🗊Презентация Ферменты. Свойства ферментов

«Ферменты»

Ферменты Ферменты - это белковые вещества, играющие очень важную роль в различных биохимических процессах в организме. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей. Функция каждого из ферментов уникальна, т.е. каждый фермент активизирует только один биохимический процесс. В связи с этим в организме существует огромное количество энзимов.

Свойства ферментов Селективность (избирательность их действия) Определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях.

Высокая каталитическая активность Высокая каталитическая активность Добавка незначительной концентрации фермента ускоряет превращение субстрата в 10 8 - 1012 раз. Стабильность Способность сохранять каталитическую активность Специфичность

Зависимость от температуры Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а столько из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют существование организма. Зависимость от рН среды Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определенной среде раствора.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Ферменты В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют ферменты, они выполняют различные функции. Чаще всего их подразделяют на две основные группы: пищеварительные и метаболические. Пищеварительные ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток. Метаболические ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток.

Пищеварительные ферменты Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза. Амилаза расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.

Классификация ферментов На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.) По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков.

Классификация ферментов 1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза: 2 H2O2-->O2+2 H2O 2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов. 3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:                          OH R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4                       OH

Классификация ферментов 4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем. Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:                                                                      O                            O //   || CH3 - C - C ---- > CO2 + CH3 - C          ||    \                                 \           O  OH                              H

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: 5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат   6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.  

Амилаза

Амилаза, расщепляя крахмал и другие углеводы, обеспечивает переваривание углеводов пищи. Из организма амилазу выводят почки вместе с мочой. Наиболее богаты амилазой поджелудочная и слюнные железы. Амилаза секретируется в кровь из этих органов. Плазма крови человека содержит α-амилазы 2-х типов: панкреатическую (Р-тип), вырабатываемую поджелудочной железой и слюнную ( S – тип), продуцируемую слюнными железами. Амилолитической активностью обладают клетки печени, кишечника, почек легких. В физиологических условиях амилаза сыворотки крови состоит на 40% из панкреатической и на 60% из слюнной амилазы. Амилаза, расщепляя крахмал и другие углеводы, обеспечивает переваривание углеводов пищи. Из организма амилазу выводят почки вместе с мочой. Наиболее богаты амилазой поджелудочная и слюнные железы. Амилаза секретируется в кровь из этих органов. Плазма крови человека содержит α-амилазы 2-х типов: панкреатическую (Р-тип), вырабатываемую поджелудочной железой и слюнную ( S – тип), продуцируемую слюнными железами. Амилолитической активностью обладают клетки печени, кишечника, почек легких. В физиологических условиях амилаза сыворотки крови состоит на 40% из панкреатической и на 60% из слюнной амилазы.

С диагностической точки зрения наиболее информативным является определение панкреатической амилазы, на активность, которой в крови приходится до 30% , а в моче-до 70% от общей амилолитической активности. С диагностической точки зрения наиболее информативным является определение панкреатической амилазы, на активность, которой в крови приходится до 30% , а в моче-до 70% от общей амилолитической активности. α-Амилаза и ее активность зависит от возраста. Отмечается низкая активность амилазы в слюнной железе у 14 недельного плода, с возрастом она увеличивается, по достижении 5 –ти летнего возраста достигает величин, характерных для взрослых. Панкреатическая амилаза в сыворотке детей до 3-х месяцев не обнаруживается, появляется позднее и достигает величины, характерной для взрослых к 10-15 годам. У людей разного пола существенных различий в активности амилаз не выявлено. Амилолитическая активность сыворотки крови днем выше, чем ночью во время сна. Выделение амилазы днем в 1,5 раза выше чем ночью. Отличается содержание амилазы в сыворотке крови и выделение с мочой в течение дня, поэтому определять её активность лучше в суточной моче.

В клинической лабораторной практике распространены две группы методов исследования активности альфа-амилазы в биологических жидкостях: В клинической лабораторной практике распространены две группы методов исследования активности альфа-амилазы в биологических жидкостях: 1.Сахарифицирующие, основанные на определении образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы. 2. Амилокластические, основанные на определении остатка нерасщепленного крахмала по его реакции с йодом. Молекулы декстринов, имеющие 30 гексозных остатков, дают с йодом синюю окраску, молекулы, имеющие 8-10 остатков - красную, молекулы, состоящие из 4-5 остатков, окраски не дают. Определение активности амилазы в сыворотке крови и мочи в КДЛ, проводится с целью дифференциальной диагностики острого и хронического панкреатита.

Увеличение активности амилазы более чем в 10 раз: Увеличение активности амилазы более чем в 10 раз: При остром панкреатите активность амилазы в крови и моче увеличивается в 10-30 раз. При этом гиперамилазурия наступает позже, чем гиперамилаземия, но держится дольше, необходимо повторное исследование активности амилазы мочи на протяжении первых 1-3-х суток заболевания. Увеличение активности амилазы в 5-10 раз: При перитоните, остром аппендиците, непроходимости кишечника и другие состояния »острого живота», острая почечная недостаточность с олигурией. Увеличение активности менее чем в 5 раз: При хроническом панкреатите и раке поджелудочной железы активность амилазы в моче и крови может остаться в норме или подняться незначительно. Поражение слюнных желез,(камни, эпидемический паротит)

Уровень активности амилазы в норме. Уровень активности амилазы в норме. -в сыворотке 25 - 220 МЕ/Л или 8-32 ЕД -в моче 10 - 490 МЕ/Л или16-64 ЕД

Применение ферментов Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме.

Применение ферментов Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике.

Примеры использования ферментов в промышленности