Для этого в молекуле белка имеется центр связывания (активный центр)- совокупность чаще всего трех функциональных групп аминокислот. Лиганд- это вещество, с которым взаимодействует белок для осуществления своих функций. Лиганд присоединяется к центру связывания по принципу комплементарности. Комплементарность – это пространственное и химическое сродство лиганда и активного центра

Слайд 14

Описание слайда:

Физико-химические свойства белков. Высокая молекулярная масса – варьирует в широких пределах, т.к. варьирует кол-во в молекуле аминокисл. остатков. Коротко цепочечные белки – называют пептидами (также обладающие широким спектром действия). Растворы белка обладают свойствами коллоидных растворов - осмотические свойства, высокая вязкость, малая скорость диффузии 2. Термостабильность и термолабильность. В основном белки термолабильные ( денатурируют)- однако, есть очень малая группа термостабильных белков ( напр. белок слюны муцин) Растворимость и заряд белков. Способность белка к растворению (гидратации) обусловлена наличием на поверхности белка гидрофильных –заряженных функциональных групп, способных удерживать диполи воды.Зависит и от М.М. Факторы устойчивости раствора белка- заряд и гидратная облочка.

Слайд 15

Описание слайда:

Растворимость Факторы влияющие на растворимость: а. рН среды. Изменяя рН среды , меняется степень диссоциации функциональных групп аминокислот, а значит меняется величина заряда. В изоэлектрическом состоянии белок минимально гидратирован и выпадает в осадок.

Слайд 16

Описание слайда:

Факторы, влияющие на растворимость б. ионная сила ( концентрация ионов в растворе):

Слайд 17

Описание слайда:

Классификация. Существуют классификации по молекулярной массе, по выполняемым функциям, по локализации в клетке, по локализации в организме; по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков, например, иммуноглобулины). Однако наиболее приняты следующие принципы классификации: Геометрическая форма белковой молекулы: глобулярные; Фибриллярные Глобулярные – белки, соотношение продольной и поперечной осей глобулы не превышает 1:10; а чаще 1:3; 1:4. Большинство инд. белков глобулярные Имеют компактную структуру и хорошо растворимы в воде в зависимости от величины заряда; М.М. и ионной силы растворителя.(см. выше).Функции разнообразны. К ним относятся ферменты, транспортные белки крови, иммуноглобулины, факторы свертывания крови и др. Фибриллярные – белки имеют вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение осей более 1:10 Нерастворимы. Коллаген, эластин, кератин структурные белки

Слайд 18

Описание слайда:

Классификация (продолжение) Принцип классификации: Наличие простетической ( небелковой группы): простые белки – состоят только из альфа - аминокислот; сложные белки – в состав молекулы входит небелковый компонент (простетическая группа). Присоединение небелкового компонента происходит или во время трансляции (котрансляционная модификация) или после завершения синтеза белка на рибосомах (посттрансляционная модификация). Белковая часть – апобелок (апопротеин)

Слайд 19

Описание слайда:

Простые белки На основании условно выработанных критериев – м. м; ам.состав, растворимость, условиях осаждения – простые белки делят на следующие группы: Альбумины - локализованы в тканях и плазме крови, состоят из одной полипептидной цепи (3 уровень организации); небольшая м. м. (15-70 тыс Да), кислые, сильно гидратированные – хорошо растворимы и осаждаются при насыщенных концентациях водоотнимающих веществ. Обуславливают осмотическое давление крови, универсальные транспортные белки. Синтезируются преимущественно в печени Глобулины – молекулярная масса в пределах 150 кДа, слабокислые или нейтральные, специфические транспортные белки. Осаждаются при полунасыщении водоотнимающих средств. Среди них достаточно много сложных – (гликопротеионов). Гистоны- тканевые белки, небольшая молекулярная масса 11-24 кДа, щелочного характера (аргинин,лизин) Связаны с ДНК. Функции- структурная – связаны с ДНК и участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, регуляторная –способны блокировать передачу генетической информации от ДНК на РНК. Протамины – низкомолекулярные м.м.-4-12 кДа,щелочные свойства (аргинин). Функция структурная- связываются с ДНК, делая ее молекулу компактной.

Слайд 20

Описание слайда:

Простые белки ( продолжение) Проламины и глютелины – растительные белки. Особенность – не растворяются в воде. Содержатся в клейковине пшеницы. В организме человека расщепляются , но у некоторых людей возможно недостаточность или отсутствие фермента, расщеплящего глютелины. Возникает заболевание целиакия – непереносимость растительных белов. Прионы - особый класс белков, обладающих инфекционными свойствами, Попадая в организм или спонтанно образуясь в организме, изменяют конформацию гомологичного ему нормального клеточного белка, превращая его в себе подобный. прионы- единственные инфекционные агенты, размножение которых идет без участия нуклеиновых кислот. Сопровождается разрушением головного мозга –губчатые энцефалопатии - прионовые болезни. Источник – мясо, костная мука животных.

Слайд 21

Описание слайда:

Сложные белки (протеиды) Сложные белки в зависимости от химической природы небелкового компонента делят на следующие классы сложных белков: глико-, липо-, хромо-, нуклео-, фосфопротеины. Гликопротеины- простетическая группа -углеводы, связанные чаще всего с белком гликозидной связью. Белки плазмы крови - фибриноген, иммуноглобулины, муцины-белки слюны, некоторые ферменты и гормоны, коллаген, рецепторы клеток. Хромопротеины- простетическая группа разнонобразные окрашенные продукты, прежде всего гем и флавин ( производное витамина В2). Гемоглобин, миоглобин, цитохромы; ферменты дегидрогеназы с коферментом ФАД.

Слайд 22

Описание слайда:

Сложные белки (продолжение) Нуклеопротеиды. Небелковый компонент – ДНК, РНК. Связь между положительно заряженными аминокислотных остатков аргинина и лизина белка и отрицательными фосфатными группами нуклеиновых кислот. Знать формулы ДНК и РНК. Липопротеины – небелковый компонент - липиды. Наибольшее значение липопротеины – транспортные формы липидов в крови. ЛПНП, ЛПВП, ЛПОНП, ХМ. Фосфопротеиды – небелковый компонент фосфорная кислота. Фосфорилирование ( связь чаще с треонином и серином апобелка) белка внутриклеточных белков процесс обратимый. Процесс играет важную роль в регуляции биологической активности белков