Ферменты - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Ферменты. Доклад-сообщение содержит 39 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

ФЕРМЕНТЫ Строение, свойства, механизмы действия

Слайд 2

Описание слайда:

«О ферментах как и о людях судят по их поведению» Академик В.А.Энгельгарт Фермент (от лат. fermentatio – брожение) Энзим (от греч. en zyme – в дрожжах) 1814 г. – Кирхгоф (Санкт-Петербург) – превращение крахмала в мальтозу под действием экстрактов из ячменя (амилаза) 1860 г. – Л.Пастер (Париж) – исследование брожения с участием дрожжей 1872 г. – М.Манассеина в лаборатории проф. Вайснера (Вена) – опыты по спиртовому брожению в бесклеточном экстракте дрожжей 1897 г. – Э.Бюхнер (Германия) – опыты по спиртовому брожению в отсутствие клеток, за которые ему в 1907 году вручена Нобелевская премия

Слайд 3

Описание слайда:

Скорость химической реакции зависит от концентрации реагентов от энергии активации

Слайд 4

Описание слайда:

Связь между энергией молекул и температурой

Слайд 5

Описание слайда:

Слайд 6

Описание слайда:

Свойства катализаторов Катализатор не вызывает, а лишь УСКОРЯЕТ химическую реакцию Катализатор не влияет на величину энергетического итога реакции В обратимых реакциях в присутствии катализатора ускоряется как прямая, так и обратная реакции (с.110)

Слайд 7

Описание слайда:

Свойства ферментов как биокатализаторов Высокая эффективность Специфичность действия Субстратная специфичность Зависимость от температуры Зависимость от рН среды Чувствительность к ионному составу среды Чувствительность к действию лигандов (активаторов и ингибиторов) (с.110)

Слайд 8

Описание слайда:

Эффективность биокатализа H2O2 H2O + O2 Спонтанно k = 10-6 c-1 Катализатор FeCl2 (k = 6x10-2 c-1) Фермент каталаза (k = 7x106 c-1) При равных (в молярном выражении) концентрациях соли и фермента

Слайд 9

Описание слайда:

Специфичность действия ферментов Способность ферментов катализировать превращение субстрата в химической реакции определенного типа называется специфичностью действия. Современная классификация и номенклатура ферментов основана на делении ферментов на группы по специфичности их действия.

Слайд 10

Описание слайда:

Классификация ферментов 1 класс – Оксидоредуктазы 2 класс – Трансферазы 3 класс – Гидролазы 4 класс – Лиазы 5 класс – Изомеразы 6 класс – Лигазы (Синтетазы)

Слайд 11

Описание слайда:

Субстратная специфичность ферментов Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращение похожих по строению субстратов. (вариант – стереоспецифичность) Абсолютная субстратная специфичность – способность фермента катализировать превращение единственного субстрата

Слайд 12

Описание слайда:

Активный центр фермента состоит из двух функционально различных участков: 1) Адсорбционный участок (центр) – для ориентированной сорбции молекулы субстрата на поверхности молекулы фермента. 2) Каталитический участок (центр) – отвечает за реакцию катализа, т.е. за химическое преобразование субстрата, связавшегося с боковыми радикалами аминокислот, входящих в состав активного центра.

Слайд 13

Описание слайда:

Строение активного центра ферментов Трипсин и трипсиноподобные сериновые протеазы. Части активного центра: Каталитический центр Ser195 (оранжевый), His57 (синий) Asp102 (малиновый) Адсорбционный (субстрат-связывающий) центр: NH-группы, образующие оксианионовую дыру (зеленый), неспецифическая субстрат-связывающая площадка (голубой), группы, выстилающие специфический субстрат-связывающий карман (желтый).

Слайд 14

Описание слайда:

Соответствие субстрата активному центру фермента

Слайд 15

Описание слайда:

Переходное состояние (образование комплекса ES)

Слайд 16

Описание слайда:

Промежуточный комплекс ES’ (I) и освобождение продукта (C-пептида)

Слайд 17

Описание слайда:

Промежуточный комплекс ES’ (II)

Слайд 18

Описание слайда:

Промежуточный комплекс ES’ (III)

Слайд 19

Описание слайда:

Освобождение продукта (N-пептида)

Слайд 20

Описание слайда:

Зависимость активности фермента от температуры (с.111)

Слайд 21

Описание слайда:

Зависимость активности ферментов от рН среды (с.112)

Слайд 22

Описание слайда:

Зависимость активности ферментов от ионного состава среды Влияние растворенных в среде электролитов на активность ферментов – двоякое: Ионная сила раствора оказывает влияние на коллоидоустойчивость белков-ферментов Некоторые ионы являются кофакторами ферментов

Слайд 23

Описание слайда:

Зависимость активности ферментов от ионного состава среды Активация фермента НАД-киназы ионами магния и марганца

Слайд 24

Описание слайда:

Кофакторы ферментов Кофакторами ферментов принято называть неорганические ионы, необходимые для выполнения ферментами своей функции (например, ионы Mg++, Zn++, Mn++, Cu++ и др.)

Слайд 25

Описание слайда:

Коферменты Низкомолекулярные небелковые органические соединения, необходимые для выполнения ферментами своих функций Коферменты участвуют в реакциях: переноса электронов перенос химических групп

Слайд 26

Описание слайда:

Многие коферменты образуются из витаминов НАД и НАДФ – из витамина РР ТГФК – из фолиевой кислоты (Вс) HS-КоА – из витамина B3

Слайд 27

Описание слайда:

Простетические группы Это небелковые органические соединения, прочно связанные с молекулой сложного белка. Некоторые простетические группы сложных белков ферментов обладают коферментными функциями (гем, ФАД, ФМН)

Слайд 28

Описание слайда:

Активность ферментов Активностью фермента называют его способность превращать определенное количество субстрата в единицу времени Молекулярная активность – количество молекул субстрата, превращенных в продукт одной молекулой фермента за 1 минуту Удельная активность – количество молей субстрата, превращенных в единицу времени в пересчете на единицу массы белка (или на единицу объема) исследованного биоматериала

Слайд 29

Описание слайда:

Способы выражения активности ферментов В системе СИ единица измерения активности (количества) фермента: 1 Катал=1моль*с-1 1 катал – это такое количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата за 1 секунду (=6*107 Юнит). На практике чаще применяют единицу, называемую Юнит: 1 Юнит=1мкмоль*мин-1 1Юнит – это такое количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата за 1 минуту (с.124) При биохимическом анализе в клинике результаты определения активности ферментов обычно выражают количеством юнит в единице объема исследованного материала (кровь, моча и т.п.) – в системе СИ: количество катал в 1 м3

Слайд 30

Описание слайда:

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента (с.123)

Слайд 31

Описание слайда:

Причины изменения активности ферментов Изменение скорости синтеза фермента (ускорение или замедление) Ингибирование ферментов Активация ферментов - аллостерическая активация - переход неактивной формы фермента в активную

Слайд 32

Описание слайда:

Ингибирование ферментов Неспецифическое Специфическое 2.1. Специфическое необратимое 2.2. Специфическое обратимое 2.2.1. Конкурентное 2.2.2. Неконкурентное

Слайд 33

Описание слайда:

Образование активных форм ферментов из неактивных Ограниченный протеолиз – гидролиз пептидной связи и переход зимогена в активный фермент Фосфорилирование – дефосфорилирование Восстановление атома S в активном центре тиолового фермента Диссоциация фермента из комплекса с обратимыми ингибиторами

Слайд 34

Описание слайда:

ИЗОФЕРМЕНТЫ Изоферментами называют ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по физико-химическим свойствам (pI, Mr)

Слайд 35

Описание слайда:

Примеры использования ферментов в медицине Обработка нагноившихся раневых поверхностей и полостей, заполненных гнойным содержимым (протеазы) Амилаза, протеазы и липаза – компоненты препаратов для заместительной терапии при нарушении пищеварения Определение содержания различных веществ в биологических жидкостях - определение глюкозы энзиматическим глюкозооксидазным методом и т.п. - иммунологические исследования с использованием ферментной метки методом ELISA* (пероксидаза хрена, щелочная фосфатаза) Молекулярно-генетические исследования (метод ПЦР, получение рекомбинантных белков) * ELISA = Enzyme linked immunosorbent assay

Слайд 36

Описание слайда:

Примеры использования ферментов Производство сыра, вина, пива, уксуса, патоки, хлебопечение Изготовление моющих средств с биодобавками Обработка растительных волокон и древесины Изготовление полусинтетических анибиотиков Приготовление питательных сред для микробиологических исследований Изготовление биосенсоров, позволяющих проводить количественное определение различных веществ (с высокой чувствительностью)