Особенности кинетики аллостерических ферментов - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №1

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №2

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №3

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №4

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №5

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №6

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №7

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №8

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №9

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №10

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №11

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №12

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №13

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №14

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №15

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №16

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №17

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №18

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №19

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №20

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №21

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №22

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №23

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №24

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №25

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №26

Особенности кинетики аллостерических ферментов, слайд №27

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Особенности кинетики аллостерических ферментов. Доклад-сообщение содержит 27 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Слайд 2

Описание слайда:

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ «аллос» (греч.) – другой, «стерео» (греч.) – пространственный. Аллостерические ферменты – особая категория ферментов, их функция – регуляция активности метаболических путей («ключевые» ферменты). Активность аллостерических ферментов регулируется, в основном, с помощью аллостерических регуляторов (активаторов и ингибиторов). Эффект этих регуляторов проявляется чрезвычайно быстро. Возможна также регуляция активности под влиянием концентрации собственного субстрата. Аллостерические регуляторы не обладают структурным сход-ством с субстратом. Эти регуляторы с высоким сродством нековалентно (обратимо) связываются со специальными сайта-ми, лежащими за пределами активного (каталитического) центра молекулы аллостерического фермента. Регуляторы действуют в низких концентрациях. Теория аллостерических ферментов была разработана в 1956-1963 гг. Амбуржье, Моно, Шанжё и Жакобом.

Слайд 3

Описание слайда:

Особенности строения и функционирования: Особенности строения и функционирования: состоят из нескольких субъединиц (оли- гомерные белки); содержат два типа пространственно раз- деленных связывающих центров: I тип: несколько активных (каталитических) центров – чаще всего по количеству субъединиц ; II тип: несколько регуляторных (аллостери- ческих) центров, предназначенных для специфического связывания аллостеричес- ких регуляторов: активаторов и ингибиторов.

Слайд 4

Описание слайда:

аллостерические регуляторы не обладают структурным сходством с субстратом (это послужило основанием для появления термина аллостерический); аллостерические регуляторы не обладают структурным сходством с субстратом (это послужило основанием для появления термина аллостерический); не подчиняются кинетике Михаэлис-Ментен. График зависимость скорости ферментати-вной реакции от концентрации субстрата имеет сигмовидную (S-образную) форму;

Слайд 5

Описание слайда:

сигмовидная форма кривой обусловлена сигмовидная форма кривой обусловлена тем, что связывание субстрата в одном каталитическом центре всегда приводит к увеличению сродства к субстрату вто- рого каталитического центра. Это проис- ходит опосредованно – через изменение конформации второго каталитического центра. Так проявляется кооперативность взаимо-действия между активными (каталитически-ми) центрами в молекуле аллостерического фермента.

Слайд 6

Описание слайда:

Гемоглобин – первый белок, на примере которого было открыто явление кооператив-ности во взаимодействии связывающих О2 центров. Много позже кооперативность была выявлена для других белков и аллостеричес-ких ферментов. Гемоглобин – первый белок, на примере которого было открыто явление кооператив-ности во взаимодействии связывающих О2 центров. Много позже кооперативность была выявлена для других белков и аллостеричес-ких ферментов. Кооперативность – согласованное взаимодействие между центрами субъединиц в процессе связывания с ними лигандов, приводящее к изменению сродства лиганда к центру. Кооперативность широко распространена в живой природе. Она описана при функционировании многих белков и нуклеиновых кислот.

Слайд 7

Описание слайда:

Слайд 8

Описание слайда:

Кооперативность в процессе связывания кислорода с гемоглобином

Слайд 9

Описание слайда:

Слайд 10

Описание слайда:

Слайд 11

Описание слайда:

В молекуле аллостерического фермента, активный центр пространственно отделен от центров связывания аллостерических регуляторов. В молекуле аллостерического фермента, активный центр пространственно отделен от центров связывания аллостерических регуляторов.

Слайд 12

Описание слайда:

Общий механизм действия аллостерических регуляторов Аллостерические регуляторы, связавшись со своими центрами, вызывают конформационные перестройки всей молекулы фермента, в первую очередь – каталитического центра. В результате этого меняется сродство субстрата к ферменту ( Кm) или меняется ( Vmax). Возможно и то, и другое одновременно.

Слайд 13

Описание слайда:

Слайд 14

Описание слайда:

В случае аллостерического фермента, незначительные сдвиги [S] приводят к существенным изменениям скорости ферментативной реакции – основное проявления кооперативности во взаи-модействии активных центров. В случае аллостерического фермента, незначительные сдвиги [S] приводят к существенным изменениям скорости ферментативной реакции – основное проявления кооперативности во взаи-модействии активных центров. Под влиянием незначительных концен-траций аллостерических регуляторов происходят значительные изменения каталитических свойств аллостеричес-ких ферментов: Km и/или Vmax.

Слайд 15

Описание слайда:

У аллостерических ферментов, сигмо-видная форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата – отра-жает явление кооперативного взаимодейст-вия каталитических центров в составе суб-ъединиц фермента. У аллостерических ферментов, сигмо-видная форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата – отра-жает явление кооперативного взаимодейст-вия каталитических центров в составе суб-ъединиц фермента. + кооперативность – регулятор повышает сродство фермента к субстрату, активирует фермент. - кооперативность – регулятор снижает сродство фермента к субстрату, снижает активность фермента.

Слайд 16

Описание слайда:

Слайд 17

Описание слайда:

Слайд 18

Описание слайда:

В 1910-1913 гг. Арчибальд Хилл разработал матема-тический аппарат, позволяющий количественно оха-рактеризовать степень проявления кооперативности [Hill A.V. (1910) J. Physiol., 40]. А. Хилл рассматривал процесс в динамике: заполнение центров связывания молекулами лигандов происходит не мгновенно, а последовательно. Для количественной характеристики этого явления в каждый данный момент времени им было введено понятие степень насыщения (Y): y Y = 1-y

Слайд 19

Описание слайда:

Уравнение Хилла k1 E + nS E(S)n k2 n – число центров, связывающих S k1 [E][S]n = k2 [E(S)n] k1 [E][S]n [E(S)n] = k2 k1 = K , то: [E(S)n] = K [E][S]n k2

Слайд 20

Описание слайда:

Для того, чтобы учесть процесс постепенного заполнения участков связывания молекулами субстрата, Хилл предложил эмпирическое уравнение: Для того, чтобы учесть процесс постепенного заполнения участков связывания молекулами субстрата, Хилл предложил эмпирическое уравнение: K [S]n Y = - 1+K[S]n Если все участки связывания заняты молекулами S (случай насыщения), то уравнение примет вид: Y = K [S]n

Слайд 21

Описание слайда:

y y поскольку Y = 1-y y = K [S]n 1-y y lg = lg K + n х lg[S] 1-y Логарифмирование уравнения позволяет линеаризовать график

Слайд 22

Описание слайда:

График Хилла

Слайд 23

Описание слайда:

Слайд 24

Описание слайда:

Если рассматривать скорость ферментативной реакции, то уравнение Хилла будет иметь вид: Если рассматривать скорость ферментативной реакции, то уравнение Хилла будет иметь вид:

Слайд 25

Описание слайда:

Основы современных представлений о структуре и механизме функционирова-ния аллостерических ферментов были заложены работами ряда исследовате-лей в период с 1955 по 1963 годы: Робертс, Амбуржье, Герхард, Парди, Моно, Жакоб, Шанжё. Основы современных представлений о структуре и механизме функционирова-ния аллостерических ферментов были заложены работами ряда исследовате-лей в период с 1955 по 1963 годы: Робертс, Амбуржье, Герхард, Парди, Моно, Жакоб, Шанжё.