🗊Презентация Энзимология. Структура и механизм действия ферментов. (Лекция 2)

Лекция № 2 ЭНЗИМОЛОГИЯ. Структура и механизм действия Ферментов.

1. Введение Ферменты – самый крупный и наиболее специализированный класс белковых молекул. Ферменты являются тем рабочим аппаратом, при помощи которого реализуется действие генов. Химические реакции в биологических системах редко протекают без биологических катализаторов – ферментов. ( В клетке за 1 минуту происходит около 100 тыс. хим. реакций) ПРИМЕР: CO2 + H2O H2CO3

2. Строение ферментов Ферменты – это специфические белки, выполняющие роль биокатализаторов. История изучения: В 17 веке француз Ван – Гельмонт агенту, вызывающему превращения веществ в ходе брожения дал название “fermentum” - “ бродило”. В 1835 г. шведский химик Берцелиус назвал явление ускорения реакции КАТАЛИЗОМ, а вещества, вызывающие это явление – КАТАЛИЗАТОРАМИ. В 1877 г. Кюне предложил термин «энзим». (“ en zyme ” – в дрожжах) В 1922 г. была установлена белковая природа ферментов. 1926 г. – получение Самнером фермента в кристаллическом виде (уреаза) 1930 – 1933 гг. – Нортон получил в кристаллическом виде ферменты ЖКТ – пепсин, трипсин, химотрипсин и была окончательно доказана белковая природа ферментов.

Общие свойства ферментов: Общие свойства ферментов: Ферменты, являясь белками, обладают теми же свойствами, что и белки. Молекулярная масса. 12 000 – 1 млн. и более.

2. Ферменты имеют первичную , 2 – , 3 - , 4 – ю структуры 2. Ферменты имеют первичную , 2 – , 3 - , 4 – ю структуры РНКаза А – 124 амк (расшифрована – 1955 г. [Мур и Стейн] , синтезирована в 1969 г.) Аспартатаминотрасфераза – 412 амк ( расш.- 1971 [Овчинников], синт.- 1974.) После синтеза молекула самостоятельно приобрела конформацию нативного фермента. Лизоцим – 118 амк.

Ферменты Ферменты

Коферменты и витамины Коферменты и витамины

Ферменты, активируемые металлами Ферменты, активируемые металлами

Механизм действия ферментов Механизм действия ферментов [по А. Кантарову, Б. Шепартцу]

3. Функциональные участки молекулы фермента Мr уреазы = 480 000, а мочевины – 60. Фермент взаимодействует с субстратом лишь частью молекулы – АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ. Активный центр – уникальная комбинация аминокислотых остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимо- действие его с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. Активный центр

У простых ферментов в образовании активного центра принимают участие следующие R аминокислот: У простых ферментов в образовании активного центра принимают участие следующие R аминокислот: NH2 – лиз, арг. COOH - дикарбоновые к-ты. NH - гист. SH – цис. ОН – сер, тир.

Установление активного центра фермента: Установление активного центра фермента:

Аминокислотная последовательность в активном центре сериновых ферментов