Белки - презентация, доклад, проект скачать

Нажмите для полного просмотра!

Содержание ▲

Вы можете ознакомиться и скачать презентацию на тему Белки. Доклад-сообщение содержит 72 слайдов. Презентации для любого класса можно скачать бесплатно. Если материал и наш сайт презентаций Mypresentation Вам понравились – поделитесь им с друзьями с помощью социальных кнопок и добавьте в закладки в своем браузере.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1

Описание слайда:

Презентация 3. Белки

Слайд 2

Описание слайда:

Функции белков. Как формируется молекула белка?

Слайд 3

Описание слайда:

Белок-последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Функции белков: 1. Структурная (пластическая). Белки формируют все клеточные структуры. Кератин-главный компонент волос, ногтей, рогов, копыт. 2. Белки-ферменты. Амилаза- превращает крахмал в глюкозу. ДНК-полимераза I – участвует в репарации молекул ДНК.

Слайд 4

Описание слайда:

3. Белки-гормоны. 50% гормонов человека-белки. Инсулин- регулирует потребление глюкозы, вазопрессин- стимулирует обратное всасывание воды почками. 4. Транспортная функция. Гемоглобин-переносит кислород, сывороточный альбумин переносит жирные кислоты, трансферрин-транспорт железа. 5. Резервная (энергетическая) – примеры: яичный альбумин, белок мышц, лимфоидных органов, эпителиальной ткани и печени.

Слайд 5

Описание слайда:

6. Рецепторная. С помощью белков-рецепторов происходит связывание различных биорегуляторов (гормонов, медиаторов, биогенных аминов...). 7. Сократитительная. Актин, миозин -участвуют в сокращении мышц. 8. Иммунологическая. Образование антител . 9. Гемостатическая. Белки свёртывания крови. 10.Обезвреживающая. Белки молока являются противоядием при отравлении солями тяжелых металлов (свинец, медь, цинк...)

Слайд 6

Описание слайда:

11. Создание биопотенциалов мембран клеток и мембран митохондрий. 12. Геннорегуляторная функция-биосинтез белка в клетке. 13. Белки- буферные системы. 14. Белки – токсины (яды насекомых...)

Слайд 7

Описание слайда:

Слайд 8

Описание слайда:

Слайд 9

Описание слайда:

Как формируется молекула белка? В пространственной структуре белков – 4 уровня организации. Первичная структура-последовательность остатков аминокислот в полипептидной цепи. Образуется за счёт пептидных связей. (Вид связи –ковалентная). Основа цепи –СО-СН-NH-. Радикалы расположены вне цепи несут главную нагрузку при выполнении белками их функций.

Слайд 10

Описание слайда:

Вторичная структура белка. На уровне вторичной структуры белковые “бусы” могут укладываться в виде спирали и в виде складчатого слоя.

Слайд 11

Описание слайда:

Вторичная укладка происходит только за счёт водородных связей –N-H......O=C- Два варианта укладки цепи: Альфа- спираль (альфа-структура). Является правозакрученной, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами аминокислотных остатков. Бета-складчатый слой –белковая молекула лежит змейкой. Связь- водородная между пептидными группами.

Слайд 12

Описание слайда:

Третичная структура. Укладка полипептидной цепи в клубок или глобулу. Более компактная структура. Инсулин состоит из 52% альфа-спиралей и 6% бета структур Трипсин -14% альфа-, и 45% бета – структур. Третичная структура- “cубъединица”. Четвертичная –комплекс субъединиц . Представитель-гемоглобин.

Слайд 13

Описание слайда:

Слайд 14

Описание слайда:

Виды химических связей, формирующих структуру белка: Водородные-между НО-, COOH-, NH2- группами. Гидрофобные-между остатками алифатических и ароматических аминокислот. Ионные-между группами COO- и NH3- Дисульфидные –S-S- - между остатками цистеина.

Слайд 15

Описание слайда:

Единица измерения массы белковой молекулы - Дальтон. (Джон Дальтон, 1766-1844), англ. ученый- ввел понятие –”единица атомной массы” 1 Дальтон равен весу 1 атома водорода.

Слайд 16

Описание слайда:

Классификация белков.

Слайд 17

Описание слайда:

Простые (протеины).

Слайд 18

Описание слайда:

Слайд 19

Описание слайда:

Сложные белки –протеиды. (Белок +простетическая группа).

Слайд 20

Описание слайда:

Классификация белков по структуре.

Слайд 21

Описание слайда:

Волокнистый актин (белок, фибриллярная форма которого образует с миозином мышц сократительный элемент – актомиозин , увеличение в 800 раз.

Слайд 22

Описание слайда:

Физические свойства белков.

Слайд 23

Описание слайда:

Растворы белков- коллоидные растворы. Виды растворов: 1. Истинные- частицы растворимого вещества невелики, сравнимы по величине с молекулами растворителя. Система гомогенна. Её частицы не разделяются под действием силы тяжести. 2. Коллоидные- частицы растворимого вещества велики по сравнению с молеклами растворителя. Система гетерогенна. Не разделяются под действием силы тяжести. В биологических системах нет чёткого разделения между 1 и 2 .

Слайд 24

Описание слайда:

3. Суспензии и эмульсии. Если частицы твердые-суспензия, если -жидкие (масло)-эмульсия. Оседают под действием силы тяжести.

Слайд 25

Описание слайда:

Свойства белковых растворов определяются большими размерами молекул, т.е. белки являются коллоидными частицами и образуют коллоидные растворы. Свойства коллоидного раствора: 1. Опалесценция-рассеивание света на коллоидных частицах . Наблюдается при прохождении луча света через белковый раствор. 2. Малая скорость диффузии (в отличии от истинных растворов). 3. Неспособность белковых частиц проникать через мембраны, поры которых меньше диаметра молеклы белка. (Это используется в диализе, лежит в основе работы “искусственной почки”).

Слайд 26

Описание слайда:

4. Создание онкотического давления, т.е. перемещение воды в сторону более высокой концентрации белка. Проявляется при отеках. 5. Высокая вязкость - в результате сил сцепления между крупными молекулами. Образование гелей и студней.

Слайд 27

Описание слайда:

Растворимость белков зависит от заряда и наличия гидратной оболочки. Исчезновение одного из этих факторов ведет к осаждению белка и потере его функций.

Слайд 28

Описание слайда:

Способы удаления белков из раствора:

Слайд 29

Описание слайда:

Денатурация белка.

Слайд 30

Описание слайда:

Денатурация-необратимое осаждение белка из-за разрыва связей 2-й, 3-й, и 4-й структуры. Первичная структура сохраняется. Молекула белка теряет способность выполнять свою функцию. Денатурация-необратимое осаждение белка из-за разрыва связей 2-й, 3-й, и 4-й структуры. Первичная структура сохраняется. Молекула белка теряет способность выполнять свою функцию. Ренатурация-восстановление св-в белка. Денатурирующие агенты - факторы, вызывающие денатурацию. Виды денатурации –физическая и химическая

Слайд 31

Описание слайда:

Физическая – вызывается повышением T, ультрафиолетовым и микроволновым излучением, механическим воздействием, ионизацией. В основе –возбуждение колебаний атомов и разрыв связей .

Слайд 32

Описание слайда:

Химическая . Действие кислот и щелочей - уменьшает число ионных связей. Ионы тяжелых металлов - образуют соединения с группами белка. Приводит к разрыву водородных и ионных связей. Органические растворители - образуют водородные связи и вызывают дегидратацию. Восстановители - вызывают разрыв –S-S-. Мочевина - формирует новые водородные связи, разрывает старые.

Слайд 33

Описание слайда:

Слайд 34

Описание слайда:

Высаливание- не разрушает структуры белков. Добавление к раствору белка солей . Na2SO4, (NH4)2 SO4). Механизм высаливания - взаимодействие анионов (SO4) и катионов (Na, NH4) соли с зарядами белка (NH4, COO). Заряд белка исчезает, резко уменьшается гидратная оболочка. Происходит слипание и осаждение молекул.

Слайд 35

Описание слайда:

Осаждение белков водоотнимающими средствами. При добавлении водоотнимающих средств (этанол, ацетон) происходит отнятие у белка гидратной оболочки, но не заряда. Растворимость белка снижается, но денатурация не наступает. Например, в этом заключается антисептическое действие этанола. Изменение РН раствора. Мягкое изменение РН до изоэлектрической точки (PI) белка ведет к исчезновению заряда, уменьшению гидратной оболочки, снижению растворимости молекулы. “Нативный белок”- белок, сохранивший свои специфические свойства (“нативная” сыворотка).

Слайд 36

Описание слайда:

Изоэлектрическая точка белка (PI). Свойства белков определяются свойствами аминокислот. Белки-амфотерные соединения. Их свойства обусловлены амино- и карбоксильными группами. Как и аминокислоты, белки при определённом РН имеют нейтральный заряд. Такое значение РН - наз. ”изоэлектрической точкой “ белка (PI). При РН ниже PI –увеличивается число полож. зарядов, молек. белка становится катионом (+), при РН выше PI- увеличивается число отриц. молекул. Молекула белка становится анионом (-). PI для большинства белков в пределах РН = 2,7-7,9.

Слайд 37

Описание слайда:

Слайд 38

Описание слайда:

Слайд 39

Описание слайда:

Обмен белков.

Слайд 40

Описание слайда:

План: . Азотистое равновесие. Биологическая ценность белка. - Переваривание белков. (пищеварение в тонком и толстом кишечнике, гниение белков).

Слайд 41

Описание слайда:

Схема гидролиза белков в ЖКТ.

Слайд 42

Описание слайда:

Активация пепсина.

Слайд 43

Описание слайда:

Пепсин-эндопептидаза, гидролизует белки на большие пептиды.

Слайд 44

Описание слайда:

Реакция превращения лизина и аргинина.

Слайд 45

Описание слайда:

Реакция превращения тирозина и триптофана

Слайд 46

Описание слайда:

Участие гормонов в процессе пищеварения. Гормоны ЖКТ – пептиды. Гастрин – секретируется G-клетками желудка и 12 – п.к. Стимулирует секрецию пепсина и HCl. Секретин – выделяется S- клетками 12-п. к. Стимулирует функцию поджелудочной железы, отделение желчи. Энтероглюкагон – подобен гастрину, с менее выраженным эффектом. Холецистокинин – выделяется 12-п.к., активирует работу желчного пузыря и выработку желчи. Соматостатин – тормозит секрецию гормонов ЖКТ.

Слайд 47

Описание слайда:

Промежуточный обмен аминокислот.

Слайд 48

Описание слайда:

Тема:Промежуточный обмен аминокислот. Общие пути обмена аминокислот. Биогенные амины. Обмена аммиака, обезвреживание аммиака. Орнитиновый цикл. Мочевина.

Слайд 49

Описание слайда:

Промежуточный обмен аминокислот - это совокупность преврашений АК в организме человека от момента поступления их в кровь до выведения из организма в виде мочевины , CO2 и воды.

Слайд 50

Описание слайда:

Слайд 51

Описание слайда:

Условно промежуточный обмен делят на 2: 1. Общие пути обмена АК. 2. Индивидуальные пути обмена АК.

Слайд 52

Описание слайда:

Общие пути обмена аминокислот. Включает реакции: ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ -восстановительное дезаминирование -гидролитическое дезаминирование -внутримолекулярное дезаминирование -окислительное дезаминирование ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ

Слайд 53

Описание слайда:

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ –отщепление аминогруппы. (для каждой реакции свой фермент). 1. Восстановительное - восстановление с образованием карбоновых кислот.

Слайд 54

Описание слайда:

2. Гидролитическое дезаминирование с образованием гидроксикарбоновых кислот.

Слайд 55

Описание слайда:

3. Внутримолекулярное с образованием ненасыщенных аминокислот.

Слайд 56

Описание слайда:

4. Окислительное дезаминирование с образованием кетокислот.

Слайд 57

Описание слайда:

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ- реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на альфа-кетогруппу без образования аммиака. Впервые эти реакции были открыты в 1937 г. А.Е.Браунштейном и М.Г.Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов. Протекают при участии ферментов аминотрансфераз (трансаминаз). Аминотрасфераза – локализуется в митохондриях. В тканях человека >10 аминотрасфераз. АЛТ-аминотрансфераза, АСТ-аспарагинаминотрансфераза. Активность АСТ и АЛТ увеличивается при заболеваниях печени, сердца.

Слайд 58

Описание слайда:

Биологическое значение реакций трансаминирования: Синтез 10 заменимых аминокислот Доставка аминогруппы АК из мышц в печень в цикле аланин-глюкоза. Доставка аминогруппы АК печени через аспартат в биосинтезе мочевины.

Слайд 59

Описание слайда:

В клинике широко используется определение активности АСТ и АЛТ.

Слайд 60

Описание слайда:

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ – процесс отщепления карбоксильной группы в виде CO2. Фермент- декарбоксилаза аминокислот при участии активной формы витамина В6. (пиридоксальфосфат) Продукты реакции –БАА биологически активные вещества (серотонин, гистамин, мелатонин, ГАМК и др.)

Слайд 61

Описание слайда:

Продукты реакции декарбоксилирования (БАА)-биологически активные амины.

Слайд 62

Описание слайда:

Судьба биогенных аминов. Накопление БАА может отрицательно сказаться на физиологическом статусе. Однако, органы и ткани имеют специальные механизмы обезвреживания биогенных аминов. БАА инактивируются в печени-это окислительное дезаминирование с образованием альдегидов и аммиака.Проходит при участии ферментов моноаминоксидазы и диаминоксидазы.

Слайд 63

Описание слайда:

Обмен аммиака. В сутки распадается 70 г. аминокислот (АК). При этом в результате дезаминирования , трансаминирования и окисления БАА высвобождается аммиак. Концентрация аммиака в крови не >0,02-0,04 ммоль/л. При концентрациях >0,06 ммоль/л-раздражение ЦНС (рвота, судороги, потеря сознания , летальный исход).

Слайд 64

Описание слайда:

Слайд 65

Описание слайда:

Обезвреживание аммиака. Образующийся в процессе дезаминирования аммиакиспользуется в небольших количествах в процессе внутриклеточного метаболизма. Аммиак-токсичен. Основная масса должна выводиться из организма. Наиболее активно производят аммиак органы с высоким обменом АК-нервная ткань, печень, кишечник, мышцы. В сутки подвергается распаду 70 гр. АК. Концентрация аммиака 3 Ммоль./литр-токсична. В каждой клетке должны быть механизмы по обезвреживанию аммиака.

Слайд 66

Описание слайда:

Основные пути обезвреживания аммиака. Образование амонийных солей NH4Cl, (NH4)2SO4 (0,5 г в сутки), которые выводятся с мочой. При ацидозе их образование усиливается, что сберегает для организма катионы Na+ и K+. (Ацидоз-смещение кислотно-щелочного балланса организма в сторону увеличения кислотности). Восстановительное аминирование (реаминирование) и трансаминирование альфа-аминокислот- является механизмом обезвреживания аммиака и одновременно вариантом биосинтеза заменимых АК.

Слайд 67

Описание слайда:

3. Образование амидов дикарбоновых кислот-важный путь обезвреживания аммиака в тканях мозга, скелетных мышцах и печени, откуда он в составе глутамина и аспарагина поступает в кровь, затем в печень и почки, где превращается в мочевину.

Слайд 68

Описание слайда:

Орнитиновый цикл. 4. Основной механизм обезвреживания аммиака- биосинтез мочевины. Выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового обмена. На долю мочевины приходится 80-85% всего азота мочи. Реакции синтеза мочевины представлены в виде орнитинового цикла (орнитиновый цикл мочевиноообразования Кребса).

Слайд 69

Описание слайда:

Орнитиновый цикл.

Слайд 70

Описание слайда:

Биологическое значение орнитинового цикла: Обезвреживание аммиака. Регуляция азотистого балланса. Биосинтез заменимых АК. Участие в биосинтезе глюкозы и др.